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- PDB-1h8g: C-terminal domain of the major autolysin (C-LytA) from Streptococ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h8g
タイトルC-terminal domain of the major autolysin (C-LytA) from Streptococcus pneumoniae
要素MAJOR AUTOLYSIN
キーワードCHOLINE-BINDING DOMAIN / CELL WALL ATTACHMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / establishment of competence for transformation / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity / sporulation resulting in formation of a cellular spore / peptidoglycan catabolic process / cell wall organization / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cholin Binding / left handed beta-beta-3-solenoid / Ami_2 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily / Choline-binding repeat / Putative cell wall binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat / Cell wall-binding repeat profile. ...Cholin Binding / left handed beta-beta-3-solenoid / Ami_2 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily / Choline-binding repeat / Putative cell wall binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat / Cell wall-binding repeat profile. / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLINE ION / Autolysin
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (肺炎レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Fernandez-Tornero, C. / Garcia, E. / Lopez, R. / Gimenez-Gallego, G. / Romero, A.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: A Novel Solenoid Fold in the Cell Wall Anchoring Domain of the Pneumococcal Virulence Factor Lyta
著者: Fernandez-Tornero, C. / Lopez, R. / Garcia, E. / Gimenez-Gallego, G. / Romero, A.
#1: ジャーナル: Gene / 年: 1990
タイトル: Cloning and Expression of Gene Fragments Encoding the Choline-Binding Domain of Pneumococcal Murein Hydrolases
著者: Sanchez-Puelles, J.M. / Sanz, J.M. / Garcia, J.L. / Garcia, E.
履歴
登録2001年2月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAJOR AUTOLYSIN
B: MAJOR AUTOLYSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9338
ポリマ－22,3082
非ポリマー6256
水1,09961
1
A: MAJOR AUTOLYSIN
B: MAJOR AUTOLYSIN
ヘテロ分子

A: MAJOR AUTOLYSIN
B: MAJOR AUTOLYSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,86516
ポリマ－44,6154
非ポリマー1,25012
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)97.571, 97.571, 68.482
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.75571, -0.19738, -0.62446), (-0.25203, -0.79241, 0.55548), (-0.60447, 0.57717, 0.54908)
ベクター: 154.1736, 119.12921, 17.23518)
詳細THE CHOLINE-BINDING DOMAIN FRAGMENT CRYSTALLISES AS ATETRAMERIC ASSEMBLY FORMING A CYCLIC DOUGHNUT STRUCTURE.

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要素

#1: タンパク質 MAJOR AUTOLYSIN / C-LYTA / CELL WALL BINDING DOMAIN


分子量: 11153.843 Da / 分子数: 2 / 断片: CHOLINE-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (肺炎レンサ球菌)
細胞内の位置: EXTRACELLULAR / 遺伝子: LYTA / プラスミド: PCE17 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P06653, N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase
#2: 化合物
ChemComp-CHT / CHOLINE ION / コリン


分子量: 104.171 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H14NO
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
解説: A FIRST STRUCTURE, WHOSE STATISTICS HAVE NOT BEEN SUBMITTED, WAS DETERMINED TO 3.0 ANGSTROM RESOLUTION THROUGH A MAD EXPERIMENT. A SECOND EXPERIMENT WAS THEN PERFORMED ON A SINGLE CRYSTAL. IT ...解説: A FIRST STRUCTURE, WHOSE STATISTICS HAVE NOT BEEN SUBMITTED, WAS DETERMINED TO 3.0 ANGSTROM RESOLUTION THROUGH A MAD EXPERIMENT. A SECOND EXPERIMENT WAS THEN PERFORMED ON A SINGLE CRYSTAL. IT IS STRUCTURE REFINED AGAINST THE DATA FROM THIS SECOND EXPERIMENT THAT IS PRESENTED IN THIS ENTRY
結晶化pH: 4.6
詳細: 30% MPD, 0.2 M NACL, 0.1 M NA-ACETATE, PH 4.6, 0.2 M GUANIDINE-HCL, 0.15 M CHOLINE-CL.
結晶化
*PLUS
温度: 295 K / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
117 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH6.5
3100 mM1dropNaCl
4150 mMcholine chloride1drop
530 %(v/v)MPD1reservoir
60.2 M1reservoirNaCl
70.1 Msodium acetate1reservoirpH4.6
80.2 Mguanidine-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9073
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年7月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9073 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 12997 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 8 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 46.3 Å2 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Rsym value: 0.368 / % possible all: 97.9
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 13018 / Num. measured all: 117161 / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.9 % / Rmerge(I) obs: 0.368

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→32.31 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1544106.38 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: SEVERAL CYCLES WITH CNS, ONE SHELX CYCLE TO FIND WATER MOLECULES, FINAL CYCLE WITH CNS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 1046 8 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs0.219 12994 96.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.6129 Å2 / ksol: 0.344715 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.01 Å20 Å20 Å2
2--7.01 Å20 Å2
3----14.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→32.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1552 0 42 61 1655
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.68
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.61.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.912.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 168 7.9 %
Rwork0.317 1953 -
obs--97 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 8 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.68
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.53 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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