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万見
- PDB-1arl: CARBOXYPEPTIDASE A WITH ZN REMOVED -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1arl
タイトルCARBOXYPEPTIDASE A WITH ZN REMOVED
要素APO-CARBOXYPEPTIDASE A=ALPHA= (COX)
キーワードCARBOXYPEPTIDASE / METALLOPROTEINASE / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxypeptidase A / leukotriene metabolic process / metallocarboxypeptidase activity / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Carboxypeptidase A, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Peptidase family M14 domain profile. / Zn_pept / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase ...Carboxypeptidase A, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Peptidase family M14 domain profile. / Zn_pept / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxypeptidase A1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Greenblatt, H.M. / Feinberg, H. / Tucker, P.A. / Shoham, G.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Carboxypeptidase A: native, zinc-removed and mercury-replaced forms.
著者: Greenblatt, H.M. / Feinberg, H. / Tucker, P.A. / Shoham, G.
履歴
登録1994年11月22日処理サイト: BNL
改定 1.01996年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Other / Refinement description / カテゴリ: pdbx_database_status / software
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification / _software.name
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / カテゴリ: computing

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APO-CARBOXYPEPTIDASE A=ALPHA= (COX)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4451
ポリマ－34,4451
非ポリマー00
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.700, 60.320, 47.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 APO-CARBOXYPEPTIDASE A=ALPHA= (COX) / ZINC REMOVED CPA


分子量: 34445.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00730, carboxypeptidase A
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.93 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: microdialysis
詳細: Shoham, G., (1984) Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 81, 7767.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.2 M11NaCl
20.03 MTris-HCl11

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE DIP100 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1990年3月23日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 21540 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 3.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065
反射
*PLUS
最高解像度: 1.86 Å / Num. measured all: 84305 / Rmerge(I) obs: 0.0654

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
PROLSQ精密化
P.A.TUCKERデータ収集
P.A.TUCKERデータ削減
精密化解像度: 1.88→13 Å / Isotropic thermal model: TNT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT /
Rfactor反射数%反射
all0.143 21331 -
obs-21331 88 %
溶媒の処理溶媒モデル: KSOL FIXED DUE TO LACK OF LOW RESOLUTION DATA
Bsol: 194.8 Å2 / ksol: 0.71 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.88→13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2437 0 0 179 2616
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01625040.8
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.7933951.3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d17.314400
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.013552
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0173675
X-RAY DIFFRACTIONt_it8.39925040
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0642310
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5-E / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0132
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0175

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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