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- PDB-1aqb: RETINOL-BINDING PROTEIN (RBP) FROM PIG PLASMA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aqb
タイトルRETINOL-BINDING PROTEIN (RBP) FROM PIG PLASMA
要素RETINOL-BINDING PROTEIN
キーワードRETINOL TRANSPORT / RETINOIDS / VITAMIN A / CADMIUM ION
機能・相同性
機能・相同性情報


retinol transport / retinol transmembrane transporter activity / retinal binding / retinol binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Retinol binding protein/Purpurin / Lipocalin, ApoD type / Lipocalin family conserved site / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RETINOL / Retinol-binding protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa domestica (ブタ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Zanotti, G. / Panzalorto, M. / Marcato, A. / Malpeli, G. / Folli, C. / Berni, R.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Structure of pig plasma retinol-binding protein at 1.65 A resolution.
著者: Zanotti, G. / Panzalorto, M. / Marcato, A. / Malpeli, G. / Folli, C. / Berni, R.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of Liganded and Unliganded Forms of Bovine Plasma Retinol-Binding Protein
著者: Zanotti, G. / Berni, R. / Monaco, H.L.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of the Trigonal Form of Human Plasma Retinol-Binding Protein at 2.5 A Resolution
著者: Zanotti, G. / Ottonello, S. / Berni, R. / Monaco, H.L.
履歴
登録1997年7月28日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RETINOL-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5833
ポリマ－21,1841
非ポリマー3992
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.810, 53.137, 72.966
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 RETINOL-BINDING PROTEIN / RBP


分子量: 21183.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa domestica (ブタ) / 細胞内の位置: PLASMA / 生物種: Sus scrofa / 株: domestica / 参照: UniProt: P27485
#2: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 化合物 ChemComp-RTL / RETINOL / (11Z,13Z)-レチノ-ル


分子量: 286.452 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H30O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: SITTING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD, AT A FINAL PROTEIN CONCENTRATION OF 8 MG/ML IN THE PRESENCE OF 8% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL, 3 MM CADMIUM ACETATE, 0.1 M TRIS-ACETATE, PH=6.8, vapor diffusion - sitting drop
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 mg/mlprotein1drop
28 %(v/v)MPD1reservoir
33 mMcadmium acetate1reservoir
40.1 MTris-acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE M18X / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年9月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→55 Å / Num. obs: 20127 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 1.65→1.72 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.19 / % possible all: 56
反射
*PLUS
Num. measured all: 84968

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解析

ソフトウェア
名称分類
SAINTデータスケーリング
SAINTデータ削減
SHELXL-93モデル構築
X-PLORモデル構築
SHELXL-93精密化
X-PLOR精密化
SHELXL-93位相決定
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HBP

1hbp


解像度: 1.65→55 Å / Num. parameters: 6308 / Num. restraintsaints: 5678 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: NO RESTRAINTS WERE APPLIED ON THE PLANARITY OF RETINOL MOLECULE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2372 1001 5 %EVERY 20TH REFLECTION
all0.1942 20090 --
obs0.1844 -90.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER
Refine analyzeNum. disordered residues: 3 / Occupancy sum hydrogen: 5272 / Occupancy sum non hydrogen: 6284
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1428 0 22 124 1574
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.2
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.2
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.2
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.01
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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