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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1abb | ||||||
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タイトル | CONTROL OF PHOSPHORYLASE B CONFORMATION BY A MODIFIED COFACTOR: CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES ON R-STATE GLYCOGEN PHOSPHORYLASE RECONSTITUTED WITH PYRIDOXAL 5'-DIPHOSPHATE | ||||||
![]() | GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B | ||||||
![]() | GLYCOGEN PHOSPHORYLASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / linear malto-oligosaccharide phosphorylase activity / SHG alpha-glucan phosphorylase activity / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Leonidas, D.D. / Oikonomakos, N.G. / Papageorgiou, A.C. / Acharya, K.R. / Barford, D. / Johnson, L.N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Control of phosphorylase b conformation by a modified cofactor: crystallographic studies on R-state glycogen phosphorylase reconstituted with pyridoxal 5'-diphosphate. 著者: Leonidas, D.D. / Oikonomakos, N.G. / Papageorgiou, A.C. / Acharya, K.R. / Barford, D. / Johnson, L.N. #1: ![]() タイトル: The Allosteric Transition of Glycogen Phosphorylase 著者: Barford, D. / Johnson, L.N. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 667.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 539.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 770.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1017.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 94.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 131.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: TYR 1 280 - PRO 1 281 OMEGA ANGLE = 275.327 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 2: ASP 1 320 - PRO 1 321 OMEGA ANGLE = 231.150 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 3: ALA 1 836 - PRO 1 837 OMEGA ANGLE = 329.984 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 4: TRP 2 67 - ILE 2 68 OMEGA ANGLE = 138.728 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 5: TYR 2 280 - PRO 2 281 OMEGA ANGLE = 270.308 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 6: ASP 2 320 - PRO 2 321 OMEGA ANGLE = 228.278 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 7: CIS PROLINE - PRO 2 837 8: TYR 3 280 - PRO 3 281 OMEGA ANGLE = 275.626 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 9: ASP 3 320 - PRO 3 321 OMEGA ANGLE = 249.790 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 10: ALA 3 836 - PRO 3 837 OMEGA ANGLE = 314.024 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 11: TYR 4 280 - PRO 4 281 OMEGA ANGLE = 267.181 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 12: ASP 4 320 - PRO 4 321 OMEGA ANGLE = 238.142 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 13: ALA 4 836 - PRO 4 837 OMEGA ANGLE = 317.052 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 95664.398 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | ChemComp-PDP / #4: 化合物 | ChemComp-IMP / 配列の詳細 | RESIDUE 380 WAS BUILT AS AN ISOLEUCINE AS THIS SIDE CHAIN APPEARED TO FIT THE ELECTRON DENSITY FOR ...RESIDUE 380 WAS BUILT AS AN ISOLEUCINE | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.41 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 16 ℃ / pH: 7.5 / 手法: microdialysis | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 78049 / % possible obs: 98 % / Num. measured all: 107286 / Rmerge(I) obs: 0.108 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.8→8 Å / σ(F): 1 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS Num. reflection obs: 73340 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |