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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-9864 | |||||||||
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タイトル | Asymmetry reconstruction of HSV-1 virion | |||||||||
マップデータ | HSV-1 virion asymmetry reconstruction | |||||||||
試料 |
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生物種 | Human herpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Liu YT / Jih J / Dai X / Bi GQ / Zhou ZH | |||||||||
資金援助 | 中国, 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2019 タイトル: Cryo-EM structures of herpes simplex virus type 1 portal vertex and packaged genome. 著者: Yun-Tao Liu / Jonathan Jih / Xinghong Dai / Guo-Qiang Bi / Z Hong Zhou / 要旨: Herpesviruses are enveloped viruses that are prevalent in the human population and are responsible for diverse pathologies, including cold sores, birth defects and cancers. They are characterized by ...Herpesviruses are enveloped viruses that are prevalent in the human population and are responsible for diverse pathologies, including cold sores, birth defects and cancers. They are characterized by a highly pressurized pseudo-icosahedral capsid-with triangulation number (T) equal to 16-encapsidating a tightly packed double-stranded DNA (dsDNA) genome. A key process in the herpesvirus life cycle involves the recruitment of an ATP-driven terminase to a unique portal vertex to recognize, package and cleave concatemeric dsDNA, ultimately giving rise to a pressurized, genome-containing virion. Although this process has been studied in dsDNA phages-with which herpesviruses bear some similarities-a lack of high-resolution in situ structures of genome-packaging machinery has prevented the elucidation of how these multi-step reactions, which require close coordination among multiple actors, occur in an integrated environment. To better define the structural basis of genome packaging and organization in herpes simplex virus type 1 (HSV-1), we developed sequential localized classification and symmetry relaxation methods to process cryo-electron microscopy (cryo-EM) images of HSV-1 virions, which enabled us to decouple and reconstruct hetero-symmetric and asymmetric elements within the pseudo-icosahedral capsid. Here we present in situ structures of the unique portal vertex, genomic termini and ordered dsDNA coils in the capsid spooled around a disordered dsDNA core. We identify tentacle-like helices and a globular complex capping the portal vertex that is not observed in phages, indicative of herpesvirus-specific adaptations in the DNA-packaging process. Finally, our atomic models of portal vertex elements reveal how the fivefold-related capsid accommodates symmetry mismatch imparted by the dodecameric portal-a longstanding mystery in icosahedral viruses-and inform possible DNA-sequence recognition and headful-sensing pathways involved in genome packaging. This work showcases how to resolve symmetry-mismatched elements in a large eukaryotic virus and provides insights into the mechanisms of herpesvirus genome packaging. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_9864.map.gz | 1.3 GB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-9864-v30.xml emd-9864.xml | 9.7 KB 9.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_9864_fsc.xml | 25.4 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_9864.png | 216.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9864 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9864 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_9864_validation.pdf.gz | 79.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_9864_full_validation.pdf.gz | 78.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_9864_validation.xml.gz | 493 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-9864 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-9864 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_9864.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | HSV-1 virion asymmetry reconstruction | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Human herpesvirus 1 strain KOS
全体 | 名称: Human herpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Human herpesvirus 1 strain KOS
超分子 | 名称: Human herpesvirus 1 strain KOS / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / NCBI-ID: 10306 / 生物種: Human herpesvirus 1 strain KOS / Sci species strain: KOS / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE 詳細: The sample was manually blotted and frozen with a homemade plunger... |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 25.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 14000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |