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Yorodumi- PDB-8pku: Kelch domain of KEAP1 in complex with ortho-dimethylbenzene linke... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8pku | |||||||||
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Title | Kelch domain of KEAP1 in complex with ortho-dimethylbenzene linked cyclic peptide 3 (ortho-WRCDEETGEC). | |||||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / Peptide inhibitor / Inhibitor complex / cyclic peptide / Ubiquitin ligase / NRF2 | |||||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of response to oxidative stress / regulation of epidermal cell differentiation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / centriolar satellite / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / cellular response to interleukin-4 / inclusion body / regulation of autophagy / actin filament ...negative regulation of response to oxidative stress / regulation of epidermal cell differentiation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / centriolar satellite / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / cellular response to interleukin-4 / inclusion body / regulation of autophagy / actin filament / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / disordered domain specific binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / cellular response to oxidative stress / midbody / ubiquitin-dependent protein catabolic process / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.73 Å | |||||||||
Authors | Braun, M.B. / Bischof, L. / Hartmann, M.D. | |||||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: J.Chem.Inf.Model. / Year: 2023 Title: Computational Prediction of Cyclic Peptide Structural Ensembles and Application to the Design of Keap1 Binders. Authors: Fonseca Lopez, F. / Miao, J. / Damjanovic, J. / Bischof, L. / Braun, M.B. / Ling, Y. / Hartmann, M.D. / Lin, Y.S. / Kritzer, J.A. #1: Journal: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / Year: 2012 Title: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine. Authors: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8pku.cif.gz | 301.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8pku.ent.gz | 202.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8pku.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pk/8pku ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pk/8pku | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 8pkvC 8pkwC 8pkxC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein / Protein/peptide , 2 types, 3 molecules ABP
#1: Protein | Mass: 34624.793 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: KEAP1, INRF2, KIAA0132, KLHL19 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q14145 #2: Protein/peptide | | Mass: 1252.335 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: KEAP1, INRF2, KIAA0132, KLHL19 / Production host: Escherichia coli (E. coli) |
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-Non-polymers , 6 types, 279 molecules
#3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-CL / | #5: Chemical | ChemComp-GOL / #6: Chemical | ChemComp-EDO / #7: Chemical | ChemComp-ZK2 / ( | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.77 Å3/Da / Density % sol: 60 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 100 mM Bis-Tris pH 6.5, 1.5 M NH4SO4, 0.2 % PEG 550 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 0.99988 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Apr 29, 2023 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99988 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.73→42.1 Å / Num. obs: 78891 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 6.72 % / Biso Wilson estimate: 36.83 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 16.08 |
Reflection shell | Resolution: 1.73→1.83 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.09 / Num. unique obs: 12656 / CC1/2: 0.592 / % possible all: 99.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.73→42.1 Å / SU ML: 0.2109 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.2442 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 57.78 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.73→42.1 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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