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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8oo5 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human DCAF1 WD40 repeats (Q1250L) in complex with compound 13 | ||||||
![]() | DDB1- and CUL4-associated factor 1 | ||||||
![]() | TRANSFERASE / DCAF1 / Ligase / Compound | ||||||
機能・相同性 | ![]() histone H2AT120 kinase activity / cell competition in a multicellular organism / V(D)J recombination / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / post-translational protein modification / B cell differentiation / nuclear estrogen receptor binding / fibrillar center / positive regulation of protein catabolic process ...histone H2AT120 kinase activity / cell competition in a multicellular organism / V(D)J recombination / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / post-translational protein modification / B cell differentiation / nuclear estrogen receptor binding / fibrillar center / positive regulation of protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein ubiquitination / protein serine kinase activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Schroeder, M. / Renatus, M. | ||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Reinstating targeted protein degradation with DCAF1 PROTACs in CRBN PROTAC resistant settings 著者: Schroder, M. / Renatus, M. / Thoma, C.R. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 142.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 109 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8oodC C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36062.562 Da / 分子数: 1 / 変異: Q1250L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9Y4B6, non-specific serine/threonine protein kinase | ||||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-EDO / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.55 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 1.91M LiSO4, 0.1M Tris pH 7.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.25→52.43 Å / Num. obs: 22902 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.8 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.271 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.278 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 11.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.25→2.32 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 22.9 % / Rmerge(I) obs: 2.748 / Num. measured all: 47398 / Num. unique obs: 2066 / CC1/2: 0.771 / Rpim(I) all: 0.583 / Rrim(I) all: 2.81 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I) obs: 2.2 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 40.928 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 2.25→52.43 Å
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拘束条件 |
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