+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8bub | ||||||||||||||||||||||||
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Title | Structure of DDB1 bound to dCeMM4-engaged CDK12-cyclin K | ||||||||||||||||||||||||
Components |
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Keywords | LIGASE / kinase / cyclin / ubiquitin / degrader | ||||||||||||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information cyclin K-CDK12 complex / cyclin K-CDK13 complex / nuclear cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / regulation of MAP kinase activity / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / negative regulation by host of viral genome replication / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / negative regulation of stem cell differentiation ...cyclin K-CDK12 complex / cyclin K-CDK13 complex / nuclear cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / regulation of MAP kinase activity / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / negative regulation by host of viral genome replication / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / negative regulation of stem cell differentiation / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / [RNA-polymerase]-subunit kinase / biological process involved in interaction with symbiont / WD40-repeat domain binding / regulation of mitotic cell cycle phase transition / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / viral release from host cell / regulation of signal transduction / ectopic germ cell programmed cell death / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of viral genome replication / cyclin-dependent kinase / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / positive regulation of gluconeogenesis / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / cyclin binding / RNA splicing / nucleotide-excision repair / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / DNA Damage Recognition in GG-NER / regulation of circadian rhythm / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / mRNA processing / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / protein-macromolecule adaptor activity / Neddylation / site of double-strand break / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription by RNA polymerase II / protein autophosphorylation / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / protein kinase activity / protein ubiquitination / nuclear speck / cell cycle / cell division / DNA repair / protein serine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||||||||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.42 Å | ||||||||||||||||||||||||
Authors | Kozicka, Z. / Kempf, G. / Petzold, G. / Thoma, N.H. | ||||||||||||||||||||||||
Funding support | European Union, Switzerland, 7items
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Citation | Journal: Nat.Chem.Biol. / Year: 2024 Title: Design principles for cyclin K molecular glue degraders. Authors: Kozicka, Z. / Suchyta, D.J. / Focht, V. / Kempf, G. / Petzold, G. / Jentzsch, M. / Zou, C. / Di Genua, C. / Donovan, K.A. / Coomar, S. / Cigler, M. / Mayor-Ruiz, C. / Schmid-Burgk, J.L. / ...Authors: Kozicka, Z. / Suchyta, D.J. / Focht, V. / Kempf, G. / Petzold, G. / Jentzsch, M. / Zou, C. / Di Genua, C. / Donovan, K.A. / Coomar, S. / Cigler, M. / Mayor-Ruiz, C. / Schmid-Burgk, J.L. / Haussinger, D. / Winter, G.E. / Fischer, E.S. / Slabicki, M. / Gillingham, D. / Ebert, B.L. / Thoma, N.H. | ||||||||||||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8bub.cif.gz | 2.9 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8bub.ent.gz | 2.1 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8bub.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8bub_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8bub_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | 8bub_validation.xml.gz | 138.2 KB | Display | |
Data in CIF | 8bub_validation.cif.gz | 183.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bu/8bub ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bu/8bub | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8bu1C 8bu2C 8bu3C 8bu4C 8bu5C 8bu6C 8bu7C 8bu9C 8buaC 8bucC 8budC 8bueC 8bufC 8bugC 8buhC 8buiC 8bujC 8bukC 8bulC 8bumC 8bunC 8buoC 8bupC 8buqC 8burC 8busC 8butC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 93675.438 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DDB1, XAP1 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q16531 #2: Protein | Mass: 40143.328 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CDK12, CRK7, CRKRS, KIAA0904 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) References: UniProt: Q9NYV4, cyclin-dependent kinase, [RNA-polymerase]-subunit kinase #3: Protein | Mass: 31700.471 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CCNK, CPR4 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: O75909 #4: Chemical | ChemComp-CIT / #5: Chemical | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.93 Å3/Da / Density % sol: 68.68 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.9 M ammonium citrate tribasic pH 7.0, 1 M sodium malonate additive |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 16M / Detector: PIXEL / Date: Sep 21, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.417→214.654 Å / Num. obs: 89624 / % possible obs: 96.2 % / Redundancy: 21 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 15.2 |
Reflection shell | Resolution: 3.417→3.611 Å / Num. unique obs: 4481 / CC1/2: 0.39 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.42→60.04 Å / SU ML: 0.4 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 26.1814 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 157.55 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.42→60.04 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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