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万見
- PDB-8bsl: Human GLS in complex with compound 12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bsl
タイトルHuman GLS in complex with compound 12
要素Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
キーワードHYDROLASE / GLUTAMINASE / Thiadiazole / Pyridazine / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine catabolic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / glutamate biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / intracellular glutamate homeostasis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / glutaminase / glutaminase activity / suckling behavior / TP53 Regulates Metabolic Genes ...glutamine catabolic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / glutamate biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / intracellular glutamate homeostasis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / glutaminase / glutaminase activity / suckling behavior / TP53 Regulates Metabolic Genes / chemical synaptic transmission / protein homotetramerization / mitochondrial matrix / synapse / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutaminase, EF-hand domain / EF-hand domain / Glutaminase / Glutaminase / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-R90 / Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Debreczeni, J.E.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J Med Chem / 年: 2019
タイトル: Discovery of a Thiadiazole-Pyridazine-Based Allosteric Glutaminase 1 Inhibitor Series That Demonstrates Oral Bioavailability and Activity in Tumor Xenograft Models.
著者: Finlay, M.R.V. / Anderton, M. / Bailey, A. / Boyd, S. / Brookfield, J. / Cairnduff, C. / Charles, M. / Cheasty, A. / Critchlow, S.E. / Culshaw, J. / Ekwuru, T. / Hollingsworth, I. / Jones, N. ...著者: Finlay, M.R.V. / Anderton, M. / Bailey, A. / Boyd, S. / Brookfield, J. / Cairnduff, C. / Charles, M. / Cheasty, A. / Critchlow, S.E. / Culshaw, J. / Ekwuru, T. / Hollingsworth, I. / Jones, N. / Leroux, F. / Littleson, M. / McCarron, H. / McKelvie, J. / Mooney, L. / Nissink, J.W.M. / Perkins, D. / Powell, S. / Quesada, M.J. / Raubo, P. / Sabin, V. / Smith, J. / Smith, P.D. / Stark, A. / Ting, A. / Wang, P. / Wilson, Z. / Winter-Holt, J.J. / Wood, J.M. / Wrigley, G.L. / Yu, G. / Zhang, P.
履歴
登録2022年11月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
B: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
C: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
D: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,7166
ポリマ－212,9114
非ポリマー8052
水13,890771
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9650 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area60160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.993, 139.027, 177.716
Angle α, β, γ (deg.)90, 96.01, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Glutaminase kidney isoform, mitochondrial / GLS / K-glutaminase / L-glutamine amidohydrolase


分子量: 53227.867 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLS, GLS1, KIAA0838 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: O94925, glutaminase
#2: 化合物 ChemComp-R90 / ~{N}-[5-[[(3~{R})-1-(5-azanyl-1,3,4-thiadiazol-2-yl)pyrrolidin-3-yl]amino]-1,3,4-thiadiazol-2-yl]-2-phenyl-ethanamide


分子量: 402.497 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H18N8OS2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 771 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: TRIS 0.1M pH 8.5, MgCl2 0.2M, PEG 3350 11%w/v

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→50 Å / Num. obs: 94211 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rpim(I) all: 0.072 / Rrim(I) all: 0.126 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.38→2.46 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.516 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 9432 / Rpim(I) all: 0.362 / Rrim(I) all: 0.633 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.38→47.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU R Cruickshank DPI: 0.289 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.291 / SU Rfree Blow DPI: 0.222 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.223
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2456 4678 -RANDOM
Rwork0.2087 ---
obs0.2105 94144 95.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 46.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.7539 Å20 Å2-4.8503 Å2
2--4.7254 Å20 Å2
3---7.0285 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→47.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12584 0 54 771 13409
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00812921HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9617442HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4491SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2172HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it12921HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1636SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11452SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.23
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.96
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.4 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3238 113 -
Rwork0.29 --
obs0.2921 1883 95.93 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8857-0.0222-0.50321.4150.07692.3593-0.032-0.23030.2338-0.23030.06560.20020.23380.2002-0.0335-0.02570.0409-0.0701-0.0332-0.029-0.108326.25-13.932411.5454
20.9371-0.1327-0.31381.3388-0.16381.5566-0.04540.10270.1380.10270.082-0.11090.138-0.1109-0.0366-0.1916-0.0154-0.1033-0.09880.0199-0.10267.2687-18.771972.9892
31.00030.21090.44371.570.0022.0163-0.0283-0.1779-0.2755-0.17790.10930.0327-0.27550.0327-0.081-0.0296-0.0204-0.0167-0.07390.0285-0.077813.776619.050513.1874
40.80420.0250.27911.60460.04311.61840.01140.1701-0.20080.17010.0529-0.0076-0.2008-0.0076-0.0643-0.12630.0065-0.0563-0.109-0.0232-0.087519.378514.231776.9719
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A136 - 546
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B137 - 546
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C136 - 546
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D138 - 545

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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