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- PDB-8ai0: Small molecular stabilizer for ERalpha and 14-3-3sigma (1080268) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ai0
タイトルSmall molecular stabilizer for ERalpha and 14-3-3sigma (1080268)
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Estrogen receptor
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / 14-3-3 / stabilization / ERalpha
機能・相同性
機能・相同性情報


steroid hormone receptor signaling pathway / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / nuclear estrogen receptor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / Regulation of GBP-mediated host defense / Developmental Lineage of Mammary Gland Alveolar Cells / regulation of cell-cell adhesion ...steroid hormone receptor signaling pathway / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / nuclear estrogen receptor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / Regulation of GBP-mediated host defense / Developmental Lineage of Mammary Gland Alveolar Cells / regulation of cell-cell adhesion / TFIIB-class transcription factor binding / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / establishment of skin barrier / Regulation of localization of FOXO transcription factors / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / Developmental Lineage of Mammary Gland Luminal Epithelial Cells / estrogen response element binding / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / negative regulation of protein localization to plasma membrane / cAMP/PKA signal transduction / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / steroid binding / positive regulation of protein localization / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / protein export from nucleus / protein localization to chromatin / 14-3-3 protein binding / ESR-mediated signaling / release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of miRNA transcription / positive regulation of cell adhesion / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / negative regulation of innate immune response / positive regulation of protein export from nucleus / TBP-class protein binding / stem cell differentiation / nitric-oxide synthase regulator activity / nuclear estrogen receptor binding / transcription corepressor binding / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription coregulator binding / TP53 Regulates Metabolic Genes / cellular response to estradiol stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / SUMOylation of intracellular receptors / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / protein sequestering activity / euchromatin / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / beta-catenin binding / nuclear receptor activity / transcription coactivator binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / intracellular protein localization / sequence-specific double-stranded DNA binding / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Regulation of RUNX2 expression and activity / Ovarian tumor domain proteases / response to estradiol / PIP3 activates AKT signaling / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Estrogen-dependent gene expression / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / calmodulin binding / Extra-nuclear estrogen signaling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cadherin binding / chromatin remodeling / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / enzyme binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex
類似検索 - 分子機能
Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor / : / Oestrogen receptor / 14-3-3 protein sigma / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. ...Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor / : / Oestrogen receptor / 14-3-3 protein sigma / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-M79 / Estrogen receptor / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Visser, E.J. / Vandenboorn, E.M.F. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO) オランダ
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2023
タイトル: Structure-Based Optimization of Covalent, Small-Molecule Stabilizers of the 14-3-3 sigma /ER alpha Protein-Protein Interaction from Nonselective Fragments.
著者: Konstantinidou, M. / Visser, E.J. / Vandenboorn, E. / Chen, S. / Jaishankar, P. / Overmans, M. / Dutta, S. / Neitz, R.J. / Renslo, A.R. / Ottmann, C. / Brunsveld, L. / Arkin, M.R.
履歴
登録2022年7月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.32026年3月4日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: Estrogen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5816
ポリマ－27,1572
非ポリマー4254
水6,738374
1
A: 14-3-3 protein sigma
B: Estrogen receptor
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
B: Estrogen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,16312
ポリマ－54,3134
非ポリマー8508
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.791, 112.201, 62.502
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-302-

MG

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26542.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Estrogen receptor / ER / ER-alpha / Estradiol receptor / Nuclear receptor subfamily 3 group A member 1


分子量: 613.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03372
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-M79 / 2-chloranyl-N-[[1-(2-methyl-2-phenylazanyl-propanoyl)piperidin-4-yl]methyl]ethanamide


分子量: 351.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H26ClN3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 374 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.41 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.095 M HEPES (pH 7.1), PEG400 (28% (v/v)), 0.19 M CaCl2 and 5% (v/v) Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年8月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→45.42 Å / Num. obs: 498947 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 13.2 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 40.6
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / Num. unique obs: 1786 / CC1/2: 0.986

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JC3

4jc3


解像度: 1.6→45.41 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1767 3681 5.09 %
Rwork0.1534 68689 -
obs0.1545 72370 98.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 83.43 Å2 / Biso mean: 20.6743 Å2 / Biso min: 2.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→45.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1891 0 53 374 2318
Biso mean--34.14 30.19 -
残基数----241
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6-1.620.22921430.1752574271797
1.62-1.640.21341310.15862560269194
1.64-1.670.19551740.14722612278699
1.67-1.690.19391520.14322622277497
1.69-1.720.16621290.15262618274799
1.72-1.750.18421270.15422650277798
1.75-1.780.22351250.15642672279799
1.78-1.810.19371410.15422665280699
1.81-1.840.21581350.17562627276298
1.84-1.880.19781360.176526702806100
1.88-1.920.17881550.16462616277199
1.92-1.970.20191340.1612643277799
1.97-2.020.19541320.15512697282999
2.02-2.070.16861460.148126602806100
2.07-2.130.20581490.14882633278299
2.13-2.20.17231220.15082669279199
2.2-2.280.20141360.14092533266994
2.28-2.370.15611450.136726332778100
2.37-2.480.16391490.139327172866100
2.48-2.610.14961430.14526462789100
2.61-2.770.16791250.149827012826100
2.77-2.990.19061580.158326782836100
2.99-3.290.18591710.1626642835100
3.29-3.760.15711450.14526532798100
3.76-4.740.15461330.14042591272497
4.74-45.410.16371450.185226852830100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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