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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7pmg | ||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the actomyosin-V complex in the post-rigor transition state (AppNHp, central 1er, class 3) | ||||||||||||||||||
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![]() | MOTOR PROTEIN / myosin / cytoskeleton / F-actin / phalloidin | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() minus-end directed microfilament motor activity / unconventional myosin complex / insulin-responsive compartment / vesicle transport along actin filament / muscle myosin complex / muscle filament sliding / myosin II complex / myosin complex / structural constituent of muscle / cytoskeletal motor activator activity ...minus-end directed microfilament motor activity / unconventional myosin complex / insulin-responsive compartment / vesicle transport along actin filament / muscle myosin complex / muscle filament sliding / myosin II complex / myosin complex / structural constituent of muscle / cytoskeletal motor activator activity / microfilament motor activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / cytoskeletal motor activity / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / Smooth Muscle Contraction / skeletal muscle fiber development / muscle contraction / stress fiber / skeletal muscle tissue development / titin binding / vesicle-mediated transport / actin filament polymerization / filopodium / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cellular response to insulin stimulus / actin filament binding / calcium-dependent protein binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell body / vesicle / calmodulin binding / hydrolase activity / protein domain specific binding / Golgi membrane / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Pospich, S. / Sweeney, H.L. / Houdusse, A. / Raunser, S. | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: High-resolution structures of the actomyosin-V complex in three nucleotide states provide insights into the force generation mechanism. 著者: Sabrina Pospich / H Lee Sweeney / Anne Houdusse / Stefan Raunser / ![]() ![]() ![]() 要旨: The molecular motor myosin undergoes a series of major structural transitions during its force-producing motor cycle. The underlying mechanism and its coupling to ATP hydrolysis and actin binding are ...The molecular motor myosin undergoes a series of major structural transitions during its force-producing motor cycle. The underlying mechanism and its coupling to ATP hydrolysis and actin binding are only partially understood, mostly due to sparse structural data on actin-bound states of myosin. Here, we report 26 high-resolution cryo-EM structures of the actomyosin-V complex in the strong-ADP, rigor, and a previously unseen post-rigor transition state that binds the ATP analog AppNHp. The structures reveal a high flexibility of myosin in each state and provide valuable insights into the structural transitions of myosin-V upon ADP release and binding of AppNHp, as well as the actomyosin interface. In addition, they show how myosin is able to specifically alter the structure of F-actin. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 234.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 190.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 13532MC ![]() 7pltC ![]() 7pluC ![]() 7plvC ![]() 7plwC ![]() 7plxC ![]() 7plyC ![]() 7plzC ![]() 7pm0C ![]() 7pm1C ![]() 7pm2C ![]() 7pm3C ![]() 7pm5C ![]() 7pm6C ![]() 7pm7C ![]() 7pm8C ![]() 7pm9C ![]() 7pmaC ![]() 7pmbC ![]() 7pmcC ![]() 7pmdC ![]() 7pmeC ![]() 7pmfC ![]() 7pmhC ![]() 7pmiC ![]() 7pmjC ![]() 7pmlC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 3種, 3分子 ACB
#1: タンパク質 | 分子量: 91363.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q02440 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 42109.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 17090.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P14649 |
-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 H
#3: タンパク質・ペプチド | タイプ: Peptide-like / クラス: 毒素 / 分子量: 808.899 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 由来: (合成) ![]() 参照: BIRD: PRD_002366 |
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-非ポリマー , 3種, 5分子 ![](data/chem/img/ANP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
#5: 化合物 | ChemComp-ANP / | ||
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#6: 化合物 | #7: 化合物 | ChemComp-ADP / | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Actomyosin-V complex in the post-rigor transition state タイプ: COMPLEX 詳細: Aged ADP-bound F-actin stabilized with phalloidin and decorated with myosin-Va-LC in a post-rigor transition state (Mg2+-AppNHp) Entity ID: #1-#4 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 実験値: NO |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Rise 27.8 A, Twist -167.3 degrees |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 詳細: On grid decoration, two data sets combined |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 15 sec. / 電子線照射量: 81 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 12475 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV / 球面収差補正装置: Cs-corrected microscope |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -167.3 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.8 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 365722 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL 詳細: Starting from average model and ChimeraX-Isolde session | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 7PMD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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