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- PDB-7pmb: Cryo-EM structure of the actomyosin-V complex in the strong-ADP s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pmb
タイトルCryo-EM structure of the actomyosin-V complex in the strong-ADP state (central 1er, class 6)
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Myosin light chain 6B
  • Phalloidin
  • Unconventional myosin-Va
キーワードMOTOR PROTEIN / myosin / cytoskeleton / F-actin / phalloidin
機能・相同性
機能・相同性情報


minus-end directed microfilament motor activity / unconventional myosin complex / insulin-responsive compartment / vesicle transport along actin filament / muscle myosin complex / muscle filament sliding / myosin II complex / myosin complex / structural constituent of muscle / cytoskeletal motor activator activity ...minus-end directed microfilament motor activity / unconventional myosin complex / insulin-responsive compartment / vesicle transport along actin filament / muscle myosin complex / muscle filament sliding / myosin II complex / myosin complex / structural constituent of muscle / cytoskeletal motor activator activity / microfilament motor activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / cytoskeletal motor activity / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / Smooth Muscle Contraction / skeletal muscle fiber development / stress fiber / vesicle-mediated transport / titin binding / skeletal muscle tissue development / muscle contraction / actin filament polymerization / filopodium / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cellular response to insulin stimulus / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell body / vesicle / calmodulin binding / hydrolase activity / protein domain specific binding / Golgi membrane / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / : / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. ...Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / : / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Myosin light chain 6B / Actin, alpha skeletal muscle / Unconventional myosin-Va
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Gallus gallus (ニワトリ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Amanita phalloides (タマゴテングタケ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Pospich, S. / Sweeney, H.L. / Houdusse, A. / Raunser, S.
資金援助 ドイツ, European Union, フランス, 米国, 5件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
European CommissionERC-2019-SyG 856118European Union
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-17-CE11-0029-01 フランス
National Institutes of Health/National Institute on Deafness and Other Communication Disorders (NIH/NIDCD)R01-DC009100 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: High-resolution structures of the actomyosin-V complex in three nucleotide states provide insights into the force generation mechanism.
著者: Sabrina Pospich / H Lee Sweeney / Anne Houdusse / Stefan Raunser /
要旨: The molecular motor myosin undergoes a series of major structural transitions during its force-producing motor cycle. The underlying mechanism and its coupling to ATP hydrolysis and actin binding are ...The molecular motor myosin undergoes a series of major structural transitions during its force-producing motor cycle. The underlying mechanism and its coupling to ATP hydrolysis and actin binding are only partially understood, mostly due to sparse structural data on actin-bound states of myosin. Here, we report 26 high-resolution cryo-EM structures of the actomyosin-V complex in the strong-ADP, rigor, and a previously unseen post-rigor transition state that binds the ATP analog AppNHp. The structures reveal a high flexibility of myosin in each state and provide valuable insights into the structural transitions of myosin-V upon ADP release and binding of AppNHp, as well as the actomyosin interface. In addition, they show how myosin is able to specifically alter the structure of F-actin.
履歴
登録2021年9月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13527
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Phalloidin
B: Myosin light chain 6B
A: Unconventional myosin-Va
C: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,2768
ポリマ－151,3734
非ポリマー9034
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area7140 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area57580 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 H

#1: タンパク質・ペプチド Phalloidin


タイプ: Peptide-like / クラス: 毒素 / 分子量: 808.899 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Amanita phalloides (タマゴテングタケ)
参照: BIRD: PRD_002366

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タンパク質 , 3種, 3分子 BAC

#2: タンパク質 Myosin light chain 6B / Myosin light chain 1 slow-twitch muscle A isoform / MLC1sa / Smooth muscle and nonmuscle myosin ...Myosin light chain 1 slow-twitch muscle A isoform / MLC1sa / Smooth muscle and nonmuscle myosin light chain alkali 6B


分子量: 17090.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYL6B, MLC1SA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P14649
#3: タンパク質 Unconventional myosin-Va / Dilute myosin heavy chain / non-muscle / Myosin heavy chain p190 / Myosin-V


分子量: 91363.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: MYO5A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q02440
#4: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135

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非ポリマー , 2種, 4分子

#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Actomyosin-V complex in the strong-ADP stateCOMPLEXAged ADP-bound F-actin stabilized with phalloidin and decorated with myosin-Va-LC in the strong-ADP state (Mg2+-ADP)#1-#40MULTIPLE SOURCES
2PhalloidinCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Myosin light chain 6BCOMPLEX#21RECOMBINANT
4Unconventional myosin-VaCOMPLEX#31RECOMBINANT
5Actin, alpha skeletal muscleCOMPLEX#41NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12synthetic construct (人工物)32630
23Homo sapiens (ヒト)9606
34Gallus gallus (ニワトリ)9031
45Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12synthetic construct (人工物)32630
23Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
34Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Rise 27.8 A, Twist -167.3 degrees
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 286 K / 詳細: On grid decoration

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 15 sec. / 電子線照射量: 82 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5908
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO粒子像選択
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF Chimera1.15モデルフィッティング
9SPHIRE初期オイラー角割当
10SPHIRE最終オイラー角割当
11RELION分類
12SPHIRE３次元再構成
13PHENIX1.17モデル精密化
14ISOLDE0.91モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -167.3 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.8 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 118875 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
詳細: Starting from average model and ChimeraX-Isolde session
原子モデル構築PDB-ID: 7PM5

7pm5

拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00510330
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.90813958
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.9213843
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0561524
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0081779

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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