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- PDB-7p1g: Structure of the P. aeruginosa ExoY-F-actin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7p1g
タイトルStructure of the P. aeruginosa ExoY-F-actin complex
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Adenylate cyclase ExoY
  • Phalloidin
キーワードTOXIN / Bacterial toxin / F-actin
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / detection of maltose stimulus / mesenchyme migration / troponin I binding / maltose transport complex / filamentous actin / actin filament bundle ...calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / detection of maltose stimulus / mesenchyme migration / troponin I binding / maltose transport complex / filamentous actin / actin filament bundle / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / outer membrane-bounded periplasmic space / cell body / periplasmic space / hydrolase activity / protein domain specific binding / DNA damage response / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Actins signature 1. / Actin, conserved site ...Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 3'-DEOXY-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Actin, alpha skeletal muscle / Adenylate cyclase ExoY
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Amanita phalloides (タマゴテングタケ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Belyy, A. / Merino, F. / Raunser, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Mechanism of actin-dependent activation of nucleotidyl cyclase toxins from bacterial human pathogens.
著者: Alexander Belyy / Felipe Merino / Undine Mechold / Stefan Raunser /
要旨: Bacterial human pathogens secrete initially inactive nucleotidyl cyclases that become potent enzymes by binding to actin inside eukaryotic host cells. The underlying molecular mechanism of this ...Bacterial human pathogens secrete initially inactive nucleotidyl cyclases that become potent enzymes by binding to actin inside eukaryotic host cells. The underlying molecular mechanism of this activation is, however, unclear. Here, we report structures of ExoY from Pseudomonas aeruginosa and Vibrio vulnificus bound to their corresponding activators F-actin and profilin-G-actin. The structures reveal that in contrast to the apo-state, two flexible regions become ordered and interact strongly with actin. The specific stabilization of these regions results in an allosteric stabilization of the nucleotide binding pocket and thereby to an activation of the enzyme. Differences in the sequence and conformation of the actin-binding regions are responsible for the selective binding to either F- or G-actin. Other nucleotidyl cyclase toxins that bind to calmodulin rather than actin undergo a similar disordered-to-ordered transition during activation, suggesting that the allosteric activation-by-stabilization mechanism of ExoY is conserved in these enzymes, albeit the different activator.
履歴
登録2021年7月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-13158
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13158
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
M: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Adenylate cyclase ExoY
C: Actin, alpha skeletal muscle
H: Phalloidin
K: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Adenylate cyclase ExoY
A: Actin, alpha skeletal muscle
F: Phalloidin
L: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Adenylate cyclase ExoY
B: Actin, alpha skeletal muscle
G: Phalloidin
N: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Adenylate cyclase ExoY
D: Actin, alpha skeletal muscle
I: Phalloidin
O: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Adenylate cyclase ExoY
E: Actin, alpha skeletal muscle
J: Phalloidin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)644,62840
ポリマ－639,23815
非ポリマー5,39025
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 2種, 10分子 MKLNOCABDE

#1: タンパク質
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Adenylate cyclase ExoY / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP


分子量: 84941.797 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
遺伝子: malE, b4034, JW3994, exoY, PA2191 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIPL / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q9I1S4
#2: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42096.953 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135

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タンパク質・ペプチド , 1種, 5分子 HFGIJ

#3: タンパク質・ペプチド
Phalloidin


分子量: 808.899 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Amanita phalloides (タマゴテングタケ)

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非ポリマー , 4種, 25分子

#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-GH3 / 3'-DEOXY-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 3′-dGTP


タイプ: RNA linking / 分子量: 507.181 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3
#6: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The complex of P. aeruginosa ExoY with F-actin / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm
撮影平均露光時間: 1.5 sec. / 電子線照射量: 93 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12437

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU1.8画像取得
4CTFFINDCTF補正
7iMODFITモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10SPHIRE初期オイラー角割当
11SPHIRE最終オイラー角割当
12RELION3分類
13SPHIRE３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2249589
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1535755 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
17AD9

7ad9

B1
25XNW

5xnw

A1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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