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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7mwg | ||||||
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タイトル | 16-nm repeat microtubule doublet | ||||||
要素 |
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キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / microtubule doublet | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / mitotic cell cycle / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Tetrahymena thermophila (真核生物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||
データ登録者 | Rao, Q. / Zhang, K. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021 タイトル: Structures of outer-arm dynein array on microtubule doublet reveal a motor coordination mechanism. 著者: Qinhui Rao / Long Han / Yue Wang / Pengxin Chai / Yin-Wei Kuo / Renbin Yang / Fangheng Hu / Yuchen Yang / Jonathon Howard / Kai Zhang / 要旨: Thousands of outer-arm dyneins (OADs) are arrayed in the axoneme to drive a rhythmic ciliary beat. Coordination among multiple OADs is essential for generating mechanical forces to bend microtubule ...Thousands of outer-arm dyneins (OADs) are arrayed in the axoneme to drive a rhythmic ciliary beat. Coordination among multiple OADs is essential for generating mechanical forces to bend microtubule doublets (MTDs). Using electron microscopy, we determined high-resolution structures of Tetrahymena thermophila OAD arrays bound to MTDs in two different states. OAD preferentially binds to MTD protofilaments with a pattern resembling the native tracks for its distinct microtubule-binding domains. Upon MTD binding, free OADs are induced to adopt a stable parallel conformation, primed for array formation. Extensive tail-to-head (TTH) interactions between OADs are observed, which need to be broken for ATP turnover by the dynein motor. We propose that OADs in an array sequentially hydrolyze ATP to slide the MTDs. ATP hydrolysis in turn relaxes the TTH interfaces to effect free nucleotide cycles of downstream OADs. These findings lead to a model explaining how conformational changes in the axoneme produce coordinated action of dyneins. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7mwg.cif.gz | 162.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7mwg.ent.gz | 126.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7mwg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7mwg_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7mwg_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7mwg_validation.xml.gz | 33.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7mwg_validation.cif.gz | 48.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mw/7mwg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mw/7mwg | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 49639.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: P41351 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 49617.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: P41352 |
-非ポリマー , 4種, 12分子
#3: 化合物 | ChemComp-GTP / |
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#4: 化合物 | ChemComp-MG / |
#5: 化合物 | ChemComp-GDP / |
#6: 水 | ChemComp-HOH / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: 16-nm repeat microtubule doublet / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 53.3 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.17_3644: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 118333 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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