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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7kns | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of jack bean urease | ||||||||||||
![]() | Urease | ||||||||||||
![]() | HYDROLASE / urease | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() urease complex / urease / urease activity / urea catabolic process / : / nickel cation binding / toxin activity 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.77 Å | ||||||||||||
![]() | Feathers, J.R. / Spoth, K.A. / Fromme, J.C. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Experimental evaluation of super-resolution imaging and magnification choice in single-particle cryo-EM. 著者: J Ryan Feathers / Katherine A Spoth / J Christopher Fromme / ![]() 要旨: The resolution of cryo-EM reconstructions is fundamentally limited by the Nyquist frequency, which is half the sampling frequency of the detector and depends upon the magnification used. In ...The resolution of cryo-EM reconstructions is fundamentally limited by the Nyquist frequency, which is half the sampling frequency of the detector and depends upon the magnification used. In principle, super-resolution imaging should enable reconstructions to surpass the physical Nyquist limit by increasing sampling frequency, yet there are few reports of reconstructions that do so. Here we directly examine the contribution of super-resolution information, obtained with the K3 direct electron detector using a 2-condenser microscope, to single-particle cryo-EM reconstructions surpassing the physical Nyquist limit. We also present a comparative analysis of a sample imaged at four different magnifications. This analysis demonstrates that lower magnifications can be beneficial, despite the loss of higher resolution signal, due to the increased number of particle images obtained. To highlight the potential utility of lower magnification data collection, we produced a 3.5 Å reconstruction of jack bean urease with particles from a single micrograph. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 803.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 686.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 129.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 201.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 20016MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 169.3 / Data #1: Super resolution movies [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 90902.625 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-NI / #3: 化合物 | ChemComp-PO4 / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Jack bean urease / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL | |||||||||||||||||||||||||
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 44 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.77 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 56038 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | |||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 3LA4 |