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- PDB-7jw1: Satellite phage P4 procapsid including size determination (Sid) p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jw1
タイトルSatellite phage P4 procapsid including size determination (Sid) protein
要素
  • Major capsid protein gpN
  • Size determination protein Sid
キーワードVIRUS / bacteriophage / phage / procapsid / satellite phage / size determination / capsid protein / molecular piracy
機能・相同性Bacteriophage P2, capsid / Phage major capsid protein, P2 family / viral capsid / Glycoprotein 3 / Capsid proteins
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage P2 (ファージ)
Enterobacteria phage P4 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.19 Å
データ登録者Kizziah, J.L. / Dokland, T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI083255 米国
引用ジャーナル: Viruses / : 2020
タイトル: Structure of the Capsid Size-Determining Scaffold of "Satellite" Bacteriophage P4.
著者: James L Kizziah / Cynthia M Rodenburg / Terje Dokland /
要旨: P4 is a mobile genetic element (MGE) that can exist as a plasmid or integrated into its host genome, but becomes packaged into phage particles by a helper bacteriophage, such as P2. P4 is the ...P4 is a mobile genetic element (MGE) that can exist as a plasmid or integrated into its host genome, but becomes packaged into phage particles by a helper bacteriophage, such as P2. P4 is the original example of what we have termed "molecular piracy", the process by which one MGE usurps the life cycle of another for its own propagation. The P2 helper provides most of the structural gene products for assembly of the P4 virion. However, when P4 is mobilized by P2, the resulting capsids are smaller than those normally formed by P2 alone. The P4-encoded protein responsible for this size change is called Sid, which forms an external scaffolding cage around the P4 procapsids. We have determined the high-resolution structure of P4 procapsids, allowing us to build an atomic model for Sid as well as the gpN capsid protein. Sixty copies of Sid form an intertwined dodecahedral cage around the = 4 procapsid, making contact with only one out of the four symmetrically non-equivalent copies of gpN. Our structure provides a basis for understanding the mutants in gpN that prevent small capsid formation, as well as the "super-sid" mutations that counteract the effect of the mutations, and suggests a model for capsid size redirection by Sid.
履歴
登録2020年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月23日Group: Structure summary / カテゴリ: entity / Item: _entity.pdbx_description

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete point assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-22513
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22513
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein gpN
B: Major capsid protein gpN
C: Major capsid protein gpN
D: Major capsid protein gpN
E: Size determination protein Sid
a: Major capsid protein gpN
b: Major capsid protein gpN
c: Major capsid protein gpN
d: Major capsid protein gpN
e: Size determination protein Sid


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)376,92610
ポリマ-376,92610
非ポリマー00
00
1
A: Major capsid protein gpN
B: Major capsid protein gpN
C: Major capsid protein gpN
D: Major capsid protein gpN
E: Size determination protein Sid
a: Major capsid protein gpN
b: Major capsid protein gpN
c: Major capsid protein gpN
d: Major capsid protein gpN
e: Size determination protein Sid
x 30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,307,765300
ポリマ-11,307,765300
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation30
2


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作
point symmetry operation1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein gpN / GpN


分子量: 40291.484 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia phage P2 (ファージ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25477
#2: タンパク質 Size determination protein Sid / Capsid size determination protein


分子量: 27296.814 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P4 (ファージ)
遺伝子: sid / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05461

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: P4 procapsid / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / : BL21(DE3)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 4.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 438018 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00369366
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.51593666
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d30.2939408
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04210494
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00312186

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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