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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7bzx | ||||||
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タイトル | DXPS | ||||||
![]() | 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase, chloroplastic | ||||||
![]() | TRANSFERASE / 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate synthase / PLANT PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase / 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate biosynthetic process / 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase activity / chlorophyll biosynthetic process / thiamine biosynthetic process / isopentenyl diphosphate biosynthetic process, methylerythritol 4-phosphate pathway / terpenoid biosynthetic process / chloroplast stroma / chloroplast / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å | ||||||
![]() | Lau, W.C.Y. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of substrate recognition and thermal protection by a small heat shock protein. 著者: Chuanyang Yu / Stephen King Pong Leung / Wenxin Zhang / Louis Tung Faat Lai / Ying Ki Chan / Man Chit Wong / Samir Benlekbir / Yong Cui / Liwen Jiang / Wilson Chun Yu Lau / ![]() ![]() 要旨: Small heat shock proteins (sHsps) bind unfolding proteins, thereby playing a pivotal role in the maintenance of proteostasis in virtually all living organisms. Structural elucidation of sHsp- ...Small heat shock proteins (sHsps) bind unfolding proteins, thereby playing a pivotal role in the maintenance of proteostasis in virtually all living organisms. Structural elucidation of sHsp-substrate complexes has been hampered by the transient and heterogeneous nature of their interactions, and the precise mechanisms underlying substrate recognition, promiscuity, and chaperone activity of sHsps remain unclear. Here we show the formation of a stable complex between Arabidopsis thaliana plastid sHsp, Hsp21, and its natural substrate 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate synthase (DXPS) under heat stress, and report cryo-electron microscopy structures of Hsp21, DXPS and Hsp21-DXPS complex at near-atomic resolution. Monomeric Hsp21 binds across the dimer interface of DXPS and engages in multivalent interactions by recognizing highly dynamic structural elements in DXPS. Hsp21 partly unfolds its central α-crystallin domain to facilitate binding of DXPS, which preserves a native-like structure. This mode of interaction suggests a mechanism of sHsps anti-aggregation activity towards a broad range of substrates. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 164.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 105.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 759.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 760.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 29.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 48 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 74463.719 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: DXS, CLA1, DEF, At4g15560, dl3821w / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q38854, 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Hsp21 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.25 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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対称性 | 点対称性: C1 (非対称) |
3次元再構成 | 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 128927 / 対称性のタイプ: POINT |