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万見
- PDB-7y1p: CRYSTAL STRUCTURE OF THE RGS-HOMOLOGOUS DOMAIN OF AXIN IN COMPLEX... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7y1p
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE RGS-HOMOLOGOUS DOMAIN OF AXIN IN COMPLEX WITH LZ-22Na
要素Axin-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Wint/beta-catenin signaling pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-catenin destruction complex assembly / armadillo repeat domain binding / head development / cell development / axial mesoderm formation / dorsal/ventral axis specification / post-anal tail morphogenesis / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex ...beta-catenin destruction complex assembly / armadillo repeat domain binding / head development / cell development / axial mesoderm formation / dorsal/ventral axis specification / post-anal tail morphogenesis / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / I-SMAD binding / Wnt signalosome / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of protein metabolic process / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleocytoplasmic transport / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / negative regulation of fat cell differentiation / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SMAD binding / R-SMAD binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / lateral plasma membrane / canonical Wnt signaling pathway / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / cytoplasmic microtubule organization / signaling adaptor activity / positive regulation of protein ubiquitination / protein serine/threonine kinase binding / protein serine/threonine kinase activator activity / cell periphery / TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of AXIN / sensory perception of sound / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / beta-catenin binding / positive regulation of JNK cascade / protein polyubiquitination / p53 binding / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule cytoskeleton / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / cell cortex / Estrogen-dependent gene expression / molecular adaptor activity / in utero embryonic development / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Ub-specific processing proteases / negative regulation of gene expression / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / RGS, subdomain 1/3 / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. ...Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / RGS, subdomain 1/3 / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.602 Å
データ登録者He, Z. / Yuchi, Z.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32022073 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31972287 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: CRYSTAL STRUCTURE OF THE RGS-HOMOLOGOUS DOMAIN OF AXIN IN COMPLEX WITH LZ-22Na
著者: He, Z. / Yuchi, Z.
履歴
登録2022年6月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年3月4日Group: Refinement description / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Axin-1
B: Axin-1
C: Axin-1
D: Axin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,4555
ポリマ－67,1764
非ポリマー2781
水00
1
A: Axin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7941
ポリマ－16,7941
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Axin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0722
ポリマ－16,7941
非ポリマー2781
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Axin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7941
ポリマ－16,7941
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Axin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7941
ポリマ－16,7941
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)155.343, 155.343, 107.061
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 114 through 139 or (resid 140...
21(chain B and (resid 114 through 139 or (resid 140...
31(chain C and (resid 114 through 139 or (resid 140...
41(chain D and (resid 114 through 143 or (resid 144...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEULYSLYS(chain A and (resid 114 through 139 or (resid 140...AA114 - 13941 - 66
12LEULEULEULEU(chain A and (resid 114 through 139 or (resid 140...AA14067
13SERSERSERSER(chain A and (resid 114 through 139 or (resid 140...AA77 - 2154 - 142
14SERSERSERSER(chain A and (resid 114 through 139 or (resid 140...AA77 - 2154 - 142
15SERSERSERSER(chain A and (resid 114 through 139 or (resid 140...AA77 - 2154 - 142
16SERSERSERSER(chain A and (resid 114 through 139 or (resid 140...AA77 - 2154 - 142
21LEULEULYSLYS(chain B and (resid 114 through 139 or (resid 140...BB114 - 13941 - 66
22LEULEULEULEU(chain B and (resid 114 through 139 or (resid 140...BB14067
23SERSERSERSER(chain B and (resid 114 through 139 or (resid 140...BB77 - 2154 - 142
24SERSERSERSER(chain B and (resid 114 through 139 or (resid 140...BB77 - 2154 - 142
25SERSERSERSER(chain B and (resid 114 through 139 or (resid 140...BB77 - 2154 - 142
26SERSERSERSER(chain B and (resid 114 through 139 or (resid 140...BB77 - 2154 - 142
31LEULEULYSLYS(chain C and (resid 114 through 139 or (resid 140...CC114 - 13941 - 66
32LEULEULEULEU(chain C and (resid 114 through 139 or (resid 140...CC14067
33SERSERSERSER(chain C and (resid 114 through 139 or (resid 140...CC77 - 2154 - 142
34SERSERSERSER(chain C and (resid 114 through 139 or (resid 140...CC77 - 2154 - 142
35SERSERSERSER(chain C and (resid 114 through 139 or (resid 140...CC77 - 2154 - 142
36SERSERSERSER(chain C and (resid 114 through 139 or (resid 140...CC77 - 2154 - 142
41LEULEUALAALA(chain D and (resid 114 through 143 or (resid 144...DD114 - 14341 - 70
42ILEILEILEILE(chain D and (resid 114 through 143 or (resid 144...DD14471
43SERSERSERSER(chain D and (resid 114 through 143 or (resid 144...DD77 - 2154 - 142
44SERSERSERSER(chain D and (resid 114 through 143 or (resid 144...DD77 - 2154 - 142
45SERSERSERSER(chain D and (resid 114 through 143 or (resid 144...DD77 - 2154 - 142
46SERSERSERSER(chain D and (resid 114 through 143 or (resid 144...DD77 - 2154 - 142

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要素

#1: タンパク質
Axin-1 / Axis inhibition protein 1 / hAxin


分子量: 16794.104 Da / 分子数: 4 / 断片: RGS-homologous domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AXIN1, AXIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15169
#2: 化合物 ChemComp-I5L / (2~{Z},4~{Z})-2-methyl-5-(8-oxidanyldibenzofuran-4-yl)penta-2,4-dienal


分子量: 278.302 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H14O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.41 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2.4 M sodium malonate pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 193.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 39114 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.108 / Χ2: 0.584 / Net I/σ(I): 4.7 / Num. measured all: 265978
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.646.80.89519500.7680.3690.9690.447100
2.64-2.696.70.70719570.8410.2940.7670.458100
2.69-2.746.60.6219290.8330.2580.6720.44999.9
2.74-2.860.51519210.8460.2290.5650.456100
2.8-2.866.50.44419720.9290.1890.4830.459100
2.86-2.937.10.40219440.9350.1610.4330.467100
2.93-37.10.34219610.9530.1380.3690.47100
3-3.087.10.29819210.9650.120.3220.489100
3.08-3.1770.23619500.9780.0960.2550.496100
3.17-3.2870.18119430.9840.0740.1960.539100
3.28-3.396.90.14319920.9940.0590.1550.582100
3.39-3.536.80.11919440.9910.0490.1290.694100
3.53-3.696.10.09319540.9950.0410.1020.71699.9
3.69-3.887.10.08519430.9950.0340.0920.733100
3.88-4.137.20.07819530.9960.0310.0840.788100
4.13-4.457.10.06719600.9960.0270.0720.798100
4.45-4.8970.06119660.9970.0250.0660.76399.9
4.89-5.66.20.05619630.9960.0240.0610.66499.9
5.6-7.057.20.05519680.9970.0220.0590.56799.9
7.05-506.50.03820230.9990.0160.0420.61399.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.14_3247精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1dk8

1dk8


解像度: 2.602→38.836 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2275 1996 5.11 %
Rwork0.2079 37034 -
obs0.2089 39030 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 115.99 Å2 / Biso mean: 54.5658 Å2 / Biso min: 23.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.602→38.836 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4362 0 21 0 4383
Biso mean--82.4 --
残基数----556
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1676X-RAY DIFFRACTION5.695TORSIONAL
12B1676X-RAY DIFFRACTION5.695TORSIONAL
13C1676X-RAY DIFFRACTION5.695TORSIONAL
14D1676X-RAY DIFFRACTION5.695TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.602-2.66680.29081460.27782667100
2.6668-2.73890.28791400.25682614100
2.7389-2.81940.26211440.25582639100
2.8194-2.91040.31261420.25292638100
2.9104-3.01440.28371410.26142614100
3.0144-3.1350.30771460.25882671100
3.135-3.27770.27541420.23622601100
3.2777-3.45040.27321410.2312675100
3.4504-3.66640.24271420.21232648100
3.6664-3.94920.20261420.1962645100
3.9492-4.34620.22071420.18612656100
4.3462-4.9740.18681440.17112655100
4.974-6.26240.19221420.20642668100
6.2624-38.8360.17091420.1671264397

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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