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- PDB-7xww: Crystal structure of NTR in complex with BN-XB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xww
タイトルCrystal structure of NTR in complex with BN-XB
要素Dihydropteridine reductase
キーワードFLAVOPROTEIN / reduction / fluorescence
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors, with NAD or NADP as acceptor / 6,7-dihydropteridine reductase / 2,4,6-trinitrotoluene catabolic process / 6,7-dihydropteridine reductase activity / 酸化還元酵素 / nucleotide binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase NfsB-like / : / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Chem-I5O / Dihydropteridine reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chen, X. / Chen, J. / Li, J.L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21807088 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of NTR in complex with BN-XB
著者: Chen, X. / Chen, J. / Li, J.L.
履歴
登録2022年5月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Dihydropteridine reductase
A: Dihydropteridine reductase
H: Dihydropteridine reductase
I: Dihydropteridine reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,3849
ポリマ－96,0974
非ポリマー2,2875
水00
1
B: Dihydropteridine reductase
A: Dihydropteridine reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4225
ポリマ－48,0492
非ポリマー1,3743
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9450 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area17130 Å2
手法PISA
2
H: Dihydropteridine reductase
I: Dihydropteridine reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9614
ポリマ－48,0492
非ポリマー9132
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9100 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area17490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.870, 61.669, 88.332
Angle α, β, γ (deg.)96.640, 100.830, 110.720
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain H
41chain I
12chain A
22chain B
32chain H
42chain I

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPVALVALchain AAB2 - 2173 - 218
21ASPASPVALVALchain BBA2 - 2173 - 218
31ASPASPVALVALchain HHC2 - 2173 - 218
41ASPASPVALVALchain IID2 - 2173 - 218
12I5OI5OFMNFMNchain AAF - G301 - 302
22FMNFMNFMNFMNchain BBE301
32FMNFMNFMNFMNchain HHH301
42FMNFMNFMNFMNchain III301

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質
Dihydropteridine reductase / Dihydropteridine reductase / NAD(P)H-dependent / oxygen-insensitive / NAD(P)H nitroreductase / ...Dihydropteridine reductase / NAD(P)H-dependent / oxygen-insensitive / NAD(P)H nitroreductase / NAD(P)H-dependent oxidoreductase / Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase


分子量: 24024.260 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: nfnB, nfsB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A094VLP5, 6,7-dihydropteridine reductase
#2: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-I5O / 2,2-bis(fluoranyl)-4,6,10,12-tetramethyl-8-[1-[(4-nitrophenyl)methyl]pyridin-1-ium-4-yl]-3-aza-1-azonia-2-boranuidatricyclo[7.3.0.0^{3,7}]dodeca-1(12),4,6,8,10-pentaene


分子量: 461.291 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H24BF2N4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.34 %
結晶化温度: 282 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: 0.04 M KH2PO4, 26% PEG8000, and 20% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→43.29 Å / Num. obs: 18556 / % possible obs: 90.4 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.963 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Rpim(I) all: 0.089 / Rrim(I) all: 0.169 / Χ2: 0.87 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.242 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. unique obs: 2806 / CC1/2: 0.917 / Rpim(I) all: 0.149 / Rrim(I) all: 0.285 / Χ2: 0.85 / % possible all: 92.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OON

1oon


解像度: 2.8→35.26 Å / SU ML: 0.69 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 44.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3786 972 5.24 %
Rwork0.2864 17570 -
obs0.2914 18542 90.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 132.61 Å2 / Biso mean: 39.4633 Å2 / Biso min: 4.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→35.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6726 0 124 0 6850
Biso mean--49.2 --
残基数----865
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2608X-RAY DIFFRACTION10.589TORSIONAL
12B2608X-RAY DIFFRACTION10.589TORSIONAL
13H2608X-RAY DIFFRACTION10.589TORSIONAL
14I2608X-RAY DIFFRACTION10.589TORSIONAL
21A28X-RAY DIFFRACTION10.589TORSIONAL
22B28X-RAY DIFFRACTION10.589TORSIONAL
23H28X-RAY DIFFRACTION10.589TORSIONAL
24I28X-RAY DIFFRACTION10.589TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.8002-2.94770.42541270.3084261093
2.9477-3.13230.4571170.3268254691
3.1323-3.3740.38941400.3281240687
3.374-3.71320.43051240.3057235185
3.7132-4.24970.38731370.2741260794
4.2497-5.35120.36291610.2562256393
5.3512-35.260.29561660.2553248790
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.6258 Å / Origin y: 18.4267 Å / Origin z: -20.9553 Å
111213212223313233
T0.0476 Å2-0.0045 Å2-0.0055 Å2-0.0663 Å2-0.0054 Å2--0.0674 Å2
L0.029 °2-0.0115 °20.0258 °2-0.0425 °20.0037 °2--0.0346 °2
S-0.0068 Å °0.0116 Å °-0.011 Å °0.0256 Å °0.003 Å °-0.052 Å °-0.0062 Å °-0.0119 Å °-0.0087 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allB301 - 217
2X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 217
3X-RAY DIFFRACTION1allC360
4X-RAY DIFFRACTION1allE361
5X-RAY DIFFRACTION1allH2 - 217
6X-RAY DIFFRACTION1allI2 - 217
7X-RAY DIFFRACTION1allJ360
8X-RAY DIFFRACTION1allL361

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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