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- PDB-7sxh: BIO-8546 bound GSK3beta-axin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sxh
タイトルBIO-8546 bound GSK3beta-axin complex
要素
  • Glycogen synthase kinase-3 beta
  • axin peptide
キーワードHYDROLASE / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / neuron projection organization / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of type B pancreatic cell development / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation ...regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / neuron projection organization / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of type B pancreatic cell development / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / maintenance of cell polarity / positive regulation of protein localization to centrosome / : / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of cilium assembly / negative regulation of protein acetylation / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / beta-catenin destruction complex / tau-protein kinase / CRMPs in Sema3A signaling / heart valve development / regulation of microtubule-based process / regulation of protein export from nucleus / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Maturation of nucleoprotein / cellular response to interleukin-3 / Wnt signalosome / negative regulation of protein localization to nucleus / negative regulation of TOR signaling / regulation of long-term synaptic potentiation / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Maturation of nucleoprotein / AKT phosphorylates targets in the cytosol / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of axon extension / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / negative regulation of phosphoprotein phosphatase activity / regulation of dendrite morphogenesis / establishment of cell polarity / regulation of axonogenesis / tau-protein kinase activity / glycogen metabolic process / ER overload response / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / protein kinase A catalytic subunit binding / dynactin binding / NF-kappaB binding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of osteoblast differentiation / canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of autophagy / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of cellular response to heat / cellular response to retinoic acid / extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / excitatory postsynaptic potential / positive regulation of protein export from nucleus / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of protein ubiquitination / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / hippocampus development / positive regulation of cell differentiation / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / peptidyl-threonine phosphorylation / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / positive regulation of protein-containing complex assembly / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / tau protein binding / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / regulation of circadian rhythm / beta-catenin binding / circadian rhythm / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to amyloid-beta / Regulation of RUNX2 expression and activity / neuron projection development / positive regulation of neuron apoptotic process / p53 binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse / positive regulation of protein binding / insulin receptor signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / kinase activity
類似検索 - 分子機能
Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-D1E / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Chodaparambil, J.V.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Acs Chem Neurosci / 年: 2023
タイトル: Elucidation of the GSK3 alpha Structure Informs the Design of Novel, Paralog-Selective Inhibitors.
著者: Amaral, B. / Capacci, A. / Anderson, T. / Tezer, C. / Bajrami, B. / Lulla, M. / Lucas, B. / Chodaparambil, J.V. / Marcotte, D. / Kumar, P.R. / Murugan, P. / Spilker, K. / Cullivan, M. / Wang, ...著者: Amaral, B. / Capacci, A. / Anderson, T. / Tezer, C. / Bajrami, B. / Lulla, M. / Lucas, B. / Chodaparambil, J.V. / Marcotte, D. / Kumar, P.R. / Murugan, P. / Spilker, K. / Cullivan, M. / Wang, T. / Peterson, A.C. / Enyedy, I. / Ma, B. / Chen, T. / Yousaf, Z. / Calhoun, M. / Golonzhka, O. / Dillon, G.M. / Koirala, S.
履歴
登録2021年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
B: axin peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9313
ポリマ－41,4652
非ポリマー4671
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area16270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.610, 72.640, 79.790
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Glycogen synthase kinase-3 beta / GSK-3 beta / Serine/threonine-protein kinase GSK3B


分子量: 39553.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSK3B
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P49841, tau-protein kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド axin peptide


分子量: 1911.183 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-D1E / (4S,5R,8R)-4-ethyl-8-fluoro-4-[3-(3-fluoro-5-methoxypyridin-4-yl)phenyl]-7,7-dimethyl-4,5,6,7,8,9-hexahydro-2H-pyrazolo[3,4-b]quinolin-5-ol


分子量: 466.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H28F2N4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.46 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M calcium acetate, 0.1M BisTRIS pH 7.0, 5% Glycerol and 17% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→42.29 Å / Num. obs: 23943 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 46.51 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 14.65
反射 シェル解像度: 2.09→2.17 Å / Num. unique obs: 2242 / CC1/2: 0.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5kpl

5kpl


解像度: 2.09→42.29 Å / SU ML: 0.3169 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.3707
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2554 1196 5 %
Rwork0.2138 22722 -
obs0.2159 23918 99.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 57.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→42.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2773 0 34 124 2931
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00332897
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.96523969
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1223454
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054508
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.2163409
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.09-2.180.38581260.32612386X-RAY DIFFRACTION95.55
2.18-2.280.39251310.29122509X-RAY DIFFRACTION99.89
2.28-2.40.33251320.2742497X-RAY DIFFRACTION99.85
2.4-2.550.27281320.2552497X-RAY DIFFRACTION99.7
2.55-2.750.31571300.26152498X-RAY DIFFRACTION99.66
2.75-3.020.29831340.25072536X-RAY DIFFRACTION99.85
3.02-3.460.28471340.23422552X-RAY DIFFRACTION99.89
3.46-4.360.21141350.18112556X-RAY DIFFRACTION99.81
4.36-42.290.21571420.18052691X-RAY DIFFRACTION99.75
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.94734220193-1.503735839514.499826045463.45033077418-0.8794421639488.73038866205-0.1152638438450.1700184922380.3421628296630.05318971794070.3706713953190.19494318425-0.3361720247150.286375197292-0.04025213337570.455848125883-0.0345374701337-0.02727137296570.587700960736-0.02628262692260.64464396565423.18331266958.3523033062517.6285769186
27.25197445519-1.02062122173-2.420731134642.11920518321-0.1453961666396.47789166445-0.4112904596790.238655768086-0.01678128814380.3186790144510.22615116825-0.4172869078940.2247793945920.2232576252420.08110548618160.442077172982-0.0311256152102-0.0318217950330.338806535226-0.04743606998380.4575519497316.2556941758.5288849489518.6937644806
38.668296641683.145754817784.097041689594.118890268533.93290673837.46854981575-0.0878654993992-0.1318620335660.0701294828248-0.114661760420.278155048174-0.46614618151-0.4445301398020.481225227218-0.2422475404860.3456289181740.00197976288056-0.02457484648790.3753472557350.007923708506840.40873006836817.01905257456.0307285668518.6464232155
42.923467299880.02298767121320.1443831001043.087800410692.205507057345.68700222515-0.0408485609140.3812169793070.324322551534-0.3697448568590.166363906014-0.174315975957-0.3476200001860.3925811453230.0271463561470.369030068658-0.04963911504680.01767772515940.3945287987150.04155295572970.4002333397325.11941244529-0.07745151451662.85408645872
54.212272826-0.845525835244-2.200209681742.952016264641.278724207768.495722769280.190426176866-0.6508728928460.7448030216250.171321998130.07136656318640.18275011274-0.8195176548-0.257311754938-0.2214800811070.6127092761040.01443009656420.0886792472490.530038195332-0.05455303163320.613983204872-3.086282206077.8017015103818.9157559861
65.31235762415-1.37971507686-1.565751586023.539618264510.7184009382763.343084734290.2355469188540.3627836281110.808646129622-0.23917011247-0.04319664101980.459018600775-0.569695008922-0.431326632014-0.2428408647310.4353941901870.0399317396610.006217869225420.4118967355930.08006261173950.6411924917-10.17658019997.487697745935.53896743598
77.1285358844-0.285606273607-1.093891609416.56408552321.232647967586.721255770140.01706703280470.03227081804520.7412118158120.324783781902-0.45399390851.3031985281-0.599509465325-1.63364129492-0.09800660725320.4551175429230.0766850266840.06322281152920.6723847843350.01460673747240.918936887353-24.64116113056.922504925219.35297441332
85.63897695577-1.505744851560.2206327274815.06798254738-0.4034405845956.54257743775-0.05821121245991.21059980692-0.0099135594896-0.397331866751-0.2538845893730.4576377120940.217240650693-0.778324812413-0.07233619259580.409452133469-0.033063857033-0.07769668754260.5904173390710.008627054565830.478483994985-11.5272196164-4.56409360241-4.52351641316
93.35978816265-1.44238841991-0.3306583759254.35547850836-0.2415859930474.08479794190.004916533414830.173918443085-0.431485331354-0.118616530632-0.1257898862970.00102697153850.7747911480740.3054209011170.1381796099720.541982244273-0.02442506942930.009390491985070.3564293903030.008123795557090.410738839872-0.205022597027-13.74082959465.44056059005
107.399514395861.61463167756.377605130526.1337135761-1.075338287638.87890476857-0.156986007763-0.3121473035081.87857817704-1.4903547534-0.403078842814-0.127805511593-2.03534561598-0.9892139100380.08307171493270.9613349986090.2382713921130.0337342780020.6793341371850.04326604230831.76380769041-23.431728612418.41276483286.34022665348
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 37 through 67 )AA37 - 671 - 31
22chain 'A' and (resid 68 through 103 )AA68 - 10332 - 67
33chain 'A' and (resid 104 through 133 )AA104 - 13368 - 94
44chain 'A' and (resid 134 through 198 )AA134 - 19895 - 157
55chain 'A' and (resid 199 through 219 )AA199 - 219158 - 178
66chain 'A' and (resid 220 through 273 )AA220 - 273179 - 232
77chain 'A' and (resid 274 through 300 )AA274 - 300233 - 258
88chain 'A' and (resid 301 through 320 )AA301 - 320259 - 278
99chain 'A' and (resid 321 through 383 )AA321 - 383279 - 341
1010chain 'B' and (resid 385 through 400 )BC385 - 4001 - 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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