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- PDB-7rdp: Crystal structure of human galectin-3 CRD in complex with selenod... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rdp
タイトルCrystal structure of human galectin-3 CRD in complex with selenodigalactoside
要素Galectin-3
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Galectin / carbohydrate-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / positive regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis / IgE binding ...negative regulation of protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / positive regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis / IgE binding / eosinophil chemotaxis / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / protein phosphatase inhibitor activity / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of T cell proliferation / positive chemotaxis / positive regulation of calcium ion import / chemoattractant activity / macrophage chemotaxis / monocyte chemotaxis / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / ficolin-1-rich granule membrane / immunological synapse / laminin binding / epithelial cell differentiation / RNA splicing / neutrophil chemotaxis / secretory granule membrane / molecular condensate scaffold activity / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to plasma membrane / spliceosomal complex / positive regulation of protein-containing complex assembly / mRNA processing / carbohydrate binding / protein phosphatase binding / collagen-containing extracellular matrix / mitochondrial inner membrane / innate immune response / Neutrophil degranulation / cell surface / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4IZ / Galectin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Kishor, C. / Go, R.M. / Blanchard, H.
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2022
タイトル: Investigation of the Molecular Details of the Interactions of Selenoglycosides and Human Galectin-3.
著者: Raics, M. / Balogh, A.K. / Kishor, C. / Timari, I. / Medrano, F.J. / Romero, A. / Go, R.M. / Blanchard, H. / Szilagyi, L. / E Kover, K. / Feher, K.
履歴
登録2021年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1993
ポリマ－15,7581
非ポリマー4412
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.411, 58.034, 63.531
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Galectin-3 / Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / ...Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / Galactoside-binding protein / GALBP / IgE-binding protein / L-31 / Laminin-binding protein / Lectin L-29 / Mac-2 antigen


分子量: 15758.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS3, MAC2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P17931
#2: 化合物 ChemComp-4IZ / beta-D-galactopyranosyl 1-seleno-beta-D-galactopyranoside


分子量: 405.257 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H22O10Se / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.25 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 31% PEG 3100, 100 mM tris-HCl pH 7.5, 100 mM MgCl2, 8 mM 2-Mercaptoethanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9737 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9737 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.959→30.862 Å / Num. obs: 9287 / % possible obs: 91.3 % / 冗長度: 4.2 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 20.54
反射 シェル解像度: 1.96→2.03 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.45 / Num. unique obs: 833 / CC1/2: 0.944

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6B8K

6b8k


解像度: 1.96→30.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 3.13 / SU ML: 0.089 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.174 / ESU R Free: 0.141 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.183 469 5.05 %
Rwork0.1501 8818 -
all0.152 --
obs-9287 91.389 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 17.161 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.002 Å20 Å20 Å2
2--0.001 Å20 Å2
3---0.001 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→30.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1112 0 24 60 1196
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0131207
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171115
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6291.6751652
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3111.6062606
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1575152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.65322.46469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.65815203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.471159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2162
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr_other0.0390.22
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021355
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02248
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.2141
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.170.2989
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1570.2563
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0750.2609
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1140.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.090.24
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1520.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.0960.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.681.603575
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6711.601574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6682.385723
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.6682.388724
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4611.937632
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.4591.938633
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9712.796924
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.9692.797925
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.43918.7921185
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.43418.7461180
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.96-2.010.252410.167562X-RAY DIFFRACTION82.2647
2.01-2.0650.174300.17579X-RAY DIFFRACTION84.8189
2.065-2.1240.235290.155574X-RAY DIFFRACTION86.02
2.124-2.190.237250.162554X-RAY DIFFRACTION87.5946
2.19-2.2610.236300.166573X-RAY DIFFRACTION90.8133
2.261-2.340.156320.149566X-RAY DIFFRACTION93.2917
2.34-2.4280.191330.165546X-RAY DIFFRACTION94.6078
2.428-2.5270.242290.149563X-RAY DIFFRACTION97.3684
2.639-2.7680.222220.147513X-RAY DIFFRACTION96.745
2.768-2.9170.199310.165459X-RAY DIFFRACTION96.0784
2.917-3.0930.232290.154452X-RAY DIFFRACTION95.2475
3.093-3.3050.191230.14428X-RAY DIFFRACTION95.1477
4.362-5.0280.181150.121293X-RAY DIFFRACTION91.3947
5.028-6.1370.256130.152244X-RAY DIFFRACTION87.1186

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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