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- PDB-7qyh: Structure of plasmepsin II in complex with 2-aminoquinazolin-4(3H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qyh
タイトルStructure of plasmepsin II in complex with 2-aminoquinazolin-4(3H)-one based open-flap inhibitor
要素Plasmepsin II
キーワードHYDROLASE / Eukaryotic aspartic protease / malaria / plasmepsin
機能・相同性
機能・相同性情報


hemoglobin catabolic process / cytostome / plasmepsin II / MHC class II antigen presentation / vacuolar lumen / food vacuole / Neutrophil degranulation / vacuolar membrane / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Pepsin-like domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-I0J / Plasmepsin II
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Bobrovs, R. / Jaudzems, K.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Regional Development Fund1.1.1.2/VIAA/2/18/379European Union
引用
ジャーナル: J.Chem.Inf.Model. / 年: 2022
タイトル: Exploring Aspartic Protease Inhibitor Binding to Design Selective Antimalarials.
著者: Bobrovs, R. / Basens, E.E. / Drunka, L. / Kanepe, I. / Matisone, S. / Velins, K.K. / Andrianov, V. / Leitis, G. / Zelencova-Gopejenko, D. / Rasina, D. / Jirgensons, A. / Jaudzems, K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2022年1月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月13日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
改定 1.22022年7月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasmepsin II
B: Plasmepsin II
C: Plasmepsin II
D: Plasmepsin II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,0305
ポリマ－147,6384
非ポリマー3921
水00
1
A: Plasmepsin II
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
  • 37.3 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3012
ポリマ－36,9101
非ポリマー3921
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Plasmepsin II


  • 登録者が定義した集合体
  • 36.9 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9101
ポリマ－36,9101
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Plasmepsin II


  • 登録者が定義した集合体
  • 36.9 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9101
ポリマ－36,9101
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Plasmepsin II


  • 登録者が定義した集合体
  • 36.9 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9101
ポリマ－36,9101
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.821, 274.066, 273.967
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質
Plasmepsin II / Plasmepsin 2


分子量: 36909.617 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: PMII, PF3D7_1408000 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8I6V3, plasmepsin II
#2: 化合物 ChemComp-I0J / 2-azanyl-3-[[(2~{R})-oxolan-2-yl]methyl]-7-(5-phenylpentyl)quinazolin-4-one


分子量: 391.506 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H29N3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1M citric acid, pH 4.5, 0.3M ammonium acetate, 25% PEG 4000, protein 10 mg/mL, vapour diffusion, sitting drop, time 4-8 weeks

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.33→137.03 Å / Num. obs: 15336 / % possible obs: 86.8 % / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 68.32 Å2 / CC1/2: 0.987 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル解像度: 3.33→4.03 Å / Num. unique obs: 767 / CC1/2: 0.592

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
autoPROCdata processing
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Z22

4z22


解像度: 3.33→137.03 Å / SU ML: 0.6419 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 37.6097
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3358 834 5.44 %
Rwork0.3104 14494 -
obs0.3117 15328 38.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 80.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.33→137.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10420 0 29 0 10449
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013610720
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.624214595
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.11271641
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00651893
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.00813838
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.33-3.540.364450.3424121X-RAY DIFFRACTION1.92
3.54-3.810.3371150.3464222X-RAY DIFFRACTION3.65
3.81-4.20.3765430.3488835X-RAY DIFFRACTION13.46
4.2-4.80.31581530.30322334X-RAY DIFFRACTION37.66
4.8-6.050.33472740.32934451X-RAY DIFFRACTION71.31
6.05-137.030.34143440.29936531X-RAY DIFFRACTION99.85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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