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- PDB-7qy0: X-ray structure of furin in complex with the dichlorophenylpyridi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qy0
タイトルX-ray structure of furin in complex with the dichlorophenylpyridine-based inhibitor 1
要素Furin
キーワードHYDROLASE / proprotein convertase / inhibitor / SARS-CoV-2 / protease / complex / furin
機能・相同性
機能・相同性情報


furin / nerve growth factor production / dibasic protein processing / plasma lipoprotein particle remodeling / NGF processing / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / signal peptide processing / regulation of cholesterol transport / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process ...furin / nerve growth factor production / dibasic protein processing / plasma lipoprotein particle remodeling / NGF processing / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / signal peptide processing / regulation of cholesterol transport / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / peptide biosynthetic process / cytokine precursor processing / Pre-NOTCH Processing in Golgi / secretion by cell / Synthesis and processing of ENV and VPU / Formation of the cornified envelope / nerve growth factor binding / Signaling by PDGF / trans-Golgi network transport vesicle / Elastic fibre formation / heparan sulfate binding / Signaling by NODAL / blastocyst formation / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / regulation of endopeptidase activity / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / peptide hormone processing / zymogen activation / CD163 mediating an anti-inflammatory response / regulation of protein catabolic process / Activation of Matrix Metalloproteinases / Maturation of hRSV A proteins / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Uptake and function of anthrax toxins / Collagen degradation / protein maturation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / regulation of signal transduction / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / viral life cycle / serine-type peptidase activity / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / extracellular matrix organization / peptide binding / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / trans-Golgi network / protein processing / Golgi lumen / serine-type endopeptidase inhibitor activity / heparin binding / peptidase activity / endopeptidase activity / Potential therapeutics for SARS / protease binding / viral translation / amyloid fibril formation / Induction of Cell-Cell Fusion / Attachment and Entry / endosome membrane / positive regulation of viral entry into host cell / viral protein processing / membrane raft / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / serine-type endopeptidase activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S8, pro-domain / Peptidase S8, pro-domain superfamily / Peptidase S8 pro-domain / Kexin/furin catalytic domain / P domain / Proprotein convertase P-domain / P/Homo B domain profile. / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Peptidase S8, subtilisin, His-active site ...Peptidase S8, pro-domain / Peptidase S8, pro-domain superfamily / Peptidase S8 pro-domain / Kexin/furin catalytic domain / P domain / Proprotein convertase P-domain / P/Homo B domain profile. / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8, subtilisin-related / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Dahms, S.O. / Brandstetter, H. / Pautsch, A.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundM 2730 オーストリア
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Dichlorophenylpyridine-Based Molecules Inhibit Furin through an Induced-Fit Mechanism.
著者: Dahms, S.O. / Schnapp, G. / Winter, M. / Buttner, F.H. / Schleputz, M. / Gnamm, C. / Pautsch, A. / Brandstetter, H.
履歴
登録2022年1月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Furin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,68017
ポリマ－52,1121
非ポリマー1,56716
水8,449469
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2250 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area17680 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)131.447, 131.447, 155.329
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-606-

NA

21A-1103-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Furin / Dibasic-processing enzyme / Paired basic amino acid residue-cleaving enzyme / PACE


分子量: 52112.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FURIN, FUR, PACE, PCSK3 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09958, furin
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 6種, 484分子

#2: 化合物 ChemComp-I0T / N-[[1-[[2-[3,5-bis(chloranyl)phenyl]-6-[6-[4-(2-methoxyethyl)piperazin-4-ium-1-yl]pyridin-3-yl]oxy-pyridin-4-yl]methyl]piperidin-1-ium-4-yl]methyl]ethanamide


分子量: 629.620 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H42Cl2N6O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 469 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.91 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: CRYSTALLIZATION SOLUTION: 100mM MES, 200mM K/NAH2PO4, PH 5.5, 2 M NACL; RESERVOIR SOLUTION: 3.0-3.2M NACL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→47.1 Å / Num. obs: 116862 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 19.5 % / Biso Wilson estimate: 21.15 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.209 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 1.54→1.63 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 18509 / CC1/2: 0.323 / Rrim(I) all: 4.182

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874位相決定
XDSVERSION Jan 31, 2020データ削減
XDSVERSION Jan 31, 2020データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5jxg

5jxg


解像度: 1.54→34.09 Å / SU ML: 0.1889 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 17.9479
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1725 5832 5 %
Rwork0.1493 110830 -
obs0.1504 116662 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→34.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3601 0 89 469 4159
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074004
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.01315489
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0577586
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063737
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.03911471
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.54-1.560.36661960.343607X-RAY DIFFRACTION99.84
1.56-1.570.3312180.31233628X-RAY DIFFRACTION99.95
1.57-1.590.31542020.29773623X-RAY DIFFRACTION99.92
1.59-1.610.31661820.28383671X-RAY DIFFRACTION99.97
1.61-1.640.30161860.27483628X-RAY DIFFRACTION99.95
1.64-1.660.28451900.26923648X-RAY DIFFRACTION99.95
1.66-1.680.29041950.25443666X-RAY DIFFRACTION99.97
1.68-1.710.28122200.24233620X-RAY DIFFRACTION99.97
1.71-1.730.26292230.22163610X-RAY DIFFRACTION99.95
1.73-1.760.23971840.20573650X-RAY DIFFRACTION99.97
1.76-1.790.23261940.1843645X-RAY DIFFRACTION99.97
1.79-1.820.23542040.17263665X-RAY DIFFRACTION99.97
1.82-1.860.1961870.16683651X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.90.18291930.14893679X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.940.17391890.1363676X-RAY DIFFRACTION99.97
1.94-1.980.16851760.12973692X-RAY DIFFRACTION100
1.98-2.030.16081830.12783681X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.090.15811900.1223678X-RAY DIFFRACTION99.97
2.09-2.150.15511990.11163685X-RAY DIFFRACTION100
2.15-2.220.14321870.10353681X-RAY DIFFRACTION100
2.22-2.30.12941740.1063705X-RAY DIFFRACTION100
2.3-2.390.1421810.10643726X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.50.15541770.11463707X-RAY DIFFRACTION100
2.5-2.630.15231770.12353756X-RAY DIFFRACTION100
2.63-2.80.17411990.12733702X-RAY DIFFRACTION99.97
2.8-3.010.1522080.143723X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.310.15481920.13573779X-RAY DIFFRACTION100
3.31-3.790.13562020.13173786X-RAY DIFFRACTION100
3.79-4.780.13592040.13043826X-RAY DIFFRACTION100
4.78-34.090.19082200.19044036X-RAY DIFFRACTION99.67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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