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- PDB-7fsu: SDCBP PanDDA analysis group deposition -- The PDZ domans of SDCBP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fsu
タイトルSDCBP PanDDA analysis group deposition -- The PDZ domans of SDCBP in complex with Z729726784
要素Syntenin-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Diamond I04-1 fragment screening / PanDDA / XChemExplorer
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-5 receptor complex / interleukin-5 receptor binding / positive regulation of extracellular exosome assembly / syndecan binding / Neurofascin interactions / presynapse assembly / neurexin family protein binding / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / positive regulation of exosomal secretion ...interleukin-5 receptor complex / interleukin-5 receptor binding / positive regulation of extracellular exosome assembly / syndecan binding / Neurofascin interactions / presynapse assembly / neurexin family protein binding / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / positive regulation of exosomal secretion / frizzled binding / negative regulation of receptor internalization / protein targeting to membrane / Ephrin signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / growth factor binding / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of phosphorylation / cell adhesion molecule binding / protein sequestering activity / regulation of mitotic cell cycle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / ephrin receptor binding / adherens junction / positive regulation of JNK cascade / ionotropic glutamate receptor binding / Regulation of necroptotic cell death / azurophil granule lumen / extracellular vesicle / melanosome / presynapse / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cell growth / chemical synaptic transmission / nuclear membrane / Ras protein signal transduction / cytoskeleton / blood microparticle / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / membrane raft / protein heterodimerization activity / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ALANINE / D-GLUTAMIC ACID / GLYCINE / Chem-YDU / Syntenin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Bradshaw, W.J. / Katis, V.L. / Bountra, C. / von Delft, F. / Brennan, P.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)5U54AG065187-03 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: SDCBP PanDDA analysis group deposition
著者: Bradshaw, W.J. / Katis, V.L. / Bountra, C. / von Delft, F. / Brennan, P.E.
履歴
登録2023年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Syntenin-1
B: Syntenin-1
C: Syntenin-1
D: Syntenin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,25121
ポリマ－85,7244
非ポリマー1,52717
水6,215345
1
A: Syntenin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4932
ポリマ－21,4311
非ポリマー621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Syntenin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7024
ポリマ－21,4311
非ポリマー2713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Syntenin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6925
ポリマ－21,4311
非ポリマー2614
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Syntenin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,36410
ポリマ－21,4311
非ポリマー9339
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.951, 49.447, 114.739
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.960, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Syntenin-1 / Melanoma differentiation-associated protein 9 / MDA-9 / Pro-TGF-alpha cytoplasmic domain- ...Melanoma differentiation-associated protein 9 / MDA-9 / Pro-TGF-alpha cytoplasmic domain-interacting protein 18 / TACIP18 / Scaffold protein Pbp1 / Syndecan-binding protein 1


分子量: 21430.881 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SDCBP, MDA9, SYCL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00560

-
非ポリマー , 7種, 362分子

#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-DGL / D-GLUTAMIC ACID / D-グルタミン酸


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#5: 化合物 ChemComp-YDU / 2-cyclopentyl-N-(3-methyl-1,2,4-oxadiazol-5-yl)acetamide


分子量: 209.245 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-ALA / ALANINE / アラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 89.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.91 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM Morpheus amino acids, 100 mM Morpheus buffer system 1, 43% Morpheus precipitant mix 3

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9179 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→114.3 Å / Num. obs: 64274 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.976 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Rpim(I) all: 0.077 / Rrim(I) all: 0.145 / Net I/σ(I): 10.4 / Num. measured all: 223464 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.97-2.023.61.5661674746750.2830.9661.8440.898.5
8.82-114.33.10.07124547960.9320.0440.08456.999.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0267精密化
Aimless0.7.7データスケーリング
PDB_EXTRACT3.23データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 8BLU

8blu


解像度: 1.97→114.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 14.759 / SU ML: 0.192 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.175 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2478 3118 4.9 %RANDOM
Rwork0.2003 ---
obs0.2026 61080 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 216.94 Å2 / Biso mean: 44.376 Å2 / Biso min: 22.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.11 Å20 Å20.89 Å2
2--0.21 Å2-0 Å2
3---0.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.97→114.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5908 0 98 347 6353
Biso mean--57.48 45.42 -
残基数----768
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0148059
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0157144
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8351.6439820
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3161.60116543
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9785962
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.04723.412340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.13151390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3061538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2995
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.028524
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021618
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1133.6114079
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1393.5633976
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4625.2254678
LS精密化 シェル解像度: 1.971→2.023 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 214 -
Rwork0.385 4390 -
all-4604 -
obs--97.38 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6481-0.1218-0.77680.03620.14210.65430.0716-0.0465-0.2405-0.0418-0.0533-0.007-0.1633-0.1136-0.01840.06010.05120.05050.12560.01110.1598-29.2573.151-45.407
20.64720.1254-0.11610.2845-0.52761.0541-0.03450.147-0.18240.0683-0.0281-0.0951-0.15410.05350.06260.0281-0.01840.01890.0604-0.00620.203-46.398-14.761-13.018
30.78760.1299-0.25440.30170.54671.31930.0583-0.045-0.1028-0.02790.0031-0.0611-0.09810.0303-0.06140.01470.00190.02220.06490.00080.1413-3.2052.127-51.009
40.32370.1081-0.16530.3703-0.41030.5360.05580.0673-0.01860.0707-0.03330.0591-0.0320.0389-0.02250.0610.0060.04880.0308-0.01610.15469.174-13.871-5.259
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A108 - 298
2X-RAY DIFFRACTION2B106 - 298
3X-RAY DIFFRACTION3C106 - 298
4X-RAY DIFFRACTION4D108 - 298
5X-RAY DIFFRACTION4D301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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