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- PDB-6v00: structure of human KCNQ1-KCNE3-CaM complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v00
タイトルstructure of human KCNQ1-KCNE3-CaM complex
要素
  • Calmodulin-1
  • MCherry fluorescent protein,Potassium voltage-gated channel subfamily E member 3
  • Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / potassium channel / KCNQ1 / CaM
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / gastrin-induced gastric acid secretion / corticosterone secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / basolateral part of cell / lumenal side of membrane / negative regulation of voltage-gated potassium channel activity / rhythmic behavior / stomach development / iodide transport ...negative regulation of membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / gastrin-induced gastric acid secretion / corticosterone secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / basolateral part of cell / lumenal side of membrane / negative regulation of voltage-gated potassium channel activity / rhythmic behavior / stomach development / iodide transport / regulation of gastric acid secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / Phase 3 - rapid repolarisation / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / membrane repolarization during action potential / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / Phase 2 - plateau phase / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane repolarization / intracellular chloride ion homeostasis / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / potassium ion export across plasma membrane / renal sodium ion absorption / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / atrial cardiac muscle cell action potential / auditory receptor cell development / regulation of membrane repolarization / protein phosphatase 1 binding / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / delayed rectifier potassium channel activity / ventricular cardiac muscle cell action potential / potassium ion homeostasis / Voltage gated Potassium channels / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / non-motile cilium assembly / outward rectifier potassium channel activity / cardiac muscle cell contraction / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / intestinal absorption / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / inner ear morphogenesis / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / neuronal cell body membrane / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / sodium ion transport / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / adrenergic receptor signaling pathway / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / ciliary base / renal absorption / regulation of heart contraction / presynaptic endocytosis / protein kinase A regulatory subunit binding / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / protein kinase A catalytic subunit binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / potassium ion import across plasma membrane / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / inner ear development / RHO GTPases activate PAKs / regulation of heart rate by cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / action potential / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / Long-term potentiation / cochlea development / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / social behavior / DARPP-32 events / voltage-gated potassium channel activity / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / monoatomic ion channel complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / potassium channel regulator activity / RHO GTPases activate IQGAPs
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage-dependent, beta subunit, KCNE3 / Potassium channel, voltage-dependent, beta subunit, KCNE / Slow voltage-gated potassium channel / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ1 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / : ...Potassium channel, voltage-dependent, beta subunit, KCNE3 / Potassium channel, voltage-dependent, beta subunit, KCNE / Slow voltage-gated potassium channel / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ1 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / : / Green fluorescent protein, GFP / Recoverin; domain 1 / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1 / Potassium voltage-gated channel subfamily E member 3 / MCherry fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Anaplasma marginale (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Mackinnon, R. / Sun, J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)5K99HL143037 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2020
タイトル: Structural Basis of Human KCNQ1 Modulation and Gating.
著者: Ji Sun / Roderick MacKinnon /
要旨: KCNQ1, also known as Kv7.1, is a voltage-dependent K channel that regulates gastric acid secretion, salt and glucose homeostasis, and heart rhythm. Its functional properties are regulated in a tissue- ...KCNQ1, also known as Kv7.1, is a voltage-dependent K channel that regulates gastric acid secretion, salt and glucose homeostasis, and heart rhythm. Its functional properties are regulated in a tissue-specific manner through co-assembly with beta subunits KCNE1-5. In non-excitable cells, KCNQ1 forms a complex with KCNE3, which suppresses channel closure at negative membrane voltages that otherwise would close it. Pore opening is regulated by the signaling lipid PIP2. Using cryoelectron microscopy (cryo-EM), we show that KCNE3 tucks its single-membrane-spanning helix against KCNQ1, at a location that appears to lock the voltage sensor in its depolarized conformation. Without PIP2, the pore remains closed. Upon addition, PIP2 occupies a site on KCNQ1 within the inner membrane leaflet, which triggers a large conformational change that leads to dilation of the pore's gate. It is likely that this mechanism of PIP2 activation is conserved among Kv7 channels.
履歴
登録2019年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年12月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02019年12月4日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32020年2月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52025年5月21日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年5月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20966
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
B: Calmodulin-1
C: MCherry fluorescent protein,Potassium voltage-gated channel subfamily E member 3
D: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
E: Calmodulin-1
F: MCherry fluorescent protein,Potassium voltage-gated channel subfamily E member 3
G: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
H: Calmodulin-1
I: MCherry fluorescent protein,Potassium voltage-gated channel subfamily E member 3
J: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
K: Calmodulin-1
L: MCherry fluorescent protein,Potassium voltage-gated channel subfamily E member 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)481,14620
ポリマ－480,82512
非ポリマー3218
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1 / IKs producing slow voltage-gated potassium channel subunit alpha KvLQT1 / KQT-like 1 / Voltage- ...IKs producing slow voltage-gated potassium channel subunit alpha KvLQT1 / KQT-like 1 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.1


分子量: 63258.574 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNQ1, KCNA8, KCNA9, KVLQT1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P51787
#2: タンパク質
Calmodulin-1


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0DP23
#3: タンパク質
MCherry fluorescent protein,Potassium voltage-gated channel subfamily E member 3 / MinK-related peptide 2 / Minimum potassium ion channel-related peptide 2 / Potassium channel ...MinK-related peptide 2 / Minimum potassium ion channel-related peptide 2 / Potassium channel subunit beta MiRP2


分子量: 40095.168 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Anaplasma marginale (バクテリア), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: mCherry, KCNE3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: X5DSL3, UniProt: Q9Y6H6
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: KCNQ1-CaM complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 94 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
9PHENIXモデル精密化
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39074 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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