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- PDB-6u7m: Cryo-EM Structure of Helical Lipoprotein Lipase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u7m
タイトルCryo-EM Structure of Helical Lipoprotein Lipase
要素Lipoprotein lipase
キーワードPROTEIN FIBRIL / HYDROLASE / helical symmetry / lipoprotein lipase
機能・相同性
機能・相同性情報


Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / positive regulation of chemokine production => GO:0032722 / lipoprotein lipase / lipoprotein lipase activity / positive regulation of tumor necrosis factor production => GO:0032760 / positive regulation of sequestering of triglyceride / low-density lipoprotein particle mediated signaling / chylomicron remodeling / positive regulation of cholesterol storage / phospholipase A1 ...Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / positive regulation of chemokine production => GO:0032722 / lipoprotein lipase / lipoprotein lipase activity / positive regulation of tumor necrosis factor production => GO:0032760 / positive regulation of sequestering of triglyceride / low-density lipoprotein particle mediated signaling / chylomicron remodeling / positive regulation of cholesterol storage / phospholipase A1 / phosphatidylserine 1-acylhydrolase activity / 1-acyl-2-lysophosphatidylserine acylhydrolase activity / phospholipase A1 activity / triglyceride catabolic process / phospholipase activity / lipase activity / very-low-density lipoprotein particle remodeling / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / cellular response to nutrient / chylomicron / very-low-density lipoprotein particle / triacylglycerol lipase activity / heparan sulfate proteoglycan binding / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / triglyceride homeostasis / cellular response to fatty acid / triglyceride metabolic process / lipoprotein particle binding / apolipoprotein binding / positive regulation of fat cell differentiation / phospholipid metabolic process / response to glucose / lipid catabolic process / positive regulation of interleukin-1 beta production / cholesterol homeostasis / response to bacterium / fatty acid biosynthetic process / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of interleukin-6 production / heparin binding / signaling receptor binding / calcium ion binding / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lipoprotein lipase / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain ...Lipoprotein lipase / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Lipoprotein lipase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Gunn, K.H. / Wang, F. / Egelman, E.H. / Neher, S.B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01-HL12565 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R35-GM122510 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: The structure of helical lipoprotein lipase reveals an unexpected twist in lipase storage.
著者: Kathryn H Gunn / Benjamin S Roberts / Fengbin Wang / Joshua D Strauss / Mario J Borgnia / Edward H Egelman / Saskia B Neher /
要旨: Lipases are enzymes necessary for the proper distribution and utilization of lipids in the human body. Lipoprotein lipase (LPL) is active in capillaries, where it plays a crucial role in preventing ...Lipases are enzymes necessary for the proper distribution and utilization of lipids in the human body. Lipoprotein lipase (LPL) is active in capillaries, where it plays a crucial role in preventing dyslipidemia by hydrolyzing triglycerides from packaged lipoproteins. Thirty years ago, the existence of a condensed and inactive LPL oligomer was proposed. Although recent work has shed light on the structure of the LPL monomer, the inactive oligomer remained opaque. Here we present a cryo-EM reconstruction of a helical LPL oligomer at 3.8-Å resolution. Helix formation is concentration-dependent, and helices are composed of inactive dihedral LPL dimers. Heparin binding stabilizes LPL helices, and the presence of substrate triggers helix disassembly. Superresolution fluorescent microscopy of endogenous LPL revealed that LPL adopts a filament-like distribution in vesicles. Mutation of one of the helical LPL interaction interfaces causes loss of the filament-like distribution. Taken together, this suggests that LPL is condensed into its inactive helical form for storage in intracellular vesicles.
履歴
登録2019年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-20673
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20673
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoprotein lipase
B: Lipoprotein lipase
C: Lipoprotein lipase
D: Lipoprotein lipase
E: Lipoprotein lipase
F: Lipoprotein lipase
G: Lipoprotein lipase
H: Lipoprotein lipase
I: Lipoprotein lipase
J: Lipoprotein lipase
K: Lipoprotein lipase
L: Lipoprotein lipase
M: Lipoprotein lipase
N: Lipoprotein lipase
O: Lipoprotein lipase
P: Lipoprotein lipase
Q: Lipoprotein lipase
R: Lipoprotein lipase
S: Lipoprotein lipase
T: Lipoprotein lipase
U: Lipoprotein lipase
a: Lipoprotein lipase
b: Lipoprotein lipase
c: Lipoprotein lipase
d: Lipoprotein lipase
e: Lipoprotein lipase
f: Lipoprotein lipase
g: Lipoprotein lipase
h: Lipoprotein lipase
i: Lipoprotein lipase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,603,46430
ポリマ－1,603,46430
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area51020 Å2
ΔGint-294 kcal/mol
Surface area593230 Å2
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 30 / Rise per n subunits: 10.88 Å / Rotation per n subunits: 130.05 °)
詳細Helical parameters can be applied to chains A and a to generate the full helical assembly.

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要素

#1: タンパク質 ...
Lipoprotein lipase / LPL


分子量: 53448.789 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P11151, lipoprotein lipase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: filament of lipoprotein lipase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
10.875 MSodium ChlorideNaCl1
22.5 %GlycerolC3H8O31
32.5 mMBis-Tris pH 6.5C8H19NO51
415 mMTris HCl pH 8C4H11NO31
試料濃度: 0.35 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 15 mA current
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 98 % / 凍結前の試料温度: 295 K / 詳細: Blot 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 45000 X / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 12.8 sec. / 電子線照射量: 46.6 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 1764
画像スキャン動画フレーム数/画像: 32

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2919: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION3粒子像選択
2EMAN22.21粒子像選択e2helixboxer.py
5CTFFIND4CTF補正
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 130.05 ° / 軸方向距離/サブユニット: 10.88 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 157128
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 108911 / アルゴリズム: BACK PROJECTION
詳細: model: map FSC 0.38 cutoff; map: map FSC 0.143 cutoff
クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6E7K

6e7k


PDB chain-ID: A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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