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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6mst | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human AA amyloid fibril | |||||||||
要素 | Serum amyloid A-1 protein | |||||||||
キーワード | PROTEIN FIBRIL / AA-amyloidosis / Serum Amyloid A / cross-beta / helical | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Scavenging by Class B Receptors / lymphocyte chemotaxis / positive regulation of interleukin-1 production / high-density lipoprotein particle / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / macrophage chemotaxis / regulation of protein secretion / cytoplasmic microtubule / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling ...Scavenging by Class B Receptors / lymphocyte chemotaxis / positive regulation of interleukin-1 production / high-density lipoprotein particle / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / macrophage chemotaxis / regulation of protein secretion / cytoplasmic microtubule / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / endocytic vesicle lumen / neutrophil chemotaxis / positive regulation of cell adhesion / acute-phase response / positive regulation of cytokine production / G protein-coupled receptor binding / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / platelet activation / negative regulation of inflammatory response / heparin binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / G alpha (i) signalling events / G alpha (q) signalling events / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Amyloid fiber formation / extracellular exosome / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Loerch, S. / Rennegarbe, M. / Liberta, F. / Grigorieff, N. / Fandrich, M. / Schmidt, M. | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019 タイトル: Cryo-EM fibril structures from systemic AA amyloidosis reveal the species complementarity of pathological amyloids. 著者: Falk Liberta / Sarah Loerch / Matthies Rennegarbe / Angelika Schierhorn / Per Westermark / Gunilla T Westermark / Bouke P C Hazenberg / Nikolaus Grigorieff / Marcus Fändrich / Matthias Schmidt / 要旨: Systemic AA amyloidosis is a worldwide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from the acute phase protein serum amyloid A. Here, ...Systemic AA amyloidosis is a worldwide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from the acute phase protein serum amyloid A. Here, we report the purification and electron cryo-microscopy analysis of amyloid fibrils from a mouse and a human patient with systemic AA amyloidosis. The obtained resolutions are 3.0 Å and 2.7 Å for the murine and human fibril, respectively. The two fibrils differ in fundamental properties, such as presence of right-hand or left-hand twisted cross-β sheets and overall fold of the fibril proteins. Yet, both proteins adopt highly similar β-arch conformations within the N-terminal ~21 residues. Our data demonstrate the importance of the fibril protein N-terminus for the stability of the analyzed amyloid fibril morphologies and suggest strategies of combating this disease by interfering with specific fibril polymorphs. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6mst.cif.gz | 118.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6mst.ent.gz | 94.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6mst.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6mst_validation.pdf.gz | 950.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6mst_full_validation.pdf.gz | 950.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6mst_validation.xml.gz | 28.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6mst_validation.cif.gz | 42.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ms/6mst ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ms/6mst | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 9232MC 8910C 6dsoC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10734 (タイトル: Cryo electron microscopy of ex-vivo human SAA amyloid fibrils Data size: 1.1 TB Data #1: Unaligned multiframe micrographs of ex-vivo human SAA1 [micrographs - multiframe]) |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 7481.154 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0DJI8 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: human AA amyloid fibril / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: kidney |
緩衝液 | pH: 7 |
緩衝液成分 | 式: ddH2O |
試料 | 濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: 15 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 4C |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 293 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): -2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 平均露光時間: 12 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 0.79 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.4 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 93025 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 91872 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL |