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- PDB-6lk8: Structure of Xenopus laevis Cytoplasmic Ring subunit. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lk8
タイトルStructure of Xenopus laevis Cytoplasmic Ring subunit.
要素
  • (Nuclear pore complex protein ...) x 2
  • (Nup214 complex Coiled coil region 2, helix ...) x 3
  • (Nup214 complex coiled coil region 1, helix ...) x 2
  • GATOR complex protein SEC13
  • MGC154553 protein
  • MGC83295 protein
  • MGC83926 protein
  • Nuclear pore complex protein
  • Nucleoporin SEH1-A
  • Nup214 complex Coiled-coil region 1, helix 1
  • Nup358 complex, clamps
  • bridge domain
  • outer Nup133
  • outer Nup160
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / building block of vertebrate NPC.
機能・相同性
機能・相同性情報


: / nitrogen compound transport / macromolecule localization / system development / nephron development / GATOR2 complex / macromolecule metabolic process / Seh1-associated complex / nuclear pore inner ring / animal organ development ...: / nitrogen compound transport / macromolecule localization / system development / nephron development / GATOR2 complex / macromolecule metabolic process / Seh1-associated complex / nuclear pore inner ring / animal organ development / COPII-coated vesicle budding / protein exit from endoplasmic reticulum / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore outer ring / nuclear pore organization / COPII vesicle coat / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / structural constituent of nuclear pore / nucleocytoplasmic transport / poly(A)+ mRNA export from nucleus / mitotic metaphase chromosome alignment / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / nuclear pore / mRNA export from nucleus / positive regulation of TORC1 signaling / cellular response to nutrient levels / cellular response to amino acid starvation / GTPase activator activity / chromosome segregation / kinetochore / protein import into nucleus / protein transport / nuclear membrane / cell division / lysosomal membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / DNA binding / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nuclear pore complex protein NUP98-NUP96 / Nucleoporin Nup37 / Nucleoporin Nup85-like / Nucleoporin Nup120/160 / Nup85 Nucleoporin / Nuclear pore protein 84/107 / Nuclear pore protein 84 / 107 / Nuclear pore complex protein Nup133-like / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain ...Nuclear pore complex protein NUP98-NUP96 / Nucleoporin Nup37 / Nucleoporin Nup85-like / Nucleoporin Nup120/160 / Nup85 Nucleoporin / Nuclear pore protein 84/107 / Nuclear pore protein 84 / 107 / Nuclear pore complex protein Nup133-like / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nucleoporin Nup186/Nup192/Nup205 / Nuclear pore complex scaffold, nucleoporins 186/192/205 / Nucleoporin FG repeat / Nucleoporin FG repeat region / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, C-terminal / Non-repetitive/WGA-negative nucleoporin C-terminal / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, N-terminal / Nup133 N terminal like / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Sec13/Seh1 family / Nucleoporin peptidase S59-like / Nup98-96 autopeptidase S59 / NUP C-terminal domain profile. / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / PH-like domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Nuclear pore complex protein Nup133 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96 / Nuclear pore complex protein Nup153 / Nuclear pore complex protein / MGC154553 protein / Nucleoporin SEH1-A / MGC83295 protein / Nucleoporin Nup37 / Nuclear pore complex protein Nup85 / Protein SEC13 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.5 Å
データ登録者Shi, Y. / Huang, G. / Yan, C. / Zhang, Y.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31430020 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31621092 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2020
タイトル: Structure of the cytoplasmic ring of the Xenopus laevis nuclear pore complex by cryo-electron microscopy single particle analysis.
著者: Gaoxingyu Huang / Yanqing Zhang / Xuechen Zhu / Chao Zeng / Qifan Wang / Qiang Zhou / Qinghua Tao / Minhao Liu / Jianlin Lei / Chuangye Yan / Yigong Shi /
要旨: The nuclear pore complex (NPC) exhibits structural plasticity and has only been characterized at local resolutions of up to 15 Å for the cytoplasmic ring (CR). Here we present a single-particle ...The nuclear pore complex (NPC) exhibits structural plasticity and has only been characterized at local resolutions of up to 15 Å for the cytoplasmic ring (CR). Here we present a single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the CR from Xenopus laevis NPC at average resolutions of 5.5-7.9 Å, with local resolutions reaching 4.5 Å. Improved resolutions allow identification and placement of secondary structural elements in the majority of the CR components. The two Y complexes in each CR subunit interact with each other and associate with those from flanking subunits, forming a circular scaffold. Within each CR subunit, the Nup358-containing region wraps around the stems of both Y complexes, likely stabilizing the scaffold. Nup205 connects the short arms of the two Y complexes and associates with the stem of a neighboring Y complex. The Nup214-containing region uses an extended coiled-coil to link Nup85 of the two Y complexes and protrudes into the axial pore of the NPC. These previously uncharacterized structural features reveal insights into NPC assembly.
履歴
登録2019年12月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-0909
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0909
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MGC83295 protein
B: Nuclear pore complex protein Nup85
C: MGC154553 protein
D: Nucleoporin SEH1-A
E: outer Nup160
F: MGC83926 protein
G: Nuclear pore complex protein Nup96
H: GATOR complex protein SEC13
I: Nuclear pore complex protein
J: outer Nup133
S: Nup358 complex, clamps
T: Nup358 complex, clamps
U: Nup358 complex, clamps
V: Nup358 complex, clamps
K: Nup214 complex Coiled-coil region 1, helix 1
L: Nup214 complex coiled coil region 1, helix 2
M: Nup214 complex coiled coil region 1, helix 3
N: Nup214 complex Coiled coil region 2, helix 1
O: Nup214 complex Coiled coil region 2, helix 2
P: Nup214 complex Coiled coil region 2, helix 3
Q: bridge domain
R: bridge domain
a: MGC83295 protein
b: Nuclear pore complex protein Nup85
c: MGC154553 protein
d: Nucleoporin SEH1-A
e: outer Nup160
f: MGC83926 protein
g: Nuclear pore complex protein Nup96
h: GATOR complex protein SEC13
i: Nuclear pore complex protein
j: outer Nup133


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,291,33132
ポリマ－3,291,33132
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 11種, 23分子 AaCcDdEeFfHhIiJjSTUVKQR

#1: タンパク質 MGC83295 protein


分子量: 227854.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q642R6
#3: タンパク質 MGC154553 protein / outer Nup43


分子量: 41744.512 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q05AW3
#4: タンパク質 Nucleoporin SEH1-A / outer Seh1 / GATOR complex protein SEH1-A / Nup107-160 subcomplex subunit seh1-A


分子量: 36037.664 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q4FZW5
#5: タンパク質 outer Nup160


分子量: 162658.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: A0A1L8GIX3
#6: タンパク質 MGC83926 protein


分子量: 36588.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q66IZ6
#8: タンパク質 GATOR complex protein SEC13 / Protein SEC13 homolog


分子量: 35315.285 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q7ZYJ8
#9: タンパク質 Nuclear pore complex protein


分子量: 105398.547 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: A2RV69
#10: タンパク質 outer Nup133


分子量: 127551.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: A0A1L8H1I9
#11: タンパク質
Nup358 complex, clamps


分子量: 322784.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: A0A1L8HGL2
#12: タンパク質 Nup214 complex Coiled-coil region 1, helix 1


分子量: 5890.252 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
#18: タンパク質 bridge domain


分子量: 33293.949 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

-
Nuclear pore complex protein ... , 2種, 4分子 BbGg

#2: タンパク質 Nuclear pore complex protein Nup85 / 85 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup85


分子量: 75160.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q68FJ0
#7: タンパク質 Nuclear pore complex protein Nup96 / Nuclear pore complex protein Nup98 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96 / Nucleoporin Nup96 / ...Nuclear pore complex protein Nup98 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96 / Nucleoporin Nup96 / Nucleoporin Nup98


分子量: 105079.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: A0A1L8HBE3

-
Nup214 complex coiled coil region 1, helix ... , 2種, 2分子 LM

#13: タンパク質 Nup214 complex coiled coil region 1, helix 2


分子量: 6826.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
#14: タンパク質 Nup214 complex coiled coil region 1, helix 3


分子量: 6230.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

-
Nup214 complex Coiled coil region 2, helix ... , 3種, 3分子 NOP

#15: タンパク質・ペプチド Nup214 complex Coiled coil region 2, helix 1


分子量: 2656.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
#16: タンパク質・ペプチド Nup214 complex Coiled coil region 2, helix 2


分子量: 2996.685 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
#17: タンパク質・ペプチド Nup214 complex Coiled coil region 2, helix 3


分子量: 2230.741 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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詳細

配列の詳細Authors know the chains K,L,M and N,O,P come from the coiled-coil region from Nup88,Nup62 and ...Authors know the chains K,L,M and N,O,P come from the coiled-coil region from Nup88,Nup62 and Nup214 (termed Nup214 complex). However, at the current resolution, the three helices of the coiled coil cannot be distinguished a nd there are no crystal structure of the three proteins. (1) Xl_Nup214_Q9PVZ2 MEDDTDLPPERETKDFQFRQLKKVRLFDYPADLPKQRSNLLVISNKYGLLFVGGFMGLKV FHTKDILVTVKPKENANKTVVGPQGIHVPMNSPIHHLALSSDNLTLSVCMTSAEQGSSVS FYDVRTLLNESKQNKMPFASCKLLRDPSSSVTDLQWNPTLPSMVAVCLSDGSISVLQVTD TVSVFANLPATLGVTSVCWSPKGKQLAVGKQNGTVVQYLPSLQEKKVIPCPSFYDSDNPV KVLDVLWLSTYVFTVVYAAADGSLEASPQLVIVTLPKKEDKRAERFLNFTETCYSICSER QHHFFLNYIEDWEILLAASAASVDVGVIARPPDQVGWEQWLLEDSSRAEMPMTENNDDTL PMGVALDYTCQLEVFISESQILPPVPVLLLLSTDGVLCPFHVVNLNQGVKPLTTSPEQLS LDGEREMKVVGGTAVSTPPAPLTSVSAPAPPASAAPRSAAPPPYPFGLSTASSGAPTPVL NPPASLAPAATPTKTTSQPAAAATSIFQPAGPAAGSLQPPSLPAFSFSSANNAANASAPS SFPFGAAMVSSNTAKVSAPPAMSFQPAMGTRPFSLATPVTVQAATAPGFTPTPSTVKVNL KDKFNASDTPPPATISSAAALSFTPTSKPNATVPVKSQPTVIPSQASVQPNRPFAVEAPQ APSSVSIASVQKTVRVNPPATKITPQPQRSVALENQAKVTKESDSILNGIREEIAHFQKE LDDLKARTSRACFQVGSEEEKRQLRTESDGLHSFFLEIKETTESLRGEFSAMKIKNLEGF ASIEDVQQRNKLKQDPKYLQLLYKKPLDPKSETQMQEIRRLNQYVKNAVQDVNDVLDLEW DQYLEEKQKKKGIIIPERETLFNSLANHQEIINQQRPKLEQLVENLQKLRLYNQISQWNV PDSSTKSFDVELENMQKTLSQTAIDTQTKPQAKLPAKISPVKQSQLRNFLSKRKTPPVRS LAPANLSRSAFLAPSFFEDLDDVSSTSSLSDMADNDNRNPPPKEIERQETPPPESTPVRV PKHAPVARTTSVQPGLGTASLPFQSGLHPATSTPVAPSQSIRVIPQGADSTMLATKTVKH GAPNITAAQKAAVAAMRRQTASQIPAASLTESTLQTVPQVVNVKELKNNGPGPTIPTVIG PTVPQSAAQVIHQVLATVGSVSARQAAPAAPLKNPPASASSIAPQTWQGSAPNKPAAQAI PKSDPSASQAPAPSVSQVNKPVSFSPAAGGFSFSNVTSAPVTSALGSSSAGCAATARDSN QASSYMFGGTGKSLGSEGSFSFASLKPASSSSSSSVVEPTMSKPSVVTAASTTATVTSTT AASSKPGEGLFQGFSGGETLGSFSGLRVGQADEASKVEVAKTPTAAQPVKLPSNPVLFSF AGAPQPAKVGEAPSTTSSTSASLFGNVQLASAGSTASAFTQSGSKPAFTFGIPQSTSTTA GASSAIPASFQSLLVSAAPATTTPSAPINSGLDVKQPIKPLSEPADSSSSQQQTLTTQSA AEQVPTVTPAATTATALPPPVPTIPSTAEAKIEGAAAPAIPASVISSQTVPFTSTVLASQ TPLASTPAGGPTSQVPVLVTTAPPVTTESAQTVSLTGQPVAGSSAFAQSTVTAASTPVFG QALASGAAPSPFAQPTSSSVSTSANSSTGFGTSAFGATGGNGGFGQPSFGQAPLWKGPAT SQSTLPFSQPTFGTQPAFGQPAASTATSSAGSLFGCTSSASSFSFGQASNTSGTSTSGVL FGQSSAPVFGQSAAFPQAAPAFGSASVSTTTTASFGFGQPAGFASGTSGSLFNPSQSGST SVFGQQPASSSGGLFGAGSGGASTVGLFSGLGAKPSQEAANKNPFGSPGSSGFGSAGASN SSNLFGNSGAKAFGFGGTSFGDKPSATFSAGGSVASQGFSFNSPTKTGGFGAAPVFGSPP TFGGSPGFGGSPAFGTAAAFSNTLGSTGGKVFGEGTSAATTGGFGFGSNSSTAAFGSLAT QNTPTFGSISQQSPGFGGQSSGFSGFGAGPGAAAGNTGGFGFGVSNPTSPGFGCWRS (2) Xl_Nup88A_Q4KLQ6 MAAGEHWQSALSEHALFSSLKERLRDVEELREEGERRASKDKQLRNLLCVLDGDLLVWDA EECAFHTVTLRSLSVESTGSSSSGEQKLLCTNPPLFDVNEVLLSPTQHHVALVGSKGVMV LEIPKRWGKKSEFEGGEKTVNCRTIPIAERIFTSSTSLLLKQAIWYPSETQEPHLILLTS DNILRLYNLQDLFTPVKVISLSSAEEETTLPHNGRSYKASLGETAVACDFGPLAVLPKGF GQHSKEDTVAYPLYILYETGETYLMYIDLQKSNITVGKLLGPLPMYPAAEDNYGYDACAL LCLPCVPNIIVIATESGLLYHCVVLEGEEDDEQTSNKSWNSSCDLIPSLYVFECVELELA LKFATEEEESLELDFACPIKLHRDPICPSRYHCTHVAGVHSVGLTWFNKLEKFLSSGEED KDSLQELAAEQKCLVEHILCTKPLRCRLPSPIQGFWIISDLFLGTSMICITCDFECIVRP LLTTIRPPSPPLLCSQSDKSSTEILPHVLADVKGPFEEHIRGILRRNSANPLLLNSSSKD SSPPPEECLQLLSRATQVFREEYLLKQDLANEEIQRRVKLLIAQKEKQLEDLRYCREERK SLTETAERLAEKFEEAKEKQEDLINRLKRILRSFHTQLPVLSESERDMKKELQATNQQLQ QLGNSINQVNRKMSYQEKQMEKGKSPRKSSLTLSDYQKKNIKAVLKEHGEHIQEMVKQIN NIRNHVNF (3) Xl_Nup62_Q91349 MSGFNFGAASAGGFSFGNPKSTTTTAPTGFSFGAATAAPSGGFSFGTATPTPASTTGQTS GLFSFSNPAPSLAPTSGFSFGAQVTSTPAPSSGGLAFGANTSKLNSGVGNQPAGGTTQTS QPMGGFSFGAATTQTQPSATSVGGFSFAGGVGSTSTNVFAQPAASTGITLQSAVSTAAAP TATTSQPTSTFSFGTQPQAAPALNFGLLSSSSVLSTASTPAAAQPVAPTTGLSLNFGKPA DTSAAVTSTGSTTTNTPSLSSLLGTSGPSLFSSVATSTVPSVVSTVASGLSLTSTATSTG FGMKTLASSAVPTGTLATSTASLGVKAPLAGTIVQANAVGSAAATGISTATAMTYAQLEN LINKWSLELEDQEKHFLQQATQVNAWDRTLMQNGERITTLHREMEKVKLDQKRLDQELDF ILSQQKELEDLLTPLEESVKEQSGTIYLQHADEEREKTYKLAENIDAQLKRMAQDLKEVI EHLNTSAGPGDASNPLQQICKILNAHMDSLQWIDQNSALLQRKVEQVTKECESRRKEQER GFSIAFD

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: TISSUE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cytoplasmic Ring Subunit of Xenopus laevis NPC / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 75 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 5.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 616547 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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