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万見
- PDB-6gy6: XaxAB pore complex from Xenorhabdus nematophila -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gy6
タイトルXaxAB pore complex from Xenorhabdus nematophila
要素
  • XaxA
  • XaxB
キーワードTOXIN / bacterial toxin / pore forming-toxins
機能・相同性: / membrane / XaxA / XaxB
機能・相同性情報
生物種Xenorhabdus nematophila ATCC 19061 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Schubert, E. / Raunser, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
European Research Council615984 ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Membrane insertion of α-xenorhabdolysin in near-atomic detail.
著者: Evelyn Schubert / Ingrid R Vetter / Daniel Prumbaum / Pawel A Penczek / Stefan Raunser /
要旨: α-Xenorhabdolysins (Xax) are α-pore-forming toxins (α-PFT) that form 1-1.3 MDa large pore complexes to perforate the host cell membrane. PFTs are used by a variety of bacterial pathogens to attack ...α-Xenorhabdolysins (Xax) are α-pore-forming toxins (α-PFT) that form 1-1.3 MDa large pore complexes to perforate the host cell membrane. PFTs are used by a variety of bacterial pathogens to attack host cells. Due to the lack of structural information, the molecular mechanism of action of Xax toxins is poorly understood. Here, we report the cryo-EM structure of the XaxAB pore complex from and the crystal structures of the soluble monomers of XaxA and XaxB. The structures reveal that XaxA and XaxB are built similarly and appear as heterodimers in the 12-15 subunits containing pore, classifying XaxAB as bi-component α-PFT. Major conformational changes in XaxB, including the swinging out of an amphipathic helix are responsible for membrane insertion. XaxA acts as an activator and stabilizer for XaxB that forms the actual transmembrane pore. Based on our results, we propose a novel structural model for the mechanism of Xax intoxication.
履歴
登録2018年6月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0088
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: XaxA
B: XaxB
G: XaxB
H: XaxB
K: XaxB
L: XaxB
N: XaxB
O: XaxB
U: XaxB
V: XaxB
W: XaxB
X: XaxB
Y: XaxB
Z: XaxB
C: XaxA
D: XaxA
E: XaxA
F: XaxA
I: XaxA
J: XaxA
M: XaxA
P: XaxA
Q: XaxA
R: XaxA
S: XaxA
T: XaxA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,117,79926
ポリマ－1,117,79926
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area126610 Å2
ΔGint-366 kcal/mol
Surface area415220 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
XaxA


分子量: 47465.859 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenorhabdus nematophila ATCC 19061 (バクテリア)
遺伝子: xaxA, XNC1_3766 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIPL / 参照: UniProt: D3VB22
#2: タンパク質
XaxB


分子量: 38518.688 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenorhabdus nematophila ATCC 19061 (バクテリア)
遺伝子: xaxB, XNC1_3767 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIPL / 参照: UniProt: D3VB23

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1XaxAB complex (13 XaxA + 13 XaxB)COMPLEXall0RECOMBINANT
2XaxA protomerCOMPLEX#11RECOMBINANT13 XaxA protomers in the XaxAB pore complex
3XaxB protomerCOMPLEX#21RECOMBINANT13 XaxB protomers in the XaxAB pore complex
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
111.144 MDaNO
21NO
13
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Xenorhabdus nematophila ATCC 19061 (バクテリア)406817
32Xenorhabdus nematophila ATCC 19061 (バクテリア)406817
43Xenorhabdus nematophila ATCC 19061 (バクテリア)406817
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
21Escherichia coli BL21 (大腸菌)511693RIPL
32Escherichia coli BL21 (大腸菌)511693RIPL
43Escherichia coli BL21 (大腸菌)511693RIPL
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: C-flat-2/1
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 298.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 44 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
9SPHIRE初期オイラー角割当RVIPER
10SPHIRE最終オイラー角割当MERIDIEN
11SPHIRE分類ISAC
12SPHIRE３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C13 (13回回転対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 43305 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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