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- PDB-6t37: Pseudomonas aeruginosa RmlA in complex with allosteric inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6t37
タイトルPseudomonas aeruginosa RmlA in complex with allosteric inhibitor
要素Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / RmlA / allostery / thymidylyltransferase / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-1-phosphate thymidylyltransferase / glucose-1-phosphate thymidylyltransferase activity / dTDP-rhamnose biosynthetic process / lipopolysaccharide core region biosynthetic process / : / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase, short form / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-M9Z / Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase / Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.079 Å
データ登録者Alphey, M.S. / Xiao, G. / Westwood, J.N.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome TrustWT100209MA 英国
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Next generation Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase (RmlA) inhibitors: An extended SAR study to direct future design.
著者: Xiao, G. / Alphey, M.S. / Tran, F. / Pirrie, L. / Milbeo, P. / Zhou, Y. / Bickel, J.K. / Kempf, O. / Kempf, K. / Naismith, J.H. / Westwood, N.J.
履歴
登録2019年10月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
B: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
C: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
D: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,42918
ポリマ－134,6564
非ポリマー2,77214
水8,341463
1
A: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
B: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子

A: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
B: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,35816
ポリマ－134,6564
非ポリマー2,70212
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area15220 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area39380 Å2
手法PISA
2
C: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
D: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子

C: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
D: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,50020
ポリマ－134,6564
非ポリマー2,84316
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area14640 Å2
ΔGint-142 kcal/mol
Surface area39450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.910, 152.570, 134.720
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.390, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-425-

HOH

21C-432-

HOH

31C-525-

HOH

41D-415-

HOH

51D-498-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ARGARGTYRTYRAA3 - 29313 - 303
21ARGARGTYRTYRBB3 - 29313 - 303
12LYSLYSTYRTYRAA2 - 29312 - 303
22LYSLYSTYRTYRCC2 - 29312 - 303
13LYSLYSTYRTYRAA2 - 29312 - 303
23LYSLYSTYRTYRDD2 - 29312 - 303
14ARGARGVALVALBB3 - 29213 - 302
24ARGARGVALVALCC3 - 29213 - 302
15ARGARGTYRTYRBB3 - 29313 - 303
25ARGARGTYRTYRDD3 - 29313 - 303
16LYSLYSTYRTYRCC2 - 29312 - 303
26LYSLYSTYRTYRDD2 - 29312 - 303

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase


分子量: 33664.121 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues missing from the model are due to flexibility and weak electron density
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
遺伝子: rmlA, rfbA, CAZ10_00575, E4V10_15605, IPC1492_24235, IPC605_02475, PAMH19_2921
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: G3XCK4, UniProt: Q9HU22*PLUS, glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-M9Z / ~{N}-[6-[3-[4-(aminomethyl)-1,2,3-triazol-1-yl]propylamino]-2,4-bis(oxidanylidene)-1-(phenylmethyl)pyrimidin-5-yl]-~{N}-methyl-benzenesulfonamide


分子量: 524.595 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H28N8O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 463 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 12% PEG 6000, 0.1 M MES PH 6, 0.1 M MGCL2, 0.15 M NA BR, 1% BETA-MERCAPTOETHANOL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2018年11月6日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.079→25.71 Å / Num. obs: 76533 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.143 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.079-2.122.70.61342800.5340.4540.76893.2
10.4-25.713.60.0615920.9930.0370.07193.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
Aimless0.7.3データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0257精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5FTV

5ftv


解像度: 2.079→25.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 6.283 / SU ML: 0.159 / SU R Cruickshank DPI: 0.2394 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.239 / ESU R Free: 0.185
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2419 3850 5 %RANDOM
Rwork0.2175 ---
obs0.2188 72677 99.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 80.68 Å2 / Biso mean: 31.529 Å2 / Biso min: 9.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.24 Å20 Å20.22 Å2
2--0.73 Å20 Å2
3----0.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.079→25.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8762 0 180 463 9405
Biso mean--35.67 35.48 -
残基数----1144
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0139154
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0178315
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.311.66212473
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1931.59219217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.76551140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.66823.036448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.91151391
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9891545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.21160
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0210383
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021908
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A88750.05
12B88750.05
21A87420.07
22C87420.07
31A88660.07
32D88660.07
41B84560.05
42C84560.05
51B86670.06
52D86670.06
61C86290.06
62D86290.06
LS精密化 シェル解像度: 2.079→2.133 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 256 -
Rwork0.312 5067 -
obs--93.88 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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