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- PDB-6ee6: X-ray crystal structure of Pf-M1 in complex with inhibitor (6o) a... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ee6 | |||||||||
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Title | X-ray crystal structure of Pf-M1 in complex with inhibitor (6o) and catalytic zinc ion | |||||||||
![]() | M1 family aminopeptidase | |||||||||
![]() | hydrolase/hydrolase inhibitor / M1 ALANYL-AMINOPEPTIDASE / PROTEASE / INHIBITOR / HYDROXAMIC ACID / HYDROLASE / hydrolase-hydrolase inhibitor complex | |||||||||
Function / homology | ![]() symbiont-containing vacuole membrane / vacuolar lumen / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Aminopeptidases / food vacuole / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / chloroplast / proteolysis / zinc ion binding ...symbiont-containing vacuole membrane / vacuolar lumen / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Aminopeptidases / food vacuole / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / chloroplast / proteolysis / zinc ion binding / membrane / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Drinkwater, N. / McGowan, S. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Hydroxamic Acid Inhibitors Provide Cross-Species Inhibition of Plasmodium M1 and M17 Aminopeptidases. Authors: Vinh, N.B. / Drinkwater, N. / Malcolm, T.R. / Kassiou, M. / Lucantoni, L. / Grin, P.M. / Butler, G.S. / Duffy, S. / Overall, C.M. / Avery, V.M. / Scammells, P.J. / McGowan, S. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 445.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 358.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 732.8 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 737.7 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 46.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 75.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6ea1C ![]() 6ea2C ![]() 6eaaC ![]() 6eabC ![]() 6ee2C ![]() 6ee3C ![]() 6ee4C ![]() 6eedC ![]() 6eeeC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 103631.609 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 196-1084 / Mutation: N213Q, N223Q, H378P, N501Q, N745Q, N795Q, N1069Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: isolate FcB1 / Columbia / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: O96935, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Aminopeptidases |
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-Non-polymers , 5 types, 1388 molecules ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/J4P.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/J4P.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-ZN / | ||||
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#3: Chemical | ChemComp-J4P / ( | ||||
#4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.25 % / Mosaicity: 0.6 ° |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 22% (v/v) PEG 8000, 10% (v/v) glycerol, 0.1 M Tris pH 8.5, 0.2 M MgCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Apr 16, 2016 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL SILICON 111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.5→41.3 Å / Num. obs: 155144 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7 % / Biso Wilson estimate: 14.85 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.138 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.149 / Net I/σ(I): 8 / Num. measured all: 1085730 / Scaling rejects: 65 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 74.43 Å2 / Biso mean: 21.0055 Å2 / Biso min: 6.64 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.5→37.775 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 168.8978 Å / Origin y: 221.2921 Å / Origin z: 10.4059 Å
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Refinement TLS group |
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