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万見
- EMDB-6701: 3D cryo-EM reconstruction of Microtubule-WHAMM complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6701
タイトル3D cryo-EM reconstruction of Microtubule-WHAMM complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Ternary complex of alpha,beta-tubulin dimer with microtubule binding motif of WHAMM
    • タンパク質・ペプチド: WASP homolog-associated protein with actin, membranes and microtubules
キーワードmicrotubule / helical reconstruction / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


small GTPase binding => GO:0031267 / regulation of cell cycle => GO:0051726 / plasma membrane tubulation / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Arp2/3 complex binding / positive regulation of actin nucleation / : / focal adhesion assembly / lamellipodium assembly / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport ...small GTPase binding => GO:0031267 / regulation of cell cycle => GO:0051726 / plasma membrane tubulation / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Arp2/3 complex binding / positive regulation of actin nucleation / : / focal adhesion assembly / lamellipodium assembly / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / actin filament organization / cytoplasmic vesicle membrane / actin binding / microtubule binding / microtubule / Golgi membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
WASP homologue-associated protein with actin, membranes and microtubules / JMY/WHAMM, middle domain / JMY/WHAMM, N-terminal / Junction-mediating and -regulatory protein / N-terminal of Junction-mediating and WASP homolog-associated / WH2 domain / WH2 domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
WASP homolog-associated protein with actin, membranes and microtubules
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Liu T / Wang HW
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2017
タイトル: Structural Insights of WHAMM's Interaction with Microtubules by Cryo-EM.
著者: Tianyang Liu / Anbang Dai / Yong Cao / Rui Zhang / Meng-Qiu Dong / Hong-Wei Wang /
要旨: WASP homolog associated with actin, membranes, and microtubules (WHAMM) is a vertebrate protein functioning in membrane tubulation for intracellular membrane trafficking and specific organelle ...WASP homolog associated with actin, membranes, and microtubules (WHAMM) is a vertebrate protein functioning in membrane tubulation for intracellular membrane trafficking and specific organelle formation. Composed of multiple domains, WHAMM can bind to membrane and microtubule (MT) and promote actin polymerization nucleation. Previous work revealed that WHAMM's activity to promote actin nucleation is repressed upon binding to MTs. Here, we discovered that WHAMM interacts with αβ-tubulin through a small peptide motif within its MT-binding domain. We reconstructed a high-resolution structure of WHAMM's MT-binding motif (MBM) assembling around MTs using cryo-electron microscopy and verified it with chemical cross-linking and mass spectrometry analysis. We also detected a conformational switch of this motif between the non-MT-bound state and the MT-bound state. These discoveries provide new insights into the mechanism by which WHAMM coordinates actin and MT networks, the two major cytoskeletal systems involved in membrane trafficking and membrane remodeling.
履歴
登録2017年1月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年6月21日-
マップ公開2017年7月5日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4.31
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.31
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6701.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6701.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 512 pix.
= 668.672 Å		1.31 Å/pix.
x 512 pix.
= 668.672 Å		1.31 Å/pix.
x 512 pix.
= 668.672 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.306 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.31 / ムービー #1: 4.31
最小 - 最大-5.524707 - 13.060722
平均 (標準偏差)-0.02982369 (±0.88838786)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-256-256-256
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 668.672 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3061.3061.306
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z668.672668.672668.672
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-256-256-256
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-5.52513.061-0.030

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of alpha,beta-tubulin dimer with microtubule bind...

全体名称: Ternary complex of alpha,beta-tubulin dimer with microtubule binding motif of WHAMM
要素
  • 複合体: Ternary complex of alpha,beta-tubulin dimer with microtubule binding motif of WHAMM
    • タンパク質・ペプチド: WASP homolog-associated protein with actin, membranes and microtubules

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超分子 #1: Ternary complex of alpha,beta-tubulin dimer with microtubule bind...

超分子名称: Ternary complex of alpha,beta-tubulin dimer with microtubule binding motif of WHAMM
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: WASP homolog-associated protein with actin, membranes and microtubules

分子名称: WASP homolog-associated protein with actin, membranes and microtubules
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 4.414182 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列:
IQMKRDKIKE EEQKKKEWIN QERQKTLQRL RSFK

UniProtKB: WASP homolog-associated protein with actin, membranes and microtubules

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 8.6 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -25.762 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 8000
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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