+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5vy8 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | S. cerevisiae Hsp104-ADP complex | |||||||||
![]() | Heat shock protein 104 | |||||||||
![]() | CHAPERONE / Hsp104 / cryoem / AAA+ | |||||||||
機能・相同性 | ![]() trehalose metabolism in response to heat stress / TRC complex / cellular heat acclimation / protein folding in endoplasmic reticulum / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / stress granule disassembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / nuclear periphery / ADP binding ...trehalose metabolism in response to heat stress / TRC complex / cellular heat acclimation / protein folding in endoplasmic reticulum / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / stress granule disassembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / nuclear periphery / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.6 Å | |||||||||
![]() | Gates, S.N. / Yokom, A.L. / Lin, J.-B. / Jackrel, M.E. / Rizo, A.N. / Kendsersky, N.M. / Buell, C.E. / Sweeny, E.A. / Chuang, E. / Torrente, M.P. ...Gates, S.N. / Yokom, A.L. / Lin, J.-B. / Jackrel, M.E. / Rizo, A.N. / Kendsersky, N.M. / Buell, C.E. / Sweeny, E.A. / Chuang, E. / Torrente, M.P. / Mack, K.L. / Su, M. / Shorter, J. / Southworth, D.R. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Ratchet-like polypeptide translocation mechanism of the AAA+ disaggregase Hsp104. 著者: Stephanie N Gates / Adam L Yokom / JiaBei Lin / Meredith E Jackrel / Alexandrea N Rizo / Nathan M Kendsersky / Courtney E Buell / Elizabeth A Sweeny / Korrie L Mack / Edward Chuang / Mariana ...著者: Stephanie N Gates / Adam L Yokom / JiaBei Lin / Meredith E Jackrel / Alexandrea N Rizo / Nathan M Kendsersky / Courtney E Buell / Elizabeth A Sweeny / Korrie L Mack / Edward Chuang / Mariana P Torrente / Min Su / James Shorter / Daniel R Southworth / ![]() 要旨: Hsp100 polypeptide translocases are conserved members of the AAA+ family (adenosine triphosphatases associated with diverse cellular activities) that maintain proteostasis by unfolding aberrant and ...Hsp100 polypeptide translocases are conserved members of the AAA+ family (adenosine triphosphatases associated with diverse cellular activities) that maintain proteostasis by unfolding aberrant and toxic proteins for refolding or proteolytic degradation. The Hsp104 disaggregase from solubilizes stress-induced amorphous aggregates and amyloids. The structural basis for substrate recognition and translocation is unknown. Using a model substrate (casein), we report cryo-electron microscopy structures at near-atomic resolution of Hsp104 in different translocation states. Substrate interactions are mediated by conserved, pore-loop tyrosines that contact an 80-angstrom-long unfolded polypeptide along the axial channel. Two protomers undergo a ratchet-like conformational change that advances pore loop-substrate interactions by two amino acids. These changes are coupled to activation of specific nucleotide hydrolysis sites and, when transmitted around the hexamer, reveal a processive rotary translocation mechanism and substrate-responsive flexibility during Hsp104-catalyzed disaggregation. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 668.8 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 538.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 106.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 157.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 102173.961 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HSP104, YLL026W, L0948 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-ADP / |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: S. cerevisiae Hsp104-ADP complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 0.8 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-
解析
画像処理 | 詳細: Removed first 2 frames from movie before drift correction |
---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) |
3次元再構成 | 解像度: 5.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 146463 / 対称性のタイプ: POINT |