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- PDB-5k2e: Structure of NNQQNY from yeast prion Sup35 with zinc acetate dete... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k2e
タイトルStructure of NNQQNY from yeast prion Sup35 with zinc acetate determined by MicroED
要素Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid (アミロイド) / yeast prion
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Termination / translation release factor complex / translation release factor activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoplasmic stress granule / 翻訳 (生物学) ...Eukaryotic Translation Termination / translation release factor complex / translation release factor activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoplasmic stress granule / 翻訳 (生物学) / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain ...Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸 / Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1 Å
データ登録者Rodriguez, J.A. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 6件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-0445429 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)1R01-AG029430 米国
Alzheimer's Disease Reasearch Center 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FC02-02ER63421 米国
Giannini Foundation 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2016
タイトル: Ab initio structure determination from prion nanocrystals at atomic resolution by MicroED.
著者: Michael R Sawaya / Jose Rodriguez / Duilio Cascio / Michael J Collazo / Dan Shi / Francis E Reyes / Johan Hattne / Tamir Gonen / David S Eisenberg /
要旨: Electrons, because of their strong interaction with matter, produce high-resolution diffraction patterns from tiny 3D crystals only a few hundred nanometers thick in a frozen-hydrated state. This ...Electrons, because of their strong interaction with matter, produce high-resolution diffraction patterns from tiny 3D crystals only a few hundred nanometers thick in a frozen-hydrated state. This discovery offers the prospect of facile structure determination of complex biological macromolecules, which cannot be coaxed to form crystals large enough for conventional crystallography or cannot easily be produced in sufficient quantities. Two potential obstacles stand in the way. The first is a phenomenon known as dynamical scattering, in which multiple scattering events scramble the recorded electron diffraction intensities so that they are no longer informative of the crystallized molecule. The second obstacle is the lack of a proven means of de novo phase determination, as is required if the molecule crystallized is insufficiently similar to one that has been previously determined. We show with four structures of the amyloid core of the Sup35 prion protein that, if the diffraction resolution is high enough, sufficiently accurate phases can be obtained by direct methods with the cryo-EM method microelectron diffraction (MicroED), just as in X-ray diffraction. The success of these four experiments dispels the concern that dynamical scattering is an obstacle to ab initio phasing by MicroED and suggests that structures of novel macromolecules can also be determined by direct methods.
履歴
登録2016年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Database references
改定 1.22016年10月5日Group: Database references
改定 1.32016年10月19日Group: Database references
改定 1.42016年11月30日Group: Refinement description
改定 1.52017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_software / pdbx_audit_support
Item: _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62018年4月25日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.72019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.82021年6月30日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id ..._diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.92024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

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MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9053
ポリマ－7801
非ポリマー1252
水1086
1
A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子

A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,29454
ポリマ－14,03618
非ポリマー2,25836
水32418
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_515x,y-4,z1
crystal symmetry operation1_525x,y-3,z1
crystal symmetry operation1_535x,y-2,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_575x,y+2,z1
crystal symmetry operation1_585x,y+3,z1
crystal symmetry operation1_595x,y+4,z1
crystal symmetry operation2_515-x,y-7/2,-z1
crystal symmetry operation2_525-x,y-5/2,-z1
crystal symmetry operation2_535-x,y-3/2,-z1
crystal symmetry operation2_545-x,y-1/2,-z1
crystal symmetry operation2_555-x,y+1/2,-z1
crystal symmetry operation2_565-x,y+3/2,-z1
crystal symmetry operation2_575-x,y+5/2,-z1
crystal symmetry operation2_585-x,y+7/2,-z1
crystal symmetry operation2_595-x,y+9/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)21.480, 4.950, 23.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.950, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological unit is an extended pair of beta sheets comprising peptides at positions X,Y,Z and -X,Y+1/2,-Z extended ad infinitum along the b crystal axis.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / SUP35 / ERF-3 / ERF3 / ERF2 / G1 to S phase transition protein 1 / Omnipotent suppressor protein 2 ...SUP35 / ERF-3 / ERF3 / ERF2 / G1 to S phase transition protein 1 / Omnipotent suppressor protein 2 / PSI no more protein 2 / Polypeptide release factor 3 / Translation release factor 3


分子量: 779.755 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 8-13 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P05453
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸 / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Prion fibril composed of a 6-residue segment of Sup35 and zinc
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 3.25 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
EM crystal formation装置: 24-well plate
Atmosphere: in air, in sealed chamber, in equilibrium with reservoir solution
詳細: Crystals were grown by hanging-drop vapor diffusion at ~20 degrees C. The reservoir solution contained 100 mM HEPES, pH 7.0, and 1 M sodium acetate (pH not adjusted). Drops were prepared by ...詳細: Crystals were grown by hanging-drop vapor diffusion at ~20 degrees C. The reservoir solution contained 100 mM HEPES, pH 7.0, and 1 M sodium acetate (pH not adjusted). Drops were prepared by pipetting 5 microliters of 30 mg/mL aqueous peptide solution, 4 microliters of reservoir solution, and 1 microliter of 0.1 M zinc sulfate onto a glass coverslip. Crystals grew within a day.
Lipid mixture: none / 温度: 298 K / Time: 1 DAY
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
10.1 MHEPESC8H18N2O4S1
21.0 Msodium acetateNaC2H3O21
30.01 Mzinc sulfateZnSO41
試料濃度: 30 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: crystal
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK IV)
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.0 M sodium acetate, 0.1 M HEPES, pH 7.0, 0.01 M zinc sulfate

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION回折 / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
最高温度: 100 K / 最低温度: 100 K
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 0.01 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
Num. of diffraction images: 879 / 撮影したグリッド数: 2
詳細: The detector was operated in rolling shutter mode with 2x2 pixel binning.
画像スキャンサンプリングサイズ: 15.6 µm / 横: 4096 / 縦: 4096
EM回折カメラ長: 1350 mm
EM回折 シェル
解像度 (Å)IDEM diffraction stats-IDフーリエ空間範囲 (%)多重度構造因子数位相残差 (°)
1.71-901185.85.35970.1
1.36-1.712189.55.95810.1
1.19-1.363187.555330.1
1.08-1.194185.94.85410.1
1-1.085179.934600.1
EM回折 統計詳細: Phase statistics are not applicable. No imaging was used. The phases were obtained by a crystallographic direct methods program, SHELXD.
フーリエ空間範囲: 82.7 % / 再高解像度: 1 Å / 測定した強度の数: 16753 / 構造因子数: 2399 / 位相誤差: 0.1 ° / 位相残差: 0.1 ° / 位相誤差の除外基準: 0 / Rmerge: 15.1 / Rsym: 15.1
回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: TECNAI F20 TEM / 波長: 0.0251 Å
検出器タイプ: TVIPS F416 CMOS CAMERA / 検出器: CMOS / 日付: 2016年2月3日
放射波長波長: 0.0251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→90 Å / Num. obs: 2712 / % possible obs: 85.8 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.211 / Χ2: 1.051 / Net I/av σ(I): 5.767 / Net I/σ(I): 4.1 / Num. measured all: 13199
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1-1.0830.3624601.01679.9
1.08-1.194.80.2935411.00785.9
1.19-1.3650.2785330.97687.5
1.36-1.715.90.2315811.02789.5
1.71-905.30.1545971.18785.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EM-Menu画像取得
5Denzo1.98.7diffraction indexing
6Coot0.8.2モデルフィッティング
7SHELXD2013/2その他phasing
8refmac55.8.0135モデル精密化
11SCALEPACK1.98.7crystallography merging
12SHELXD2013/2３次元再構成direct methods
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 104 ° / ∠γ: 90 ° / A: 21.5 Å / B: 4.9 Å / C: 23.9 Å / 空間群名: P1211 / 空間群番号: 4
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
詳細: The density map was obtained using measured diffraction intensities and phases acquired from crystallographic direct methods program SHELXD.
対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築B value: 4.4 / プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: maximum likelihood
精密化解像度: 1→23.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 1.746 / SU ML: 0.039 / SU R Cruickshank DPI: 0.0353 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.035 / ESU R Free: 0.038 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1943 234 9.9 %RANDOM
Rwork0.1523 ---
obs0.1564 2124 79.5 %-
原子変位パラメータBiso max: 23.95 Å2 / Biso mean: 4.445 Å2 / Biso min: 2.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0 Å20.01 Å2
2---0.3 Å2-0 Å2
3---0.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1→23.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数55 0 8 6 69
Biso mean--4.02 12.88 -
残基数----6
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_bond_refined_d0.020.0258
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_bond_other_d0.0060.0245
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_angle_refined_deg1.5251.89277
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_angle_other_deg0.895398
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_1_deg7.31155
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_2_deg61.71328.3336
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_3_deg9.35158
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_chiral_restr0.1010.26
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_gen_planes_refined0.0050.0281
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_gen_planes_other00.0219
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_mcbond_it0.2670.34524
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_mcbond_other0.2220.33922
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_mcangle_it0.3120.51527
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_rigid_bond_restr1.3373103
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_sphericity_free28.65451
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_sphericity_bonded2.8735110
LS精密化 シェル解像度: 0.997→1.023 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.147 8 -
Rwork0.167 52 -
all-60 -
obs--31.41 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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