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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5flu | ||||||
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タイトル | Structure of a Chaperone-Usher pilus reveals the molecular basis of rod uncoilin | ||||||
要素 | PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN | ||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / HELICAL POLYMER / STRAND DONATION | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ESCHERICHIA COLI (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | ||||||
データ登録者 | Hospenthal, M.K. / Redzej, A. / Dodson, K. / Ukleja, M. / Frenz, B. / Hultgren, S.J. / DiMaio, F. / Egelman, E.H. / Waksman, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2016 タイトル: Structure of a Chaperone-Usher Pilus Reveals the Molecular Basis of Rod Uncoiling. 著者: Manuela K Hospenthal / Adam Redzej / Karen Dodson / Marta Ukleja / Brandon Frenz / Catarina Rodrigues / Scott J Hultgren / Frank DiMaio / Edward H Egelman / Gabriel Waksman / 要旨: Types 1 and P pili are prototypical bacterial cell-surface appendages playing essential roles in mediating adhesion of bacteria to the urinary tract. These pili, assembled by the chaperone-usher ...Types 1 and P pili are prototypical bacterial cell-surface appendages playing essential roles in mediating adhesion of bacteria to the urinary tract. These pili, assembled by the chaperone-usher pathway, are polymers of pilus subunits assembling into two parts: a thin, short tip fibrillum at the top, mounted on a long pilus rod. The rod adopts a helical quaternary structure and is thought to play essential roles: its formation may drive pilus extrusion by preventing backsliding of the nascent growing pilus within the secretion pore; the rod also has striking spring-like properties, being able to uncoil and recoil depending on the intensity of shear forces generated by urine flow. Here, we present an atomic model of the P pilus generated from a 3.8 Å resolution cryo-electron microscopy reconstruction. This structure provides the molecular basis for the rod's remarkable mechanical properties and illuminates its role in pilus secretion. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5flu.cif.gz | 360.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5flu.ent.gz | 305.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5flu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5flu_validation.pdf.gz | 892.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5flu_full_validation.pdf.gz | 898.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5flu_validation.xml.gz | 52 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5flu_validation.cif.gz | 70.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fl/5flu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fl/5flu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16568.346 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P04127 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: P PILUS / タイプ: COMPLEX |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年7月8日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm |
撮影 | 電子線照射量: 17 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 90 |
-解析
EMソフトウェア | 名称: SPIDER / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
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CTF補正 | 詳細: EACH IMAGE | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: IHRSR / 解像度: 3.8 Å / 粒子像の数: 56341 / ピクセルサイズ(公称値): 1.1 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.1 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3222. (DEPOSITION ID: 13990). 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--EM | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.8 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 3.8 Å
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