[日本語] English
万見
- PDB-5fki: Pseudorabies virus (PrV) nuclear egress complex proteins fitted a... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fki
タイトルPseudorabies virus (PrV) nuclear egress complex proteins fitted as a hexameric lattice into a sub-tomogram average derived from focused- ion beam milled lamellae electron cryo-microscopic data
要素
  • UL31
  • UL34 protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Alpha-Herpesvirinae / herpesvirus simplex / HSV-1 / Pseudorabies virus / PRV / Nuclear egress complex / nuclear envelope / nucleoplasmic reticulum / inner nuclear membrane / vesicle transport / nucleo-cytoplasmic transport / RYOFIB / Focused ion beam milling / FIB-SEM
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nuclear inner membrane / viral budding from nuclear membrane / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus viron egress-type / Herpesvirus virion protein U34 / Herpesvirus UL31 / Herpesvirus UL31-like protein
類似検索 - ドメイン・相同性
UL34 protein / Nuclear egress lamina protein
類似検索 - 構成要素
生物種Suid herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 電子線トモグラフィー法 / 解像度: 35 Å
データ登録者Hagen, C. / Dent, K.C. / Zeev Ben Mordehai, T. / Vasishtan, D. / Antonin, W. / Mettenleiter, T.C. / Gruenewald, K.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: Crystal Structure of the Herpesvirus Nuclear Egress Complex Provides Insights into Inner Nuclear Membrane Remodeling.
著者: Tzviya Zeev-Ben-Mordehai / Marion Weberruß / Michael Lorenz / Juliana Cheleski / Teresa Hellberg / Cathy Whittle / Kamel El Omari / Daven Vasishtan / Kyle C Dent / Karl Harlos / Kati Franzke ...著者: Tzviya Zeev-Ben-Mordehai / Marion Weberruß / Michael Lorenz / Juliana Cheleski / Teresa Hellberg / Cathy Whittle / Kamel El Omari / Daven Vasishtan / Kyle C Dent / Karl Harlos / Kati Franzke / Christoph Hagen / Barbara G Klupp / Wolfram Antonin / Thomas C Mettenleiter / Kay Grünewald /
要旨: Although nucleo-cytoplasmic transport is typically mediated through nuclear pore complexes, herpesvirus capsids exit the nucleus via a unique vesicular pathway. Together, the conserved herpesvirus ...Although nucleo-cytoplasmic transport is typically mediated through nuclear pore complexes, herpesvirus capsids exit the nucleus via a unique vesicular pathway. Together, the conserved herpesvirus proteins pUL31 and pUL34 form the heterodimeric nuclear egress complex (NEC), which, in turn, mediates the formation of tight-fitting membrane vesicles around capsids at the inner nuclear membrane. Here, we present the crystal structure of the pseudorabies virus NEC. The structure revealed that a zinc finger motif in pUL31 and an extensive interaction network between the two proteins stabilize the complex. Comprehensive mutational analyses, characterized both in situ and in vitro, indicated that the interaction network is not redundant but rather complementary. Fitting of the NEC crystal structure into the recently determined cryoEM-derived hexagonal lattice, formed in situ by pUL31 and pUL34, provided details on the molecular basis of NEC coat formation and inner nuclear membrane remodeling.
履歴
登録2015年10月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.22018年6月20日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.32018年11月21日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.42019年7月3日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.52019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3197
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3197
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
1A: UL31
1B: UL34 protein
1C: UL31
1D: UL34 protein
1E: UL31
1F: UL34 protein
1G: UL31
1H: UL34 protein
1I: UL31
1J: UL34 protein
1K: UL31
1L: UL34 protein
1M: UL31
1N: UL34 protein
1O: UL31
1P: UL34 protein
1Q: UL31
1R: UL34 protein
1S: UL31
1T: UL34 protein
1U: UL31
1V: UL34 protein
1W: UL31
1X: UL34 protein
1Y: UL31
1Z: UL34 protein
10: UL31
11: UL34 protein
12: UL31
13: UL34 protein
14: UL31
15: UL34 protein
16: UL31
17: UL34 protein
18: UL31
19: UL34 protein
2A: UL31
2B: UL34 protein
2C: UL31
2D: UL34 protein
2E: UL31
2F: UL34 protein
2G: UL31
2H: UL34 protein
2I: UL31
2J: UL34 protein
2K: UL31
2L: UL34 protein
2M: UL31
2N: UL34 protein
2O: UL31
2P: UL34 protein
2Q: UL31
2R: UL34 protein
2S: UL31
2T: UL34 protein
2U: UL31
2V: UL34 protein
2W: UL31
2X: UL34 protein
2Y: UL31
2Z: UL34 protein
20: UL31
21: UL34 protein
22: UL31
23: UL34 protein
24: UL31
25: UL34 protein
26: UL31
27: UL34 protein
28: UL31
29: UL34 protein
3A: UL31
3B: UL34 protein
3C: UL31
3D: UL34 protein
3E: UL31
3F: UL34 protein
3G: UL31
3H: UL34 protein
3I: UL31
3J: UL34 protein
3K: UL31
3L: UL34 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,042,224168
ポリマ－2,037,98884
非ポリマー4,23684
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質 ...
UL31 / UL31 protein


分子量: 28235.549 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Two proteins (PUL31 AND PUL34) of pseudorabies virus (PRV) are co-expressed in the cells forming there the herpesviral nuclear egress complex lining as a coat perinuclear vesicles.
由来: (組換発現) Suid herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: UL31 / プラスミド: pETDUET / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): LEMO21 / 参照: UniProt: G3G955
#2: タンパク質 ...
UL34 protein


分子量: 20287.975 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Two proteins (PUL31 AND PUL34) of pseudorabies virus (PRV) are co-expressed in the cells forming there the herpesviral nuclear egress complex lining as a coat perinuclear vesicles.
由来: (組換発現) Suid herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: UL34 / プラスミド: pETDUET / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): LEMO21 / 参照: UniProt: G3G8R3
#3: 化合物...
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物...
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: 電子線トモグラフィー法

-
試料調製

構成要素名称: PORCINE EPITHELIAL-LIKE EMBRYONIC EFN-R KIDNEY CELLS STABLY CO- EXPRESSING PRV UL31 AND UL34, THE LATTER FUSED WITH GFP (CELL LINE DESIGNATED AS BK-EF-UL31- 34GFP CATALOGUE NO. RIE 1083 OF ...名称: PORCINE EPITHELIAL-LIKE EMBRYONIC EFN-R KIDNEY CELLS STABLY CO- EXPRESSING PRV UL31 AND UL34, THE LATTER FUSED WITH GFP (CELL LINE DESIGNATED AS BK-EF-UL31- 34GFP CATALOGUE NO. RIE 1083 OF THE COLLECTION OF CELL LINES IN VETERINARY MEDICINE AT THE FLI, GREIFSWALD-INSEL RIEMS, GERMANY)
タイプ: CELL
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: NO
試料支持詳細: OTHER
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE-PROPANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE-PROPANE MIXTURE, INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER, METHOD- BLOTTED MANUALLY WITH A BENT STRIP OF WHATMAN NO. 1 FILTER PAPER FROM THE NON-COATED GRID SIDE FOR 2 ...詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE-PROPANE MIXTURE, INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER, METHOD- BLOTTED MANUALLY WITH A BENT STRIP OF WHATMAN NO. 1 FILTER PAPER FROM THE NON-COATED GRID SIDE FOR 2 TO 3 S IMMEDIATELY BEFORE VITRIFICATION BY THE GRAVITY-DRIVEN PLUNGING APPARATUS IN A ETHANE-PROPANE MIXTURE COOLED BY LIQUID NITROGEN, TIMERESOLVEDSTATE- TWO DAYS OF INCUBATION (37 DEGREE C, 5 PERCENT CO2) IN PLASTIC MICROSCOPE SLIDE GROWTH CHAMBERS (MUE-SLIDE 2X9 WELL, IBIDI GMBH) BEFORE CRYO- IMMOBILIZATION,

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2013年4月26日 / 詳細: 2048 X 2048
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 22500 X / 倍率（補正後）: 52650 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 6000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -6000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ傾斜角・最大: 52 ° / 傾斜角・最小: -50 °
撮影電子線照射量: 114 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN MULTISCAN
画像スキャンデジタル画像の数: 35

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1TEMPyモデルフィッティング
2IMOD３次元再構成
3PEET３次元再構成
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成手法: WEIGHTED BACK PROJECTION / 解像度: 35 Å / 粒子像の数: 300 / ピクセルサイズ（実測値）: 11.4 Å
詳細: FIT OF HEXAMERIC LATTICE OF NEC INTO SUBTOMOGRAM AVERAGE. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3197.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
Target criteria: MINIMISATION OF ATOMIC CLASHES AND PROTRUSION FROM MAP
詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 5E8C

5e8c

精密化最高解像度: 35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数108024 0 84 0 108108

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る