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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5an8 | ||||||
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タイトル | Cryo-electron microscopy structure of rabbit TRPV2 ion channel | ||||||
要素 | TRPV2 | ||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN / TRP CHANNEL | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 growth cone membrane / response to temperature stimulus / positive regulation of calcium ion import / calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of axon extension / axonal growth cone / calcium channel activity / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cell body / cell surface / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | ||||||
データ登録者 | Zubcevic, L. / Herzik, M.A.J. / Chung, B.C. / Lander, G.C. / Lee, S.Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2016 タイトル: Cryo-electron microscopy structure of the TRPV2 ion channel. 著者: Lejla Zubcevic / Mark A Herzik / Ben C Chung / Zhirui Liu / Gabriel C Lander / Seok-Yong Lee / 要旨: Transient receptor potential vanilloid (TRPV) cation channels are polymodal sensors involved in a variety of physiological processes. TRPV2, a member of the TRPV family, is regulated by temperature, ...Transient receptor potential vanilloid (TRPV) cation channels are polymodal sensors involved in a variety of physiological processes. TRPV2, a member of the TRPV family, is regulated by temperature, by ligands, such as probenecid and cannabinoids, and by lipids. TRPV2 has been implicated in many biological functions, including somatosensation, osmosensation and innate immunity. Here we present the atomic model of rabbit TRPV2 in its putative desensitized state, as determined by cryo-EM at a nominal resolution of ∼4 Å. In the TRPV2 structure, the transmembrane segment 6 (S6), which is involved in gate opening, adopts a conformation different from the one observed in TRPV1. Structural comparisons of TRPV1 and TRPV2 indicate that a rotation of the ankyrin-repeat domain is coupled to pore opening via the TRP domain, and this pore opening can be modulated by rearrangements in the secondary structure of S6. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5an8.cif.gz | 419.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5an8.ent.gz | 327.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5an8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5an8_validation.pdf.gz | 989.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5an8_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5an8_validation.xml.gz | 69.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5an8_validation.cif.gz | 107.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/an/5an8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/an/5an8 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 69906.391 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RABBIT TRPV2 / 由来: (組換発現) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / プラスミド: PFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): Sf9 発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: G1SNM3 Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: RABBIT TRPV2 / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | 名称: 20MM PBS / pH: 7.6 / 詳細: 20MM PBS |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 詳細: PLUNGE FROZEN IN LIQUID ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年5月12日 詳細: DATA ACQUIRED USING LEGINON, COLLECTED IN K2 SUPER RESOLUTION MODE |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 22500 X / 倍率(補正後): 38168 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 温度: 78 K |
撮影 | 電子線照射量: 57 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 747 |
-解析
対称性 | 点対称性: C4 (4回回転対称) | ||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 43879 / Refinement type: HALF-MAPS REFINED INDEPENDENTLY / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.8 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 3.8 Å
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