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- PDB-5ubg: Catalytic core domain of Adenosine triphosphate phosphoribosyltra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ubg
タイトルCatalytic core domain of Adenosine triphosphate phosphoribosyltransferase from Campylobacter jejuni with bound Phosphoribosyl-ATP
要素ATP phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Histidine-biosynthesis / HisG / PR-ATP
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase activity / L-histidine biosynthetic process / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP phosphoribosyltransferase HisG, long form / Histidine biosynthesis HisG, C-terminal / HisG, C-terminal domain / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal ...ATP phosphoribosyltransferase HisG, long form / Histidine biosynthesis HisG, C-terminal / HisG, C-terminal domain / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHORIBOSYL ATP / ATP phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Mittelstaedt, G. / Jiao, W. / Livingstone, E.K. / Parker, E.J.
引用
ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2018
タイトル: A dimeric catalytic core relates the short and long forms of ATP-phosphoribosyltransferase.
著者: Mittelstadt, G. / Jiao, W. / Livingstone, E.K. / Moggre, G.J. / Nazmi, A.R. / Parker, E.J.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2016
タイトル: Campylobacter jejuni adenosine triphosphate phosphoribosyltransferase is an active hexamer that is allosterically controlled by the twisting of a regulatory tail.
著者: Mittelstaedt, G. / Moggre, G.J. / Panjikar, S. / Nazmi, A.R. / Parker, E.J.
履歴
登録2016年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP phosphoribosyltransferase
B: ATP phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,48210
ポリマ－50,6812
非ポリマー1,8018
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5240 Å2
ΔGint-185 kcal/mol
Surface area19830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.458, 80.460, 92.728
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASN / Beg label comp-ID: ASN / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 4 - 225 / Label seq-ID: 5 - 226

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細The authors state that the protein exists as dimer with a molecular mass of 50 kDa in solution as evidenced by SEC, AUC, and light scattering experiments

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要素

#1: タンパク質 ATP phosphoribosyltransferase / ATP-PRTase


分子量: 25340.268 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-225 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (strain RM1221) (カンピロバクター)
株: RM1221 / 遺伝子: hisG, CJE1769 / プラスミド: pDEST15 / 詳細 (発現宿主): N-terminal GST tag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21*(DE3) / 参照: UniProt: Q5HSJ4, ATP phosphoribosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PRT / PHOSPHORIBOSYL ATP / [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[6-azanylidene-1-[(2~{R},3~{R},4~{S},5~{R})-3,4-bis(oxidanyl)-5-(phosphonooxymethyl)oxolan-2-yl]purin-9-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] phosphono hydrogen phosphate


分子量: 719.276 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H25N5O20P4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.46 % / 解説: octahedral shape
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1 M sodium acetate pH 5.0, 0.01 M ZnCl2, 7-10% PEG 6000, formed crystals soaked with 5 mM PR-ATP for 30-60 min
PH範囲: 5 / Temp details: temperature controlled

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.959 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.959 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→34.55 Å / Num. obs: 40502 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10.8 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.91 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / CC1/2: 0.769 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: single chain of PDB 5UB9

5ub9


解像度: 1.9→34.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 5.913 / SU ML: 0.079 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.029 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22902 2085 5.2 %RANDOM
Rwork0.1959 ---
obs0.19764 38357 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 33.602 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.33 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.53 Å20 Å2
3---2.87 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.9→34.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3432 0 94 194 3720
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.023586
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.023521
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4312.0264858
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9853.0068097
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8495446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.14524.903155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.29215669
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9471526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2578
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023982
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02754
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9842.6531784
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.982.6521783
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5043.9722230
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.5053.9732231
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2233.0771802
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.1943.0661790
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.7134.4452609
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.08121.5213972
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.08221.5083970
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.2137107
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free18.126554
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded8.04857208
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 13282 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.11 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.899→1.948 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.506 161 -
Rwork0.368 2721 -
obs--97.33 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.66370.4249-0.04720.6449-0.18020.22390.0672-0.0411-0.00230.1297-0.0954-0.0829-0.030.0350.02820.044-0.0202-0.02180.01890.01320.019315.7693-16.7297-16.1133
20.269-0.2536-0.14970.394-0.15190.71110.06130.0213-0.0538-0.0671-0.00430.07810.0402-0.0256-0.0570.05460.0079-0.03520.0167-0.01870.0434-0.7582-12.9853-36.2044
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 225
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 225

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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