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- PDB-5sb6: Tubulin-todalam-10-complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5sb6
タイトルTubulin-todalam-10-complex
要素
  • Stathmin-4
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta-2B chain
  • Tubulin-Tyrosine Ligase
キーワードCELL CYCLE / TUBULIN FOLD / CYTOSKELETON / MICROTUBULE
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / cellular response to interleukin-4 / tubulin binding / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / cellular response to interleukin-4 / tubulin binding / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton / protein modification process / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / neuron projection development / mitotic cell cycle / double-stranded RNA binding / growth cone / microtubule cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / neuron projection / cilium / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #11480 / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Helix hairpin bin / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. ...Rossmann fold - #11480 / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Helix hairpin bin / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix Hairpins / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4FK / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin tyrosine ligase / Stathmin-4 / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Muehlethaler, T. / Milanos, L. / Ortega, J.A. / Blum, T.B. / Gioia, D. / Prota, A.E. / Cavalli, A. / Steinmetz, M.O.
資金援助 イタリア, スイス, 3件
組織認可番号
NEON/Regione LombardiaID239047 イタリア
Swiss National Science Foundation31003A_166608 スイス
Swiss National Science Foundation310030_192566 スイス
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / : 2022
タイトル: Rational Design of a Novel Tubulin Inhibitor with a Unique Mechanism of Action.
著者: Muhlethaler, T. / Milanos, L. / Ortega, J.A. / Blum, T.B. / Gioia, D. / Roy, B. / Prota, A.E. / Cavalli, A. / Steinmetz, M.O.
履歴
登録2021年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年6月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta-2B chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta-2B chain
E: Stathmin-4
F: Tubulin-Tyrosine Ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)264,87422
ポリマ-261,6316
非ポリマー3,24216
8,305461
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.270, 156.726, 180.456
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
タンパク質 , 4種, 6分子 ACBDEF

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain / 参照: UniProt: P81947
#2: タンパク質 Tubulin beta-2B chain


分子量: 49999.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain / 参照: UniProt: Q6B856
#3: タンパク質 Stathmin-4 / Stathmin-like protein B3 / RB3


分子量: 16844.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stmn4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63043
#4: タンパク質 Tubulin-Tyrosine Ligase


分子量: 44378.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: TTL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E1BQ43

-
非ポリマー , 8種, 477分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#7: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#8: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#10: 化合物 ChemComp-4FK / N-{4-[2-(4-fluoroanilino)-1,3-thiazol-4-yl]phenyl}acetamide


分子量: 327.376 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C17H14FN3OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 461 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2% PEG 4K, 4% glycerol, 30 mM MgCl2, 30 mM CaCl2, 0.1 M MES/Imidazole, 5 mM L-tyrosine

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00003 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→49.47 Å / Num. obs: 131228 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.421 % / Biso Wilson estimate: 49.31 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.228 / Rrim(I) all: 0.237 / Χ2: 0.744 / Net I/σ(I): 11.79 / Num. measured all: 1761238 / Scaling rejects: 127
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.3-2.3611.9633.6620.64114236960695490.2063.82299.4
2.36-2.4313.3193.0250.86124803937293700.333.143100
2.43-2.513.462.4141.12122635911291110.4522.508100
2.5-2.5713.5762.0011.39120622888788850.5522.078100
2.57-2.6613.541.5811.78116446860386000.6441.642100
2.66-2.7512.9951.2982.15107978831083090.7091.351100
2.75-2.8513.9081.0112.94111928804880480.8251.05100
2.85-2.9713.7180.7783.85106030772977290.8840.808100
2.97-3.113.3550.5565.3299387744274420.9360.579100
3.1-3.2514.2690.4227.31101711712971280.9680.437100
3.25-3.4314.1010.3011095237675567540.9840.312100
3.43-3.6413.8340.20314.5488732641464140.9920.211100
3.64-3.8913.0540.13719.979094605960590.9960.143100
3.89-4.213.5720.09926.7476747565556550.9980.103100
4.2-4.613.0370.07233.8967833520352030.9990.075100
4.6-5.1514.0240.06438.566460473947390.9990.067100
5.15-5.9413.7680.07633.8857868420342030.9990.078100
5.94-7.2812.7850.06935.0945833358535850.9990.071100
7.28-10.2912.9260.03756.25365162825282510.038100
10.29-49.4713.0510.0370.35211421639162010.03198.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.19.1_4122精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.28データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX1.19.1_4122位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5LXT
解像度: 2.3→49.47 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.22 / 位相誤差: 26.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2366 12608 4.98 %
Rwork0.2005 240465 -
obs0.2023 253073 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 169.81 Å2 / Biso mean: 65.0158 Å2 / Biso min: 30.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→49.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17243 0 195 461 17899
Biso mean--57.81 55.36 -
残基数----2179
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.330.37724150.38597879829498
2.33-2.360.38514260.364279708396100
2.36-2.380.39454170.35580488465100
2.38-2.410.32734180.341380648482100
2.41-2.450.36054230.333879988421100
2.45-2.480.3484240.316580058429100
2.48-2.510.33474200.316980098429100
2.51-2.550.33194180.311380018419100
2.55-2.590.33424180.300580298447100
2.59-2.630.32034170.301180118428100
2.63-2.680.30434220.300880418463100
2.68-2.730.34244170.28780548471100
2.73-2.780.29334180.273280308448100
2.78-2.840.29314230.255379698392100
2.84-2.90.29264300.246580748504100
2.9-2.970.27244170.235379938410100
2.97-3.040.25464170.226979998416100
3.04-3.120.27824150.224780028417100
3.12-3.220.28414210.235380438464100
3.22-3.320.27174220.20980068428100
3.32-3.440.24874200.20380228442100
3.44-3.580.21554300.184680598489100
3.58-3.740.23864230.173680068429100
3.74-3.930.20344180.161180508468100
3.94-4.180.16334190.153480308449100
4.18-4.50.17854190.140380048423100
4.5-4.960.16914250.13680318456100
4.96-5.670.20624210.161879888409100
5.67-7.140.22154200.180780368456100
7.15-49.470.18034150.150280148429100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1582-0.3539-0.17083.53091.03692.2228-0.01760.05090.1846-0.59730.3255-0.3821-0.77260.3806-0.28180.6025-0.16180.13330.4931-0.150.477232.07589.02951.084
20.7051-0.2069-0.63862.93880.76920.95670.1163-0.0131-0.07140.57730.1634-0.32830.21240.4184-0.20620.51720.0167-0.00170.5572-0.14520.5130.08673.59559.233
31.682-0.1293-0.10462.6310.63693.81560.1518-0.06360.11460.3321-0.13160.2676-0.1563-0.2269-0.01510.42430.00130.07570.3511-0.10490.460517.04583.80467.096
40.62-0.00930.10682.76081.29872.3199-0.0638-0.10360.12380.56740.01030.3388-0.0045-0.00730.05220.5064-0.01280.09770.4468-0.08610.468118.93482.50773.491
50.89480.57510.47032.58110.63252.68660.07430.0002-0.21850.57720.4088-0.32320.44590.9232-0.37270.47680.1261-0.10110.4499-0.11930.479332.69461.44661.145
62.1439-0.6063-0.48342.5421-0.39721.94730.03860.04380.2905-0.3716-0.02870.2593-0.6887-0.2785-0.01730.57820.065-0.02570.4481-0.05320.535516.2669.68919.558
71.57030.001-0.19842.21561.45753.07930.00930.03050.0886-0.0554-0.05830.0554-0.1682-0.04630.02470.28420.01850.00920.3611-0.05920.374820.4155.55625.501
82.4101-0.44850.45081.93430.10363.1031-0.2226-0.12890.13870.1917-0.07480.436-0.1216-0.91930.2620.41530.03190.0470.6027-0.18640.5276.34259.54642.873
90.7550.01010.50512.45790.80612.495-0.03-0.0914-0.14180.5006-0.03150.13040.51190.00940.01310.3676-0.0235-0.01310.3772-0.01860.392221.10239.79432.154
101.2149-0.1536-0.09772.84450.38471.3088-0.02470.16790.1051-0.27660.078-0.0641-0.14130.1503-0.04370.3397-0.07320.03650.433-0.03790.376620.25632.751-12
110.8683-0.3067-0.00181.43411.14711.804-0.033-0.03790.10050.0757-0.04910.11960.0379-0.18310.08020.2401-0.06960.04550.3036-0.02420.34597.925.6193.131
122.6725-0.7570.65082.343-0.3421.7435-0.20240.47580.1318-0.73530.272-0.05830.0323-0.0217-0.0440.6842-0.12660.0370.8073-0.07460.423817.4129.563-43.971
131.85290.2162-0.45420.99140.08282.254-0.11960.3589-0.1592-0.36470.1751-0.15260.26690.2048-0.04270.5663-0.02750.07770.5749-0.17780.456522.87-2.544-34.199
141.1299-1.0403-0.96852.29250.5760.8685-0.06120.163-0.4459-0.282-0.13440.77370.3585-0.56030.19630.6513-0.1264-0.03790.7428-0.18050.62641.97-6.31-24.985
151.5275-0.0490.07841.3540.37912.3667-0.15010.2895-0.1389-0.12360.07140.06190.2649-0.26480.05650.5571-0.08990.03990.534-0.08840.44448.757-1.955-20.899
162.76630.1223-0.44251.7984-0.28412.0609-0.10220.1459-0.73410.07390.1218-0.20640.58160.4101-0.06770.84530.06970.04460.6246-0.20890.749130.365-17.507-24.635
171.7421-1.4063-0.59192.36920.7741.1974-0.2207-0.35830.07710.79610.3084-0.561-0.05260.6515-0.14681.0184-0.0773-0.05770.7716-0.18680.60627.46992.00882.165
180.2268-0.527-0.72040.390.45130.8034-0.0632-0.007-0.03390.36590.3814-0.37160.5130.5904-0.34190.49740.06570.02520.787-0.22610.70542.98428.5175.002
192.07920.0281-1.7732.21120.51532.7362-0.30640.3954-0.6103-0.14930.0452-0.08470.9378-0.3510.23160.9013-0.09370.1350.6066-0.12870.68176.12254.15869.808
201.28420.28440.65570.9519-0.90932.65-0.0724-0.54830.15280.3693-0.4645-0.7952-0.33931.64140.49320.8390.0157-0.14681.32760.0770.791215.47763.429103.168
210.9892-0.06940.43541.5908-0.29681.3861-0.1492-0.5925-0.74180.3799-0.3624-0.650.9011.44290.40541.04520.25320.08251.26180.43251.043210.71450.784106.046
221.33850.8346-1.11850.9130.12142.4671-0.34560.0812-0.67630.13520.1225-0.07220.9354-0.00480.19931.15960.09950.23790.5870.10.9125-3.48350.0398.822
232.61210.0036-1.19621.00580.09042.2204-0.30660.033-0.59330.01260.2903-0.12460.6947-0.09150.01880.866-0.01360.11990.52050.00540.63071.01857.48187.856
243.7-0.8325-1.35011.0808-1.664.99070.01950.6581-0.088-0.15710.2290.3559-0.1927-0.921-0.28850.69610.00080.01440.7386-0.01730.7385-7.62662.51479.285
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 1:160 )A1 - 160
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 161:199 )A161 - 199
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 200:311 )A200 - 311
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 312:401 )A312 - 401
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 402:437 )A402 - 437
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 1:88 )B1 - 88
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN B AND RESID 89:259 )B89 - 259
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN B AND RESID 260:372 )B260 - 372
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN B AND RESID 373:437 )B373 - 437
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN C AND RESID 1:197 )C1 - 197
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN C AND RESID 198:440 )C198 - 440
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN D AND RESID 1:88 )D1 - 88
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN D AND RESID 89:273 )D89 - 273
14X-RAY DIFFRACTION14( CHAIN D AND RESID 274:311 )D274 - 311
15X-RAY DIFFRACTION15( CHAIN D AND RESID 312:399 )D312 - 399
16X-RAY DIFFRACTION16( CHAIN D AND RESID 400:441 )D400 - 441
17X-RAY DIFFRACTION17( CHAIN E AND RESID 6:46 )E6 - 46
18X-RAY DIFFRACTION18( CHAIN E AND RESID 47:141 )E47 - 141
19X-RAY DIFFRACTION19( CHAIN F AND RESID 1:66 )F1 - 66
20X-RAY DIFFRACTION20( CHAIN F AND RESID 67:140 )F67 - 140
21X-RAY DIFFRACTION21( CHAIN F AND RESID 141:207 )F141 - 207
22X-RAY DIFFRACTION22( CHAIN F AND RESID 208:297 )F208 - 297
23X-RAY DIFFRACTION23( CHAIN F AND RESID 298:354 )F298 - 354
24X-RAY DIFFRACTION24( CHAIN F AND RESID 355:381 )F355 - 381

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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