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- PDB-5rjl: PanDDA analysis group deposition -- Crystal Structure of PHIP in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5rjl
タイトルPanDDA analysis group deposition -- Crystal Structure of PHIP in complex with NCL-00024662
要素PH-interacting protein
キーワードPROTEIN BINDING / SGC - Diamond I04-1 fragment screening / PanDDA / XChemExplorer / Fragment-based drug design / SAMPL7
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / regulation of cell morphogenesis / regulation of protein phosphorylation / histone reader activity / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of mitotic nuclear division / cytoskeleton organization / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / insulin receptor binding / insulin receptor signaling pathway ...positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / regulation of cell morphogenesis / regulation of protein phosphorylation / histone reader activity / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of mitotic nuclear division / cytoskeleton organization / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / insulin receptor binding / insulin receptor signaling pathway / regulation of cell shape / positive regulation of cell population proliferation / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / : / : / BRWD/PHIP ancillary domain-like domain / BRWD1-like, N-terminal domain / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain ...: / : / : / BRWD/PHIP ancillary domain-like domain / BRWD1-like, N-terminal domain / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
(4-bromo-2-methoxyphenyl)methanol / PH-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 分子置換 / 解像度: 1.31 Å
データ登録者Grosjean, H. / Aimon, A. / Krojer, T. / Talon, R. / Douangamath, A. / Koekemoer, L. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / von Delft, F. / Biggin, P.C.
引用ジャーナル: J.Comput.Aided Mol.Des. / 年: 2022
タイトル: SAMPL7 protein-ligand challenge: A community-wide evaluation of computational methods against fragment screening and pose-prediction.
著者: Grosjean, H. / Isik, M. / Aimon, A. / Mobley, D. / Chodera, J. / von Delft, F. / Biggin, P.C.
履歴
登録2020年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22026年1月21日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.32026年2月18日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PH-interacting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8452
ポリマ－17,6281
非ポリマー2171
水4,035224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.350, 27.180, 56.060
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.000, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1678-

HOH

21A-1815-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PH-interacting protein / PHIP / DDB1- and CUL4-associated factor 14 / IRS-1 PH domain-binding protein / WD repeat-containing protein 11


分子量: 17627.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHIP, DCAF14, WDR11 / 発現宿主: escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WWQ0
#2: 化合物 ChemComp-UUG / (4-bromo-2-methoxyphenyl)methanol


分子量: 217.060 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H9BrO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.95 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 / 詳細: 20% PEG 8000, 0.04M potassium phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.97622 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97622 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.31→55.21 Å / Num. obs: 28384 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 15.38 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.056 / Net I/σ(I): 11.7 / Num. measured all: 77403 / Scaling rejects: 8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.31-1.341.60.552262116420.7080.4640.7241.175.9
5.86-55.2130.03110683590.9980.0210.03833.496.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER2.10.3 (29-NOV-2019)精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.23データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3MB3

3mb3


解像度: 1.31→55.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU R Cruickshank DPI: 0.058 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.064 / SU Rfree Blow DPI: 0.065 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.06
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2145 1429 5.03 %RANDOM
Rwork0.1882 ---
obs0.1896 28383 96.3 %-
原子変位パラメータBiso max: 66.58 Å2 / Biso mean: 19.92 Å2 / Biso min: 11.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.0205 Å20 Å2-1.8131 Å2
2---3.9514 Å20 Å2
3---2.9309 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.31→55.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数990 0 11 224 1225
Biso mean--32.12 29.91 -
残基数----119
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d378SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes188HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1054HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion134SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1416SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1054HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1428HARMONIC20.85
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.23
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion13.78
LS精密化 シェル解像度: 1.31→1.32 Å / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2616 26 4.58 %
Rwork0.2374 542 -
all-568 -
obs--70.01 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -14.1902 Å / Origin y: 12.4545 Å / Origin z: 12.6293 Å
111213212223313233
T-0.0207 Å20.0084 Å2-0.0064 Å2--0.0019 Å20.0034 Å2---0.026 Å2
L0.6469 °20.1197 °2-0.569 °2-0.3587 °20.049 °2--1.0997 °2
S0.0107 Å °0.0013 Å °0.0325 Å °0.0721 Å °0.0147 Å °0.0024 Å °-0.0154 Å °0.0395 Å °-0.0254 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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