[日本語] English
万見
- PDB-5joh: CRYSTAL STRUCTURE OF CSN5(2-257) IN COMPLEX WITH CNS5i-1b -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5joh
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CSN5(2-257) IN COMPLEX WITH CNS5i-1b
要素COP9 signalosome complex subunit 5
キーワードHYDROXYLASE / COP9 signalosome / metal protease / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


macrophage migration inhibitory factor binding / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / exosomal secretion / deNEDDylase activity / regulation of protein neddylation / protein deneddylation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex / COP9 signalosome / protein neddylation / metal-dependent deubiquitinase activity ...macrophage migration inhibitory factor binding / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / exosomal secretion / deNEDDylase activity / regulation of protein neddylation / protein deneddylation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex / COP9 signalosome / protein neddylation / metal-dependent deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / regulation of JNK cascade / translation initiation factor activity / post-translational protein modification / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / metallopeptidase activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / synaptic vesicle / Neddylation / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / translation / chromatin / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cop9 signalosome subunit 5 C-terminal domain / Cop9 signalosome subunit 5 C-terminal domain / : / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6M3 / COP9 signalosome complex subunit 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Renatus, M. / Wiesmann, C.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Targeted inhibition of the COP9 signalosome for treatment of cancer.
著者: Schlierf, A. / Altmann, E. / Quancard, J. / Jefferson, A.B. / Assenberg, R. / Renatus, M. / Jones, M. / Hassiepen, U. / Schaefer, M. / Kiffe, M. / Weiss, A. / Wiesmann, C. / Sedrani, R. / Eder, J. / Martoglio, B.
履歴
登録2016年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: COP9 signalosome complex subunit 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4984
ポリマ－28,9511
非ポリマー5473
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area330 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area14050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.058, 102.058, 68.729
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

-
要素

#1: タンパク質 COP9 signalosome complex subunit 5 / Signalosome subunit 5 / Jun activation domain-binding protein 1


分子量: 28950.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COPS5, CSN5, JAB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q92905, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-6M3 / 2'-chloro-6-[(5S,6S)-6-hydroxy-6,7,8,9-tetrahydro-5H-imidazo[1,5-a]azepin-5-yl][1,1'-biphenyl]-3-carbonitrile


分子量: 363.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H18ClN3O
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.21 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: Protein solution: 15 mg/ml CSN5 in 50mM NaCl, 50mM Mes/NaOH pH 6.0, 10uM ZnCl2, 0.5 mM TCEP with 1mM ligand Crystallization solution: 35% MPD, 0.2M LiSO4, 0.1 M MES/NaOH pH 6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.988→72.16 Å / Num. obs: 24374 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.85 % / Biso Wilson estimate: 47.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 20.59
反射 シェル解像度: 1.988→1.994 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.832 / Mean I/σ(I) obs: 1.69 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
BUSTER2.11.5精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4f7o

4f7o


解像度: 1.99→57.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9314 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9153 / SU R Cruickshank DPI: 0.147 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.142 / SU Rfree Blow DPI: 0.131 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.135
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2482 1220 5.02 %RANDOM
Rwork0.2263 ---
obs0.2274 24296 99.92 %-
原子変位パラメータBiso mean: 71.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.0509 Å20 Å20 Å2
2---10.0509 Å20 Å2
3---20.1017 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.339 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→57.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1762 0 35 29 1826
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011841HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.832487HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d627SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes48HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes258HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1841HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.61
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.63
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion227SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2014SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.08 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2965 137 4.66 %
Rwork0.2815 2804 -
all0.2822 2941 -
obs--99.92 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る