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- PDB-5iuq: Galectin-3c in complex with Bisamido-thiogalactoside derivative 4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iuq
タイトルGalectin-3c in complex with Bisamido-thiogalactoside derivative 4
要素Galectin-3
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Gal3C / CRD
機能・相同性
機能・相同性情報


: / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / positive regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis / IgE binding ...: / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / positive regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis / IgE binding / eosinophil chemotaxis / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / protein phosphatase inhibitor activity / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of T cell proliferation / positive chemotaxis / macrophage chemotaxis / positive regulation of calcium ion import / chemoattractant activity / monocyte chemotaxis / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / ficolin-1-rich granule membrane / immunological synapse / laminin binding / epithelial cell differentiation / neutrophil chemotaxis / RNA splicing / secretory granule membrane / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / spliceosomal complex / positive regulation of protein-containing complex assembly / mRNA processing / carbohydrate binding / protein phosphatase binding / collagen-containing extracellular matrix / mitochondrial inner membrane / innate immune response / Neutrophil degranulation / cell surface / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6E1 / Galectin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.121 Å
データ登録者Noresson, A.-L. / Aurelius, O. / Oberg, C.T. / Engstrom, O. / Sundin, A.P. / Hakansson, M. / Logan, D.T. / Leffler, H. / Nilsson, U.J.
資金援助 スウェーデン, 5件
組織認可番号国
Swedish Research Council621-2009-5326 スウェーデン
Swedish Research Council621-2012-2978 スウェーデン
Olle Engkvist Byggmastare foundation スウェーデン
Royal Physiographic Society スウェーデン
European Community's Seventh Framework Program (FP7-2007-2013)HEALTH F2-2011-256986 project acronym PANACREAS
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Controlling protein:ligand complex conformation through tuning of arginine-arene interactions: Synthetic and structural studies with 3-benzamido-2-sulfo-galactosides as galectin-3 ligands
著者: Noresson, A.-L. / Aurelius, O. / Oberg, C.T. / Engstrom, O. / Sundin, A.P. / Hakansson, M. / Logan, D. / Leffler, H. / Nilsson, U.J.
履歴
登録2016年3月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4702
ポリマ－15,7011
非ポリマー7691
水3,999222
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.064, 57.553, 62.202
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Galectin-3 / Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / ...Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / Galactoside-binding protein / GALBP / IgE-binding protein / L-31 / Laminin-binding protein / Lectin L-29 / Mac-2 antigen


分子量: 15701.049 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS3, MAC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17931
#2: 化合物 ChemComp-6E1 / 3-deoxy-3-[(2,3,5,6-tetrafluoro-4-methoxybenzene-1-carbonyl)amino]-beta-D-galactopyranosyl 3-deoxy-3-[(2,3,5,6-tetrafluoro-4-methoxybenzene-1-carbonyl)amino]-1-thio-beta-D-galactopyranoside


分子量: 768.580 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H28F8N2O12S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 9 mg/ml Gal3C with a reservoir of 100 mM Tris-HCl pH 7.8, 300 mM NaSCN, 100 mM MgCl2, 32% [w/v] PEG6000, 20 mM 2-Mercaptoethanol) cocrystallised with lactose (10 mM). Lactose displaced by soaking with ligand.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月30日
詳細: TOROIDAL MIRROR FOR HORIZONTAL AND VERTICAL FOCUSING
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.12→30 Å / Num. obs: 50259 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.76 % / Biso Wilson estimate: 10.97 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 16.35
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.12-1.20.5392.33198
1.2-1.40.2784.57199.7
1.4-1.60.11410.59199.8
1.6-1.70.06516.86199.8
1.7-1.80.1520.971100
1.8-20.08328.77199.9
2-2.50.0539.79199.9
2.5-30.03649.68199.8
3-40.02962.33199.9
4-60.02365.84199.4
6-100.02560.951100
100.01360.52191.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ZSJ

3zsj


解像度: 1.121→28.776 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1715 2579 5.13 %
Rwork0.1535 --
obs0.1544 50258 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 45.37 Å2 / Biso mean: 15.48 Å2 / Biso min: 6.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.121→28.776 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1106 0 51 222 1379
Biso mean--21.39 28.27 -
残基数----138
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0251318
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.2861825
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.129206
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.014238
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.317528
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.1211-1.14260.22111430.25792570271399
1.1426-1.16590.2851440.231326282772100
1.1659-1.19130.22021650.21442588275399
1.1913-1.2190.21381520.21522568272099
1.219-1.24950.21341450.19892618276399
1.2495-1.28330.18511310.19226562787100
1.2833-1.3210.21851330.181125922725100
1.321-1.36370.22351380.179326262764100
1.3637-1.41240.20761310.176626592790100
1.4124-1.4690.1761450.157826272772100
1.469-1.53580.1931440.154426362780100
1.5358-1.61680.1761370.142126622799100
1.6168-1.71810.14621530.138426412794100
1.7181-1.85070.16211660.136526272793100
1.8507-2.03690.15331500.122626672817100
2.0369-2.33150.1441380.127427032841100
2.3315-2.9370.1631300.147427432873100
2.937-28.7860.16021340.150928683002100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.53171.80920.49266.51231.22372.10250.03910.08540.107-0.10160.2369-0.3407-0.19570.3514-0.26520.0847-0.01770.04010.1535-0.05140.1816-0.20631.80481.8864
20.53580.1920.46043.23391.89752.24010.1023-0.032-0.02320.22560.05020.00840.18480.0841-0.14520.08390.00840.00480.0925-0.01250.0995-6.7755-7.73287.8165
30.80910.15850.50911.17991.28152.4172-0.02450.00430.1151-0.18660.0517-0.0501-0.31920.0132-0.02310.08590.00520.01130.0647-0.00190.0812-12.51254.0342.9173
40.8783-0.3501-0.58154.19412.43921.8650.05450.01880.1691-0.1303-0.09430.1567-0.3454-0.14650.04010.15090.04880.00450.1206-0.01360.1263-20.787611.23099.8138
53.4043-1.8607-0.46794.04192.36412.23490.01090.1540.0763-0.3286-0.17470.1031-0.5201-0.39230.04460.14030.0535-0.03970.153-0.00950.1004-21.6030.9738-5.7512
63.40150.81091.06430.34830.30871.41620.0223-0.17790.08130.0636-0.08120.1017-0.0519-0.18240.08360.12810.02590.00170.1326-0.02060.1372-17.33616.733814.2807
71.27011.11461.3493.20972.18273.07960.0498-0.0637-0.09730.1047-0.0156-0.00260.2298-0.1569-0.04280.0779-0.01390.00670.0775-0.00380.0645-13.2093-6.294912.4896
81.08720.33580.96591.07450.66141.29260.04950.0132-0.0670.0448-0.07110.06410.1209-0.21090.03820.0745-0.01580.00310.08090.00770.0726-17.2575-9.39232.6507
91.3646-0.23850.9123.47150.46031.92530.0686-0.0244-0.10140.15290.1177-0.04640.05970.1905-0.17930.06150.01280.02240.1136-0.02660.1054-3.9352-2.27257.1101
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 113 through 121 )A113 - 121
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 122 through 138 )A122 - 138
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 139 through 162 )A139 - 162
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 163 through 174 )A163 - 174
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 175 through 184 )A175 - 184
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 185 through 196 )A185 - 196
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 197 through 215 )A197 - 215
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 216 through 232 )A216 - 232
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 233 through 250 )A233 - 250

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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