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- PDB-5hmx: Dengue serotype 3 RNA-dependent RNA polymerase bound to compound 10 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hmx
タイトルDengue serotype 3 RNA-dependent RNA polymerase bound to compound 10
要素RNA-directed RNA polymerase NS5
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Inhibitor Complex Polymerase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / serine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B ...Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Alpha-Beta Plaits / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LNX / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Dengue virus 3 (デング熱ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Noble, C.G.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Discovery of Potent Non-Nucleoside Inhibitors of Dengue Viral RNA-Dependent RNA Polymerase from a Fragment Hit Using Structure-Based Drug Design
著者: Yokokawa, F. / Nilar, S. / Noble, C.G. / Lim, S.P. / Rao, R. / Tania, S. / Wang, G. / Lee, G. / Hunziker, J. / Karuna, R. / Manjunatha, U. / Shi, P.Y. / Smith, P.W.
履歴
登録2016年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月18日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-directed RNA polymerase NS5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3085
ポリマ－73,6251
非ポリマー6834
水4,179232
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area25720 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)161.340, 176.300, 57.850
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 RNA-directed RNA polymerase NS5


分子量: 73624.867 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 2762-3390 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dengue virus 3 (デング熱ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6DLV0, UniProt: Q6YMS4*PLUS, RNA-directed RNA polymerase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-LNX / 2,2'-(5-(thiophen-2-yl)-1,3-phenylene)diacetic acid


分子量: 276.308 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H12O4S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細residue 374 GLU is a naturally occurred mutation in the viral sequence.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.97 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1M TRIS, 25% PEG 550 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→119.023 Å / Num. obs: 32351 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 47.74 Å2 / Rsym value: 0.11 / Net I/av σ(I): 6.527 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.4-2.532.90.6841.1196.8
2.53-2.683.10.5121.5198.7
2.68-2.873.30.362.1199
2.87-3.13.30.2453199.3
3.1-3.393.20.1485199.2
3.39-3.792.90.0848.5199
3.79-4.383.50.06211.4199.9
4.38-5.373.50.05313199.6
5.37-7.5930.05313.3199.5
7.59-51.443.60.03518.2199.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
BUSTER2.11.5精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
iMOSFLMデータ削減
BUSTER-TNT位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HHJ

4hhj


解像度: 2.4→51.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8985 / SU R Cruickshank DPI: 0.291 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.302 / SU Rfree Blow DPI: 0.22 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.219
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2303 1638 5.07 %RANDOM
Rwork0.1862 ---
obs0.1885 32337 98.59 %-
原子変位パラメータBiso max: 150.95 Å2 / Biso mean: 47 Å2 / Biso min: 11.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.4382 Å20 Å20 Å2
2---14.8077 Å20 Å2
3---8.3694 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.275 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→51.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4803 0 40 232 5075
Biso mean--62.18 45.34 -
残基数----590
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1761SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes126HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes741HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4979HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion624SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5858SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4979HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6745HARMONIC21.06
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.98
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.03
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.48 Å / Total num. of bins used: 16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2562 133 4.64 %
Rwork0.2231 2735 -
all0.2247 2868 -
obs--98.59 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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