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- PDB-5h8x: Crystal structure of the complex MMP-8/BF471 (catechol inhibitor) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h8x
タイトルCrystal structure of the complex MMP-8/BF471 (catechol inhibitor)
要素Neutrophil collagenase
キーワードHYDROLASE / Catechol function / MMPs / inhibitor / metalloprotese / zinc binding function
機能・相同性
機能・相同性情報


neutrophil collagenase / tumor necrosis factor binding / positive regulation of microglial cell activation / positive regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly ...neutrophil collagenase / tumor necrosis factor binding / positive regulation of microglial cell activation / positive regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / metalloendopeptidase activity / specific granule lumen / positive regulation of tumor necrosis factor production / tertiary granule lumen / peptidase activity / : / cellular response to lipopolysaccharide / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain ...Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5XT / Chem-7FY / Neutrophil collagenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Pochetti, G. / Montanari, R. / Capelli, D. / Tortorella, P.
引用ジャーナル: J Enzyme Inhib Med Chem / 年: 2016
タイトル: Catechol-based matrix metalloproteinase inhibitors with additional antioxidative activity.
著者: Tauro, M. / Laghezza, A. / Loiodice, F. / Piemontese, L. / Caradonna, A. / Capelli, D. / Montanari, R. / Pochetti, G. / Di Pizio, A. / Agamennone, M. / Campestre, C. / Tortorella, P.
履歴
登録2015年12月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月28日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neutrophil collagenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2018
ポリマ－18,1121
非ポリマー1,0897
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area510 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.910, 68.460, 68.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Neutrophil collagenase / Matrix metalloproteinase-8 / MMP-8 / PMNL collagenase / PMNL-CL


分子量: 18111.744 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP8, CLG1 / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P22894, neutrophil collagenase

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非ポリマー , 6種, 168分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-5XT / ~{N}-[3,4-bis(oxidanyl)phenyl]-4-phenyl-benzenesulfonamide


分子量: 341.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H15NO4S
#5: 化合物 ChemComp-7FY / ~{N}-[4,5-bis(oxidanylidene)cyclohexen-1-yl]-4-phenyl-benzenesulfonamide


分子量: 341.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H15NO4S
#6: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.29 % / 解説: thin needles
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 10 % PEG 6000, 0.2M MES/NAOH, 1M NA REMARK 280 PHOSPHATE, PH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月6日
放射モノクロメーター: Si 111 Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→29.67 Å / Num. obs: 38061 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.572 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DPE

3dpe


解像度: 1.3→29.666 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 20.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2172 2006 5.28 %Random selection
Rwork0.1951 ---
obs0.1962 37993 97.6 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→29.666 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1283 0 64 161 1508
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071385
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2311892
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.221501
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055184
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007251
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.33250.32471420.30142534X-RAY DIFFRACTION97
1.3325-1.36850.28311390.27652559X-RAY DIFFRACTION98
1.3685-1.40880.28091450.24382542X-RAY DIFFRACTION99
1.4088-1.45430.2361410.22852538X-RAY DIFFRACTION98
1.4543-1.50620.20961420.2112570X-RAY DIFFRACTION98
1.5062-1.56650.21051420.19262540X-RAY DIFFRACTION98
1.5665-1.63780.21371390.18662526X-RAY DIFFRACTION97
1.6378-1.72420.21591460.16942582X-RAY DIFFRACTION99
1.7242-1.83220.20141440.16462586X-RAY DIFFRACTION99
1.8322-1.97360.18761420.17122550X-RAY DIFFRACTION98
1.9736-2.17220.18261440.16152545X-RAY DIFFRACTION96
2.1722-2.48630.19621420.18222578X-RAY DIFFRACTION97
2.4863-3.1320.22021490.19632680X-RAY DIFFRACTION99
3.132-29.67420.22451490.19992657X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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