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- PDB-5fe9: Crystal structure of human PCAF bromodomain in complex with compo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fe9
タイトルCrystal structure of human PCAF bromodomain in complex with compound SL1122 (compound 13)
要素Histone acetyltransferase KAT2B
キーワードSIGNALING PROTEIN / bromodomain / Histone acetyltransferase KAT2B / histone / acetylation / acetyllysine / epigenetics / structural genomics consortium (SGC)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein ADP-ribosylation / negative regulation of rRNA processing / histone H3K9 acetyltransferase activity / diamine N-acetyltransferase / diamine N-acetyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / negative regulation of centriole replication / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Physiological factors / peptidyl-lysine acetylation ...regulation of protein ADP-ribosylation / negative regulation of rRNA processing / histone H3K9 acetyltransferase activity / diamine N-acetyltransferase / diamine N-acetyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / negative regulation of centriole replication / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Physiological factors / peptidyl-lysine acetylation / lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / actomyosin / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H3 acetyltransferase activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / ATAC complex / I band / cellular response to parathyroid hormone stimulus / limb development / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / A band / SAGA complex / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / regulation of tubulin deacetylation / histone acetyltransferase binding / protein acetylation / Notch-HLH transcription pathway / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Formation of paraxial mesoderm / acetyltransferase activity / regulation of cell division / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of RNA splicing / regulation of embryonic development / regulation of DNA repair / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycolytic process / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / gluconeogenesis / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / transcription coregulator activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / mitotic spindle / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Metalloprotease DUBs / kinetochore / memory / Pre-NOTCH Transcription and Translation / positive regulation of neuron projection development / histone deacetylase binding / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / vasodilation / cellular response to insulin stimulus / rhythmic process / heart development / HATs acetylate histones / cellular response to oxidative stress / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / centrosome / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A ...PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5WS / Histone acetyltransferase KAT2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Chaikuad, A. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structure-Based Identification of Inhibitory Fragments Targeting the p300/CBP-Associated Factor Bromodomain.
著者: Chaikuad, A. / Lang, S. / Brennan, P.E. / Temperini, C. / Fedorov, O. / Hollander, J. / Nachane, R. / Abell, C. / Muller, S. / Siegal, G. / Knapp, S.
履歴
登録2015年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月30日Group: Database references
改定 1.22021年7月21日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT2B
B: Histone acetyltransferase KAT2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9395
ポリマ－28,3452
非ポリマー5953
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1690 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area11940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.076, 100.076, 99.821
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ARG / Beg label comp-ID: ARG / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: _ / Auth seq-ID: 723 - 831 / Label seq-ID: 11 - 119

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT2B / Histone acetyltransferase PCAF / Histone acetylase PCAF / Lysine acetyltransferase 2B / P300/CBP- ...Histone acetyltransferase PCAF / Histone acetylase PCAF / Lysine acetyltransferase 2B / P300/CBP-associated factor / P/CAF


分子量: 14172.371 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 715-831 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT2B, PCAF / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): R3-pRARE2 / 参照: UniProt: Q92831, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-5WS / ~{N}-(1,4-dimethyl-2-oxidanylidene-quinolin-7-yl)methanesulfonamide / 1,4-ジメチル-7-(メチルスルホニルアミノ)-1,2-ジヒドロキノリン-2-オン


分子量: 266.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H14N2O3S
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.76 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 21-35% PEG 3350, 0.1 M Bis-Tris pH 5.5-7.0 or 21-40% medium-molecular-weight PEG smears (MMW PEG smears) buffered either with 0.1 M Bis-Tris pH 6.0-7.5 or 0.1 M Tris pH 7.5-8.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54167 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54167 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→32.72 Å / Num. obs: 15504 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 47.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.35→2.48 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.622 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0107精密化
PROTEUM PLUSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GG3

3gg3


解像度: 2.35→32.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 15.691 / SU ML: 0.194 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.258 / ESU R Free: 0.226 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25828 776 5 %RANDOM
Rwork0.20094 ---
obs0.20365 14724 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 55.817 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.03 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.349 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.35→32.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1805 0 40 116 1961
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.021903
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.021798
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3371.9982570
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1833.0044151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7045218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.88223.79387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.23915345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.7641510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2263
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212083
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02443
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2863.045872
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2853.042871
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1794.5531087
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.1784.5581088
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7223.3271031
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7213.3271031
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.8774.9391483
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.25826.8452327
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.25626.8692328
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 12186 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.13 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 58 -
Rwork0.261 1051 -
obs--98.32 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.864914.1167-0.014318.937-6.710821.1723-1.15720.4973-0.1829-0.8045-0.338-0.7621-1.4483.1761.49520.79140.1-0.15630.76230.02250.789118.560230.885989.431
24.6331-1.35660.93473.152-0.66363.1788-0.594-0.2262-0.2653-0.03460.55140.16880.06040.01780.04250.22710.06010.09980.19020.12650.1197-0.491225.462580.6007
318.15-4.01832.98556.25624.92266.30050.73861.504-1.98630.0009-0.20710.23270.28720.3703-0.53150.6806-0.3691-0.07780.4558-0.25210.3823-4.37825.233449.2955
44.41160.77010.08293.99310.61463.307-0.4290.0213-0.24790.01630.4263-0.0192-0.03330.16430.00270.1266-0.0568-0.06130.09860.06780.1037-1.21637.516763.3775
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A723 - 728
2X-RAY DIFFRACTION2A729 - 831
3X-RAY DIFFRACTION3B723 - 734
4X-RAY DIFFRACTION4B735 - 831

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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