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- PDB-5dey: Crystal structure of PAK1 in complex with an inhibitor compound G-5555 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dey
タイトルCrystal structure of PAK1 in complex with an inhibitor compound G-5555
要素Serine/threonine-protein kinase PAK 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition / protein localization to cytoplasmic stress granule / positive regulation of microtubule nucleation / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate ROCKs / gamma-tubulin binding / Activation of RAC1 / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway ...negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition / protein localization to cytoplasmic stress granule / positive regulation of microtubule nucleation / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate ROCKs / gamma-tubulin binding / Activation of RAC1 / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / RHOV GTPase cycle / branching morphogenesis of an epithelial tube / regulation of axonogenesis / RHOJ GTPase cycle / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / regulation of MAPK cascade / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / exocytosis / RHOU GTPase cycle / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / intercalated disc / ephrin receptor signaling pathway / Smooth Muscle Contraction / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / phosphorylation / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of JUN kinase activity / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / collagen binding / positive regulation of microtubule polymerization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / CD209 (DC-SIGN) signaling / neuron projection morphogenesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / Signal transduction by L1 / regulation of actin cytoskeleton organization / actin filament / FCERI mediated MAPK activation / wound healing / MAPK6/MAPK4 signaling / Z disc / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / G beta:gamma signalling through CDC42 / ruffle membrane / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / chromosome / actin cytoskeleton organization / nuclear membrane / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / chromatin remodeling / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / axon / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / dendrite / apoptotic process / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
p21 activated kinase binding domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / : / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...p21 activated kinase binding domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / : / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-59T / Serine/threonine-protein kinase PAK 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Oh, A. / Tam, C. / Wang, W.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2015
タイトル: Design of Selective PAK1 Inhibitor G-5555: Improving Properties by Employing an Unorthodox Low-pK a Polar Moiety.
著者: Ndubaku, C.O. / Crawford, J.J. / Drobnick, J. / Aliagas, I. / Campbell, D. / Dong, P. / Dornan, L.M. / Duron, S. / Epler, J. / Gazzard, L. / Heise, C.E. / Hoeflich, K.P. / Jakubiak, D. / La, ...著者: Ndubaku, C.O. / Crawford, J.J. / Drobnick, J. / Aliagas, I. / Campbell, D. / Dong, P. / Dornan, L.M. / Duron, S. / Epler, J. / Gazzard, L. / Heise, C.E. / Hoeflich, K.P. / Jakubiak, D. / La, H. / Lee, W. / Lin, B. / Lyssikatos, J.P. / Maksimoska, J. / Marmorstein, R. / Murray, L.J. / O'Brien, T. / Oh, A. / Ramaswamy, S. / Wang, W. / Zhao, X. / Zhong, Y. / Blackwood, E. / Rudolph, J.
履歴
登録2015年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Data collection
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PAK 1
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,5584
ポリマ－66,5732
非ポリマー9862
水3,513195
1
A: Serine/threonine-protein kinase PAK 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7792
ポリマ－33,2861
非ポリマー4931
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7792
ポリマ－33,2861
非ポリマー4931
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.661, 81.863, 65.916
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PAK 1 / Alpha-PAK / p21-activated kinase 1 / PAK-1 / p65-PAK


分子量: 33286.270 Da / 分子数: 2 / 断片: Protein kinase domain residue 249-545 / 変異: D389N, T423E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13153, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-59T / 8-[(trans-5-amino-1,3-dioxan-2-yl)methyl]-6-[2-chloro-4-(6-methylpyridin-2-yl)phenyl]-2-(methylamino)pyrido[2,3-d]pyrimidin-7(8H)-one / G-5555


分子量: 492.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H25ClN6O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.69 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: crystals were grown at 19 C from 1.0 uL + 1.0 uL vapor diffusion drops containing 10 mg/mL protein, 1 mM ligand, 0.15 M DL-Malic Acid pH 7.0, 20% - 30% PEG 3350, 4% 1,3-Propanediol and 0.1 M ...詳細: crystals were grown at 19 C from 1.0 uL + 1.0 uL vapor diffusion drops containing 10 mg/mL protein, 1 mM ligand, 0.15 M DL-Malic Acid pH 7.0, 20% - 30% PEG 3350, 4% 1,3-Propanediol and 0.1 M Sodium Malonate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 35169 / % possible obs: 93.4 % / 冗長度: 3.4 % / Net I/σ(I): 24.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.1→34.585 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2275 1720 4.9 %
Rwork0.1834 --
obs0.1856 35132 92.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→34.585 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4497 0 70 195 4762
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084650
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0796293
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.311751
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043714
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005808
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.076-2.13710.355860.25241498X-RAY DIFFRACTION50
2.1371-2.20610.30251110.23432212X-RAY DIFFRACTION74
2.2061-2.28490.26921440.23632655X-RAY DIFFRACTION88
2.2849-2.37640.27911460.23522895X-RAY DIFFRACTION96
2.3764-2.48450.30811350.22152985X-RAY DIFFRACTION100
2.4845-2.61540.26721620.2122997X-RAY DIFFRACTION100
2.6154-2.77920.26781700.2192999X-RAY DIFFRACTION100
2.7792-2.99370.26071610.21773001X-RAY DIFFRACTION100
2.9937-3.29480.24071460.20353047X-RAY DIFFRACTION100
3.2948-3.7710.21391570.1842997X-RAY DIFFRACTION100
3.771-4.74910.19851500.14443052X-RAY DIFFRACTION100
4.7491-34.590.17611520.14893074X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2941-0.01630.14570.1152-0.01090.1301-0.29770.11250.0311-0.3121-0.0516-0.10440.4716-0.1083-0.0020.60010.00650.19530.456-0.10770.517522.1533-21.5436.8762
21.1418-0.5249-0.66930.56550.69212.0525-0.0195-0.0331-0.1872-0.0828-0.0143-0.0017-0.33480.4503-0.06350.2344-0.064-0.03590.34590.00340.167123.92160.187421.0822
30.29960.09670.07150.16630.06330.419-0.07890.11370.16170.2732-0.08060.34780.38590.0118-0.01330.3612-0.03920.07020.2224-0.0260.4738-2.1927-15.6865-15.1171
40.7861.0131-0.5092-0.1676-0.81010.92670.0265-0.03950.13350.21860.03690.2806-0.06170.14790.00360.23180.05840.00590.1581-0.01850.252214.60245.2872-16.8802
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 250:346
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 347:541 or chain A and resid 601
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resid 255:346
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 347:541 or chain B and resid 601

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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