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万見
- PDB-5cpr: The novel SUV4-20 inhibitor A-196 verifies a role for epigenetics... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cpr
タイトルThe novel SUV4-20 inhibitor A-196 verifies a role for epigenetics in genomic integrity
要素Histone-lysine N-methyltransferase SUV420H1
キーワードTRANSFERASE / protein lysine transferase / H4K20 / non-homologous end joining
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / positive regulation of isotype switching / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / condensed chromosome, centromeric region / S-adenosyl-L-methionine binding ...histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / positive regulation of isotype switching / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / condensed chromosome, centromeric region / S-adenosyl-L-methionine binding / histone methyltransferase activity / muscle organ development / intercellular bridge / PKMTs methylate histone lysines / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / fibrillar center / mitotic spindle / microtubule cytoskeleton / methylation / ciliary basal body / cilium / DNA repair / centrosome / chromatin binding / nucleolus / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase / KMT5B , SET domain / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase / KMT5B , SET domain / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-539 / S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Jakob, C.G. / Upadhyay, A.K. / Sun, C.
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: The SUV4-20 inhibitor A-196 verifies a role for epigenetics in genomic integrity.
著者: Bromberg, K.D. / Mitchell, T.R. / Upadhyay, A.K. / Jakob, C.G. / Jhala, M.A. / Comess, K.M. / Lasko, L.M. / Li, C. / Tuzon, C.T. / Dai, Y. / Li, F. / Eram, M.S. / Nuber, A. / Soni, N.B. / ...著者: Bromberg, K.D. / Mitchell, T.R. / Upadhyay, A.K. / Jakob, C.G. / Jhala, M.A. / Comess, K.M. / Lasko, L.M. / Li, C. / Tuzon, C.T. / Dai, Y. / Li, F. / Eram, M.S. / Nuber, A. / Soni, N.B. / Manaves, V. / Algire, M.A. / Sweis, R.F. / Torrent, M. / Schotta, G. / Sun, C. / Michaelides, M.R. / Shoemaker, A.R. / Arrowsmith, C.H. / Brown, P.J. / Santhakumar, V. / Martin, A. / Rice, J.C. / Chiang, G.G. / Vedadi, M. / Barsyte-Lovejoy, D. / Pappano, W.N.
履歴
登録2015年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月8日Group: Database references
改定 1.22017年2月22日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Histone-lysine N-methyltransferase SUV420H1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7484
ポリマ－30,9251
非ポリマー8233
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.209, 47.913, 129.072
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SUV420H1 / Lysine N-methyltransferase 5B / Suppressor of variegation 4-20 homolog 1 / Suv4-20h1


分子量: 30924.996 Da / 分子数: 1 / 断片: Set Domain residues 69-335 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUV420H1, KMT5B, CGI-85 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4FZB7, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-539 / 6,7-dichloro-N-cyclopentyl-4-(pyridin-4-yl)phthalazin-1-amine


分子量: 359.252 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H16Cl2N4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: The purified protein was concentrated to 10 mg/mL and with 1 mM SAM. SAM bound protein crystals were obtained by hanging drop vapor diffusion method at 17C using 10% (w/v) ethanol, 5% (w/v) ...詳細: The purified protein was concentrated to 10 mg/mL and with 1 mM SAM. SAM bound protein crystals were obtained by hanging drop vapor diffusion method at 17C using 10% (w/v) ethanol, 5% (w/v) glycerol, 0.1 M tris pH 8.5 as the well solution. A-196 was soaked into the crystals

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.217→47.913 Å / Num. obs: 13537 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 34.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.217→2.225 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 1.018 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.6精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3S8P

3s8p


解像度: 2.22→38.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9138 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8876 / SU R Cruickshank DPI: 0.259 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.296 / SU Rfree Blow DPI: 0.222 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.214
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2486 660 4.93 %RANDOM
Rwork0.1901 ---
obs0.1929 13393 98.95 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.9431 Å20 Å20 Å2
2--6.9451 Å20 Å2
3----16.8881 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.268 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.22→38.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1818 0 52 144 2014
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011910HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.142576HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d662SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes52HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes288HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1910HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.09
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.47
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion244SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2256SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.22→2.4 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 116 4.4 %
Rwork0.2019 2522 -
all0.2062 2638 -
obs--97.24 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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