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万見
- PDB-5cap: EGFR kinase domain mutant "TMLR" with compound 30 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cap
タイトルEGFR kinase domain mutant "TMLR" with compound 30
要素Epidermal growth factor receptor
キーワードTransferase/transferase inhibitor / protein kinase inhibitor / Transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / epidermal growth factor receptor activity / epidermal growth factor binding / response to UV-A / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation ...multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / epidermal growth factor receptor activity / epidermal growth factor binding / response to UV-A / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / PTK6 promotes HIF1A stabilization / Signaling by EGFR / intracellular vesicle / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / ERBB2 Regulates Cell Motility / Developmental Lineage of Mammary Gland Myoepithelial Cells / protein insertion into membrane / Signaling by ERBB4 / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / MAP kinase kinase kinase activity / GAB1 signalosome / protein tyrosine kinase activator activity / ossification / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Signaling by ERBB2 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of epithelial cell proliferation / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / GRB2 events in ERBB2 signaling / positive regulation of fibroblast proliferation / SHC1 events in ERBB2 signaling / cellular response to amino acid stimulus / cellular response to epidermal growth factor stimulus / basal plasma membrane / positive regulation of DNA replication / positive regulation of DNA repair / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Signal transduction by L1 / cellular response to estradiol stimulus / positive regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of protein catabolic process / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cell-cell adhesion / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / EGFR downregulation / Constitutive Signaling by EGFRvIII / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of miRNA transcription / positive regulation of protein phosphorylation / cell junction / epidermal growth factor receptor signaling pathway / kinase binding / ruffle membrane / Downregulation of ERBB2 signaling / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / HCMV Early Events / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / actin filament binding / PIP3 activates AKT signaling / neuron differentiation / transmembrane signaling receptor activity / positive regulation of cell growth / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Clathrin-mediated endocytosis / nuclear membrane / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / virus receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / double-stranded DNA binding / early endosome membrane / protein phosphatase binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / basolateral plasma membrane / positive regulation of MAPK cascade / learning or memory / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / signaling receptor complex / cell surface receptor signaling pathway / Extra-nuclear estrogen signaling / endosome / endosome membrane / positive regulation of cell migration / cadherin binding / membrane raft
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4ZH / Epidermal growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Eigenbrot, C. / Yu, C.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Noncovalent Mutant Selective Epidermal Growth Factor Receptor Inhibitors: A Lead Optimization Case Study.
著者: Heald, R. / Bowman, K.K. / Bryan, M.C. / Burdick, D. / Chan, B. / Chan, E. / Chen, Y. / Clausen, S. / Dominguez-Fernandez, B. / Eigenbrot, C. / Elliott, R. / Hanan, E.J. / Jackson, P. / ...著者: Heald, R. / Bowman, K.K. / Bryan, M.C. / Burdick, D. / Chan, B. / Chan, E. / Chen, Y. / Clausen, S. / Dominguez-Fernandez, B. / Eigenbrot, C. / Elliott, R. / Hanan, E.J. / Jackson, P. / Knight, J. / La, H. / Lainchbury, M. / Malek, S. / Mann, S. / Merchant, M. / Mortara, K. / Purkey, H. / Schaefer, G. / Schmidt, S. / Seward, E. / Sideris, S. / Shao, L. / Wang, S. / Yeap, K. / Yen, I. / Yu, C. / Heffron, T.P.
履歴
登録2015年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月25日Group: Database references
改定 1.22015年12月2日Group: Database references
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1604
ポリマ－37,5491
非ポリマー6113
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area15720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.007, 149.007, 149.007
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 37549.398 Da / 分子数: 1 / 変異: T790M, L858R, E865A, E866A, K867A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB, ERBB1, HER1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-4ZH / 2-methyl-N-[2-(2-methyl-2-methylsulfonyl-propoxy)pyrimidin-4-yl]-1-propan-2-yl-imidazo[4,5-c]pyridin-6-amine


分子量: 418.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H26N6O3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.5 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 10000, ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→25.8 Å / Num. obs: 21591 / % possible obs: 99.94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 56.3 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 21.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.4精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→25.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9529 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9435 / SU R Cruickshank DPI: 0.214 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.208 / SU Rfree Blow DPI: 0.171 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.174
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2131 895 4.15 %RANDOM
Rwork0.1905 ---
obs0.1914 21577 99.72 %-
原子変位パラメータBiso mean: 71.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.391 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→25.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2444 0 39 42 2525
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012539HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.083445HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d893SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes58HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes356HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2539HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.89
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.87
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion326SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2896SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.52 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2155 119 4.22 %
Rwork0.2141 2702 -
all0.2142 2821 -
obs--99.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.40380.77860.02481.35780.75555.6954-0.0278-0.03660.2784-0.1650.0061-0.1775-0.31690.54420.0217-0.0317-0.1520.0628-0.06230.0761-0.0668-55.2927.4767-31.8376
22.26142.4846-1.01116.5753-2.05722.0075-0.2509-0.1101-0.3206-0.5442-0.0425-0.54420.25820.25420.2934-0.0703-0.05870.1262-0.12720.0814-0.1715-62.1689-15.7499-23.0949
30-1.1995-1.72841.20031.30952.5259-0.0301-0.12630.07470.07230.00540.0230.0046-0.03440.02470.2249-0.1520.1141-0.04930.0167-0.0768-66.08545.2538-8.4089
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|696 - A|786 A|1004 - A|1020}
2X-RAY DIFFRACTION2{A|787 - A|987 A|1101 - A|1101}
3X-RAY DIFFRACTION3{A|988 - A|1000}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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