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- PDB-5a81: Crystal structure of human ATAD2 bromodomain in complex with 8-(3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a81
タイトルCrystal structure of human ATAD2 bromodomain in complex with 8-(3R,4R) -3-(cyclohexylmethoxy)piperidin-4-yl-amino-3-methyl-1,2-dihydro-1,7- naphthyridin-2-one
要素ATPASE FAMILY AAA DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2
キーワードHYDROLASE / INHIBITOR / ATAD2 / BROMODOMAIN / EPIGENETICS / ATPASE FAMILY AAA DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosome disassembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / nucleosome assembly / histone binding / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome ...nucleosome disassembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / nucleosome assembly / histone binding / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain ...ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-78J / ATPase family AAA domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Chung, C. / Bamborough, P. / Demont, E.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structure-Based Optimization of Naphthyridones Into Potent Atad2 Bromodomain Inhibitors.
著者: Bamborough, P. / Chung, C. / Furze, R.C. / Grandi, P. / Michon, A. / Sheppard, R.J. / Barnett, H. / Diallo, H. / Dixon, D.P. / Douault, C. / Jones, E.J. / Karamshi, B. / Mitchell, D.J. / ...著者: Bamborough, P. / Chung, C. / Furze, R.C. / Grandi, P. / Michon, A. / Sheppard, R.J. / Barnett, H. / Diallo, H. / Dixon, D.P. / Douault, C. / Jones, E.J. / Karamshi, B. / Mitchell, D.J. / Prinjha, R.K. / Rau, C. / Watson, R.J. / Werner, T. / Demont, E.H.
履歴
登録2015年7月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月26日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPASE FAMILY AAA DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1406
ポリマ－15,4541
非ポリマー6875
水3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.540, 79.540, 138.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-3055-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ATPASE FAMILY AAA DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2 / AAA NUCLEAR COREGULATOR CANCER-ASSOCIATED PROTEIN / ANCCA / HUMAN ATPASE FAMILY AAA DOMAIN- ...AAA NUCLEAR COREGULATOR CANCER-ASSOCIATED PROTEIN / ANCCA / HUMAN ATPASE FAMILY AAA DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2


分子量: 15453.514 Da / 分子数: 1 / 断片: BROMODOMAIN, RESIDUES 981-1108 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6PL18, EC: 3.6.1.3
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-78J / (3R,4R)-3-(cyclohexylmethoxy)piperidin-4-yl]amino}-3-methyl-1,2-dihydro-1,7-naphthyridin-2-one / 3-メチル-8-((3R,4R)-3-シクロヘキシルメトキシピペリジン-4-イル)アミノ-1,7-ナフチリジン-2(1(以下略)


分子量: 370.489 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N4O2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SM INITIAL TWO RESIDUES LEFT OVER FROM TAG CLEAVAGE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.88 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / タイプ: DIAMOND / 波長: 0.9763
検出器日付: 2012年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→61.65 Å / Num. obs: 17310 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.03→2.08 Å / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.03→48.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 6.399 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.13 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21938 877 5.1 %RANDOM
Rwork0.19659 ---
obs0.19771 16394 99.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.306 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å2-0.06 Å20 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3---0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→48.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1081 0 45 204 1330
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0191164
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02834
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.911.9921574
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80732020
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.1195133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.1523.49263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.69515213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.7921514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0211250
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02237
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.03→2.083 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.218 65 -
Rwork0.256 1023 -
obs--99.82 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.5551 Å / Origin y: 41.0423 Å / Origin z: 3.5258 Å
111213212223313233
T0.0203 Å2-0.025 Å20.0129 Å2-0.1057 Å2-0.0317 Å2--0.0537 Å2
L1.9108 °20.2467 °2-0.6586 °2-0.0695 °20.0669 °2--0.9628 °2
S0.0027 Å °-0.2411 Å °0.0503 Å °-0.0171 Å °-0.014 Å °0.0021 Å °-0.029 Å °0.0555 Å °0.0113 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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