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- EMDB-50641: Human NatA-MAP2 80S ribosome complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50641
タイトルHuman NatA-MAP2 80S ribosome complex
マップデータ
試料
  • 複合体: human NatA and MAP2 bound to the PTE of the 80S ribosome
    • タンパク質・ペプチド: x 11種
    • RNA: x 2種
  • リガンド: x 2種
キーワードco-translational processing / ribosome associated factor (RAF) / methionine aminopeptidase 2 (MAP2) / N-terminal methionine excision (NME) / N-acetyl-transferase A (NatA) / N-termional acetylation (NTA) / UBA domain / a-solenoid / protein-protein and protein-RNA interactions / TRANSLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptide-glutamate-alpha-N-acetyltransferase activity / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide-serine-alpha-N-acetyltransferase activity / NatA complex / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / N-terminal protein amino acid modification / peptidyl-methionine modification / N-acetyltransferase activity ...negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptide-glutamate-alpha-N-acetyltransferase activity / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide-serine-alpha-N-acetyltransferase activity / NatA complex / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / N-terminal protein amino acid modification / peptidyl-methionine modification / N-acetyltransferase activity / methionyl aminopeptidase / initiator methionyl aminopeptidase activity / eukaryotic 80S initiation complex / axial mesoderm development / metalloexopeptidase activity / 90S preribosome assembly / TORC2 complex binding / middle ear morphogenesis / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / regulation of translation involved in cellular response to UV / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / protein acetylation / internal protein amino acid acetylation / metalloaminopeptidase activity / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / chromosome organization / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / protein-RNA complex assembly / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / aminopeptidase activity / rough endoplasmic reticulum / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / cytosolic ribosome / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ossification / ribosomal large subunit biogenesis / skeletal system development / positive regulation of translation / sensory perception of sound / cellular response to gamma radiation / mRNA 5'-UTR binding / protein processing / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cellular response to UV / rRNA processing / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal large subunit assembly / cell body / cytoplasmic translation / angiogenesis / cytosolic large ribosomal subunit / transcription regulator complex / postsynaptic density / cell differentiation / nuclear body / protein stabilization / rRNA binding / structural constituent of ribosome / cadherin binding / ribonucleoprotein complex / translation / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / mRNA binding / dendrite / synapse / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-acetyltransferase Ard1-like / Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 2 / : / Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 2, binding site / Methionine aminopeptidase subfamily 2 signature. / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 ...N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-acetyltransferase Ard1-like / Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 2 / : / Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 2, binding site / Methionine aminopeptidase subfamily 2 signature. / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Ribosomal protein L6, N-terminal / Ribosomal protein L6, N-terminal domain / Creatinase/aminopeptidase-like / Ribosomal protein L28e / Acetyltransferase (GNAT) family / Ribosomal protein L23 / Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / Tetratricopeptide repeat / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Ribosomal protein L38e / Ribosomal protein L38e superfamily / Ribosomal L38e protein family / Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / : / Ribosomal protein L6e signature. / Ribosomal protein L23/L25, N-terminal / Ribosomal protein L23, N-terminal domain / 60S ribosomal protein L19 / TPR repeat region circular profile. / Ribosomal Protein L6, KOW domain / 60S ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L6e / 60S ribosomal protein L6E / 60S ribosomal protein L4, C-terminal domain / 60S ribosomal protein L4 C-terminal domain / Ribosomal_L19e / Ribosomal protein L19/L19e / Ribosomal protein L19/L19e, domain 1 / Ribosomal protein L19/L19e superfamily / Ribosomal protein L19e / TPR repeat profile. / Ribosomal protein L4/L1e, eukaryotic/archaeal, conserved site / Ribosomal protein L1e signature. / Ribosomal protein L4, eukaryotic and archaeal type / Ribosomal protein L26/L24, eukaryotic/archaeal / Ribosomal proteins L26 eukaryotic, L24P archaeal / Acyl-CoA N-acyltransferase / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Ribosomal protein L23/L25, conserved site / Ribosomal protein L23 signature. / Ribosomal protein L29, conserved site / Ribosomal protein L29 signature. / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L29/L35 / Ribosomal protein L29/L35 superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein L24 signature. / Ribosomal protein L24/L26, conserved site / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Ribosomal protein L23 / Ribosomal protein L25/L23 / Ribosomal protein L26/L24, KOW domain / Ribosomal protein L4/L1e / Ribosomal protein L4 domain superfamily / Ribosomal protein L4/L1 family / Translation protein SH3-like domain superfamily / Ribosomal protein L23/L15e core domain superfamily / KOW motif / KOW / Ribosomal protein L2, domain 2 / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL4 / N-alpha-acetyltransferase 10 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein eL28 / Methionine aminopeptidase 2 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL38 / Large ribosomal subunit protein eL19 / Large ribosomal subunit protein eL6 / N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Klein MA / Wild K / Sinning I
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Multi-protein assemblies orchestrate co-translational enzymatic processing on the human ribosome.
著者: Marius Klein / Klemens Wild / Irmgard Sinning /
要旨: Nascent chains undergo co-translational enzymatic processing as soon as their N-terminus becomes accessible at the ribosomal polypeptide tunnel exit (PTE). In eukaryotes, N-terminal methionine ...Nascent chains undergo co-translational enzymatic processing as soon as their N-terminus becomes accessible at the ribosomal polypeptide tunnel exit (PTE). In eukaryotes, N-terminal methionine excision (NME) by Methionine Aminopeptidases (MAP1 and MAP2), and N-terminal acetylation (NTA) by N-Acetyl-Transferase A (NatA), is the most common combination of subsequent modifications carried out on the 80S ribosome. How these enzymatic processes are coordinated in the context of a rapidly translating ribosome has remained elusive. Here, we report two cryo-EM structures of multi-enzyme complexes assembled on vacant human 80S ribosomes, indicating two routes for NME-NTA. Both assemblies form on the 80S independent of nascent chain substrates. Irrespective of the route, NatA occupies a non-intrusive 'distal' binding site on the ribosome which does not interfere with MAP1 or MAP2 binding nor with most other ribosome-associated factors (RAFs). NatA can partake in a coordinated, dynamic assembly with MAP1 through the hydra-like chaperoning function of the abundant Nascent Polypeptide-Associated Complex (NAC). In contrast to MAP1, MAP2 completely covers the PTE and is thus incompatible with NAC and MAP1 recruitment. Together, our data provide the structural framework for the coordinated orchestration of NME and NTA in protein biogenesis.
履歴
登録2024年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月3日-
マップ公開2024年7月3日-
更新2024年10月2日-
現状2024年10月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50641.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50641.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 720 pix.
= 604.8 Å		0.84 Å/pix.
x 720 pix.
= 604.8 Å		0.84 Å/pix.
x 720 pix.
= 604.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.16646926 - 0.4570433
平均 (標準偏差)0.000121019955 (±0.020057173)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ720720720
Spacing720720720
セルA=B=C: 604.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_50641_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_50641_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human NatA and MAP2 bound to the PTE of the 80S ribosome

全体名称: human NatA and MAP2 bound to the PTE of the 80S ribosome
要素
  • 複合体: human NatA and MAP2 bound to the PTE of the 80S ribosome
    • タンパク質・ペプチド: N-alpha-acetyltransferase 10
    • RNA: 5.8S rRNA (58-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Methionine aminopeptidase 2
    • タンパク質・ペプチド: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit
    • RNA: 28S rRNA
    • タンパク質・ペプチド: 60S ribosomal protein L4
    • タンパク質・ペプチド: Large ribosomal subunit protein eL6
    • タンパク質・ペプチド: 60S ribosomal protein L38
    • タンパク質・ペプチド: Large ribosomal subunit protein uL24
    • タンパク質・ペプチド: 60S ribosomal protein L35
    • タンパク質・ペプチド: 60S ribosomal protein L23a
    • タンパク質・ペプチド: 60S ribosomal protein L19
    • タンパク質・ペプチド: 60S ribosomal protein L28
  • リガンド: COBALT (II) ION
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

+
超分子 #1: human NatA and MAP2 bound to the PTE of the 80S ribosome

超分子名称: human NatA and MAP2 bound to the PTE of the 80S ribosome
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#13
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: N-alpha-acetyltransferase 10

分子名称: N-alpha-acetyltransferase 10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.003795 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MGNIRNARPE DLMNMQHCNL LCLPENYQMK YYFYHGLSWP QLSYIAEDEN GKIVGYVLAK MEEDPDDVPH GHITSLAVKR SHRRLGLAQ KLMDQASRAM IENFNAKYVS LHVRKSNRAA LHLYSNTLNF QISEVEPKYY ADGEDAYAMK RDLTQMADEL R RHLELKEK GRH

UniProtKB: N-alpha-acetyltransferase 10

+
分子 #3: Methionine aminopeptidase 2

分子名称: Methionine aminopeptidase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: methionyl aminopeptidase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 53.413945 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GPGSGSMAGV EEVAASGSHL NGDLDPDDRE EGAASTAEEA AKKKRRKKKK SKGPSAAGEQ EPDKESGASV DEVARQLERS ALEDKERDE DDEDGDGDGD GATGKKKKKK KKKRGPKVQT DPPSVPICDL YPNGVFPKGQ ECEYPPTQDG RTAAWRTTSE E KKALDQAS ...文字列:
GPGSGSMAGV EEVAASGSHL NGDLDPDDRE EGAASTAEEA AKKKRRKKKK SKGPSAAGEQ EPDKESGASV DEVARQLERS ALEDKERDE DDEDGDGDGD GATGKKKKKK KKKRGPKVQT DPPSVPICDL YPNGVFPKGQ ECEYPPTQDG RTAAWRTTSE E KKALDQAS EEIWNDFREA AEAHRQVRKY VMSWIKPGMT MIEICEKLED CSRKLIKENG LNAGLAFPTG CSLNNCAAHY TP NAGDTTV LQYDDICKID FGTHISGRII DCAFTVTFNP KYDTLLKAVK DATNTGIKCA GIDVRLCDVG EAIQEVMESY EVE IDGKTY QVKPIRNLNG HSIGQYRIHA GKTVPIVKGG EATRMEEGEV YAIETFGSTG KGVVHDDMEC SHYMKNFDVG HVPI RLPRT KHLLNVINEN FGTLAFCRRW LDRLGESKYL MALKNLCDLG IVDPYPPLCD IKGSYTAQFE HTILLRPTCK EVVSR GDDY

UniProtKB: Methionine aminopeptidase 2

+
分子 #4: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit

分子名称: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 98.658648 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MPAVSLPPKE NALFKRILRC YEHKQYRNGL KFCKQILSNP KFAEHGETLA MKGLTLNCLG KKEEAYELVR RGLRNDLKSH VCWHVYGLL QRSDKKYDEA IKCYRNALKW DKDNLQILRD LSLLQIQMRD LEGYRETRYQ LLQLRPAQRA SWIGYAIAYH L LEDYEMAA ...文字列:
MPAVSLPPKE NALFKRILRC YEHKQYRNGL KFCKQILSNP KFAEHGETLA MKGLTLNCLG KKEEAYELVR RGLRNDLKSH VCWHVYGLL QRSDKKYDEA IKCYRNALKW DKDNLQILRD LSLLQIQMRD LEGYRETRYQ LLQLRPAQRA SWIGYAIAYH L LEDYEMAA KILEEFRKTQ QTSPDKVDYE YSELLLYQNQ VLREAGLYRE ALEHLCTYEK QICDKLAVEE TKGELLLQLC RL EDAADVY RGLQERNPEN WAYYKGLEKA LKPANMLERL KIYEEAWTKY PRGLVPRRLP LNFLSGEKFK ECLDKFLRMN FSK GCPPVF NTLRSLYKDK EKVAIIEELV VGYETSLKSC RLFNPNDDGK EEPPTTLLWV QYYLAQHYDK IGQPSIALEY INTA IESTP TLIELFLVKA KIYKHAGNIK EAARWMDEAQ ALDTADRFIN SKCAKYMLKA NLIKEAEEMC SKFTREGTSA VENLN EMQC MWFQTECAQA YKAMNKFGEA LKKCHEIERH FIEITDDQFD FHTYCMRKIT LRSYVDLLKL EDVLRQHPFY FKAARI AIE IYLKLHDNPL TDENKEHEAD TANMSDKELK KLRNKQRRAQ KKAQIEEEKK NAEKEKQQRN QKKKKDDDDE EIGGPKE EL IPEKLAKVET PLEEAIKFLT PLKNLVKNKI ETHLFAFEIY FRKEKFLLML QSVKRAFAID SSHPWLHECM IRLFNTVC E SKDLSDTVRT VLKQEMNRLF GATNPKNFNE TFLKRNSDSL PHRLSAAKMV YYLDPSSQKR AIELATTLDE SLTNRNLQT CMEVLEALYD GSLGDCKEAA EIYRANCHKL FPYALAFMPP

UniProtKB: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit

+
分子 #6: 60S ribosomal protein L4

分子名称: 60S ribosomal protein L4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.804621 KDa
配列文字列: MACARPLISV YSEKGESSGK NVTLPAVFKA PIRPDIVNFV HTNLRKNNRQ PYAVSELAGH QTSAESWGTG RAVARIPRVR GGGTHRSGQ GAFGNMCRGG RMFAPTKTWR RWHRRVNTTQ KRYAICSALA ASALPALVMS KGHRIEEVPE LPLVVEDKVE G YKKTKEAV ...文字列:
MACARPLISV YSEKGESSGK NVTLPAVFKA PIRPDIVNFV HTNLRKNNRQ PYAVSELAGH QTSAESWGTG RAVARIPRVR GGGTHRSGQ GAFGNMCRGG RMFAPTKTWR RWHRRVNTTQ KRYAICSALA ASALPALVMS KGHRIEEVPE LPLVVEDKVE G YKKTKEAV LLLKKLKAWN DIKKVYASQR MRAGKGKMRN RRRIQRRGPC IIYNEDNGII KAFRNIPGIT LLNVSKLNIL KL APGGHVG RFCIWTESAF RKLDELYGTW RKAASLKSNY NLPMHKMINT DLSRILKSPE IQRALRAPRK KIHRRVLKKN PLK NLRIML KLNPYAKTMR RNTILRQARN HKLRVDKAAA AAAALQAKSD EKAAVAGKKP VVGKKGKKAA VGVKKQKKPL VGKK AAATK KPAPEKKPAE KKPTTEEKKP AA

UniProtKB: Large ribosomal subunit protein uL4

+
分子 #7: Large ribosomal subunit protein eL6

分子名称: Large ribosomal subunit protein eL6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 32.810176 KDa
配列文字列: MAGEKVEKPD TKEKKPEAKK VDAGGKVKKG NLKAKKPKKG KPHCSRNPVL VRGIGRYSRS AMYSRKAMYK RKYSAAKSKV EKKKKEKVL ATVTKPVGGD KNGGTRVVKL RKMPRYYPTE DVPRKLLSHG KKPFSQHVRK LRASITPGTI LIILTGRHRG K RVVFLKQL ...文字列:
MAGEKVEKPD TKEKKPEAKK VDAGGKVKKG NLKAKKPKKG KPHCSRNPVL VRGIGRYSRS AMYSRKAMYK RKYSAAKSKV EKKKKEKVL ATVTKPVGGD KNGGTRVVKL RKMPRYYPTE DVPRKLLSHG KKPFSQHVRK LRASITPGTI LIILTGRHRG K RVVFLKQL ASGLLLVTGP LVLNRVPLRR THQKFVIATS TKIDISNVKI PKHLTDAYFK KKKLRKPRHQ EGEIFDTEKE KY EITEQRK IDQKAVDSQI LPKIKAIPQL QGYLRSVFAL TNGIYPHKLV F

UniProtKB: Large ribosomal subunit protein eL6

+
分子 #8: 60S ribosomal protein L38

分子名称: 60S ribosomal protein L38 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.238948 KDa
配列文字列:
MPRKIEEIKD FLLTARRKDA KSVKIKKNKD NVKFKVRCSR YLYTLVITDK EKAEKLKQSL PPGLAVKELK

UniProtKB: Large ribosomal subunit protein eL38

+
分子 #9: Large ribosomal subunit protein uL24

分子名称: Large ribosomal subunit protein uL24 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.174184 KDa
配列文字列:
MKFNPFVTSD RSKNRKRHFN APSHIRRKIM SSPLSKELRQ KYNVRSMPIR KDDEVQVVRG HYKGQQIGKV VQVYRKKYVI YIERVQREK ANGTTVHVGI HPSKVVITRL KLDKDRKKIL ERKAKSRQVG EKGKYKEETI EKMQE

UniProtKB: Large ribosomal subunit protein uL24

+
分子 #10: 60S ribosomal protein L35

分子名称: 60S ribosomal protein L35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.462429 KDa
配列文字列:
AKIKARDLRG KKKEELLKQL DDLKVELSQL RVAKVTGGAA SKLSKIRVVR KSIARVLTVI NQTQKENLRK FYKGKKYKPL DLRPKKTRA MRRRLNKHEE NLKTKKQQRK ERLYPLRKYA VKA

UniProtKB: Large ribosomal subunit protein uL29

+
分子 #11: 60S ribosomal protein L23a

分子名称: 60S ribosomal protein L23a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.740193 KDa
配列文字列:
MAPKAKKEAP APPKAEAKAK ALKAKKAVLK GVHSHKKKKI RTSPTFRRPK TLRLRRQPKY PRKSAPRRNK LDHYAIIKFP LTTESAMKK IEDNNTLVFI VDVKANKHQI KQAVKKLYDI DVAKVNTLIR PDGEKKAYVR LAPDYDALDV ANKIGII

UniProtKB: Large ribosomal subunit protein uL23

+
分子 #12: 60S ribosomal protein L19

分子名称: 60S ribosomal protein L19 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.535281 KDa
配列文字列: MSMLRLQKRL ASSVLRCGKK KVWLDPNETN EIANANSRQQ IRKLIKDGLI IRKPVTVHSR ARCRKNTLAR RKGRHMGIGK RKGTANARM PEKVTWMRRM RILRRLLRRY RESKKIDRHM YHSLYLKVKG NVFKNKRILM EHIHKLKADK ARKKLLADQA E ARRSKTKE ...文字列:
MSMLRLQKRL ASSVLRCGKK KVWLDPNETN EIANANSRQQ IRKLIKDGLI IRKPVTVHSR ARCRKNTLAR RKGRHMGIGK RKGTANARM PEKVTWMRRM RILRRLLRRY RESKKIDRHM YHSLYLKVKG NVFKNKRILM EHIHKLKADK ARKKLLADQA E ARRSKTKE ARKRREERLQ AKKEEIIKTL SKEEETKK

UniProtKB: Large ribosomal subunit protein eL19

+
分子 #13: 60S ribosomal protein L28

分子名称: 60S ribosomal protein L28 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.784622 KDa
配列文字列:
MSAHLQWMVV RNCSSFLIKR NKQTYSTEPN NLKARNSFRY NGLIHRKTVG VEPAADGKGV VVVIKRRSGQ RKPATSYVRT TINKNARAT LSSIRHMIRK NKYRPDLRMA AIRRASAILR SQKPVMVKRK RTRPTKSS

UniProtKB: Large ribosomal subunit protein eL28

+
分子 #2: 5.8S rRNA (58-MER)

分子名称: 5.8S rRNA (58-MER) / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.646127 KDa
配列文字列:
AACGCAGCUA GCUGCGAGAA UUAAUGUGAA UUGCAGGACA CAUUGAUCAU CGACACUU

+
分子 #5: 28S rRNA

分子名称: 28S rRNA / タイプ: rna / ID: 5 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.640222125 MDa
配列文字列: CGCGACCUCA GAUCAGACGU GGCGACCCGC UGAAUUUAAG CAUAUUAGUC AGCGGAGGAG AAGAAACUAA CCAGGAUUCC CUCAGUAAC GGCGAGUGAA CAGGGAAGAG CCCAGCGCCG AAUCCCCGCC CCGCGGCGGG GCGCGGGACA UGUGGCGUAC G GAAGACCC ...文字列:
CGCGACCUCA GAUCAGACGU GGCGACCCGC UGAAUUUAAG CAUAUUAGUC AGCGGAGGAG AAGAAACUAA CCAGGAUUCC CUCAGUAAC GGCGAGUGAA CAGGGAAGAG CCCAGCGCCG AAUCCCCGCC CCGCGGCGGG GCGCGGGACA UGUGGCGUAC G GAAGACCC GCUCCCCGGC GCCGCUCGUG GGGGGCCCAA GUCCUUCUGA UCGAGGCCCA GCCCGUGGAC GGUGUGAGGC CG GUAGCGG CCCCCGGCGC GCCGGGCCCG GGUCUUCCCG GAGUCGGGUU GCUUGGGAAU GCAGCCCAAA GCGGGUGGUA AAC UCCAUC UAAGGCUAAA UACCGGCACG AGACCGAUAG UCAACAAGUA CCGUAAGGGA AAGUUGAAAA GAACUUUGAA GAGA GAGUU CAAGAGGGCG UGAAACCGUU AAGAGGUAAA CGGGUGGGGU CCGCGCAGUC CGCCCGGAGG AUUCAACCCG GCGGC GGGU CCGGCCGUGU CGGCGGCCCG GCGGAUCUUU CCCGCCCCCC GUUCCUCCCG ACCCCUCCAC CCGCCCUCCC UUCCCC CGC CGCCCCUCCU CCUCCUCCCC GGAGGGGGCG GGCUCCGGCG GGUGCGGGGG UGGGCGGGCG GGGCCGGGGG UGGGGUC GG CGGGGGACCG UCCCCCGACC GGCGACCGGC CGCCGCCGGG CGCAUUUCCA CCGCGGCGGU GCGCCGCGAC CGGCUCCG G GACGGCUGGG AAGGCCCGGC GGGGAAGGUG GCUCGGGGGG CCCCGUCCGU CCGUCCGUCC GUCCUCCUCC UCCCCCGUC UCCGCCCCCC GGCCCCGCGU CCUCCCUCGG GAGGGCGCGC GGGUCGGGGC GGCGGCGGCG GCGGCGGUGG CGGCGGCGGC GGCGGCGGC GGGACCGAAA 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分子 #14: COBALT (II) ION

分子名称: COBALT (II) ION / タイプ: ligand / ID: 14 / コピー数: 2 / 式: CO
分子量理論値: 58.933 Da

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分子 #15: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

分子名称: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 15 / コピー数: 1 / 式: IHP
分子量理論値: 660.035 Da
Chemical component information

ChemComp-IHP:
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 41.28 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6ek0
PDB 未公開エントリ

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.69 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 25404
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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